生化考试考点.doc

1、本课程主要向学生传授生物体的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、核酸、酶、多糖、蛋白聚糖、脂类)；物质代谢及其调控（糖代谢、三羧酸循环、脂肪代谢、类脂代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节） ；遗传信息的贮存、传递与表达；细胞间信息传递；钙、磷、微量元素的生物化学等生命科学内容。从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，根据国家教委对生物工程专业教学要求的精神，为密切结合教学需要，本课程参考现行学时数主要介绍和要求学生掌握以下几方面内容：（1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等 )的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；（2）物质代

2、谢(包括糖类、脂类及蛋白质 )的代谢变化，重点阐述主要代谢途径 (减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律；（3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括 DNA 复制、RNA 转录、翻译及基因表达调控；（4）概要地介绍重组 DNA 和基因工程技术课程内容和教学要求第一章：绪论教学要求：掌握生物化学的概念和研究内容，了解生物化学的发展简史，理解生物化学与其他学科的关系第二章：蛋白质教学要求：了解氨基酸的分类、结构和一些重要的化学反应以及一些分析方法，要注意氨基酸是个具有两性性质的分子，弄清楚氨基酸的 pK 值，以及会求 pI。掌握肽键、蛋白质一级结构

3、概念，蛋白质分离纯化的各种方法，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法。掌握 a-螺旋、b-折叠和胶原的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力。熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构特征以及它们的氧饱和曲线和镰刀型细胞贫血病的起因。教学内容：引言 蛋白质概述蛋白质的元素组成、蛋白质的氨基酸组成第一节 蛋白质的基本结构单位：氨基酸蛋白质氨基酸（基本氨基酸 20 种、稀有氨基酸）与非蛋白质氨基酸一、蛋白质氨基酸（20 种基本氨基酸）的一般结构特点及其分类1、结构通式2、按 R 基的极性分类：非极性 R 基氨基酸、极性不带电荷 Rs 基氨基酸、生理条件下带正电荷 R 基

4、氨基酸、生理条件下带负电荷 R 基氨基酸、20 种基本氨基酸的结构、缩写符号3、 从营养学角度分类：必需氨基酸、非必需氨基酸二、氨基酸的理化性质1、两性性质及等电点2、光学性质：旋光性、光吸收3、化学性质：茚三酮反应、Sanger 反应、Edman 反应、丹磺酰氯反应第二节 肽一、肽和肽键肽键、肽、二肽、寡肽、多肽、氨基酸残基、N-末端、C- 末端的概念；肽的命名及书写方式二、肽的重要性质三、天然存在的活性肽：谷胱甘肽、短杆菌肽 S、鹅膏蕈素第三节 蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构一级结构的概念、测定一级结构的基本原理和方法（其中包括蛋白质分子量的测定）二、蛋白质的构象和维持构象的作用力1

5、、构型和构象的概念 2、蛋白质构象的形成：肽平面的概念3、 维持蛋白质构象的作用力：氢键、范德华引力、疏水力、离子键、二硫键三、蛋白质的二级结构二级结构的概念；-螺旋、 - 折叠、-转角、无规则卷曲四、超二级结构和结构域：概念；实例五、蛋白质的三级结构三级结构的概念；举例(肌红蛋白 )六、蛋白质的四级结构四级结构的概念；亚基、原体、单体蛋白、寡聚蛋白的概念；举例（血红蛋白）第四节 蛋白质分子结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系1、同功能蛋白质的种属特异性与一级结构的关系2、一级结构的变异与分子病3、蛋白前体的激活与一级结构二、蛋白构象与功能的关系举例说明（牛胰核糖核酸酶的变性与复性）

6、第五节 蛋白质的重要性质一、蛋白质的两性性质、等电点与电泳二、蛋白和紫外吸收性质三、蛋白质的胶体性质四、蛋白质的沉淀盐析与盐溶、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂与某些酸类试剂沉淀、加热沉淀五、蛋白质的变性与复性 变性的概念、变性蛋白的特点六、蛋白质的呈色反应第六节 蛋白质的分类一、根据蛋白质的分子形状分：球状蛋白、纤维状蛋白二、根据蛋白质的分子组成分：简单蛋白、结合蛋白三、根据蛋白质的生物功能分：结构蛋白、功能蛋白第三章 酶 教学目标：了解酶的分类和命名，酶与一般催化剂的异同掌握一些概念：活化能、活性中心、反应初速度、比活性、Km、酶原、别构酶、同功酶、竞争性抑制，非竞争性抑制、最适 p

7、H 等了解米式方程的推导过程和假设的前题条件掌握影响酶促反应的各种因素教学内容：第一节 酶的概念、化学本质及作用特点一、酶的概念三、酶的化学本质：绝大多数酶是蛋白质，但”Ribozyme”的化学本质是 RNA四、酶的作用特点1、酶和一般催化剂的共同特点2、酶作为生物催化剂的特点：酶的催化效率高；酶对底物具有高度的专一性结构专一性绝对专一性、相对专一性（键专一性、基团专一性）、立体异构专一性（旋光异构专一性、几何异构专一性、潜手性专一性） ；酶易失活，要求温和的反应条件；酶的活性可调节；酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关第二节 酶的命名及分类一、酶的命名1、习惯命名法2、 国际系统命名法二、

8、酶的分类1、国际系统分类法与酶的标码2、根据酶的组成分类：简单蛋白酶、结合蛋白酶；酶蛋白、全酶、辅酶、辅基的概念3、根据酶的分子特点分类：单体酶、寡聚酶、多酶体系第四节 酶的作用机理一、 酶的活性中心1、酶活性中心的概念：2、酶活性中心的功能部位：催化部位、结合部位3、酶活性中心的特点 4、必需基团二、酶作用专一性机制1、锁钥学说 2、诱导契合学说三、酶作用的高效性机制1、酶反应的过渡态学说 2、邻近效应与定向效应 3、应变效应 4、酸碱催化 5、共价催化6、酶活性中心是低介电区域四、以胰凝乳蛋白酶为例说明酶的作用机制第五节 影响酶促反应速度的因素一、酶反应速度与酶活力二、底物浓度对酶反应速度

9、的影响四、酶浓度对酶反应速度的影响五、温度对酶反应速度的影响六、pH 对酶反应速度的影响七、激活剂对酶反应速度的影响八、抑制剂对酶反应速度的影响第六节 变构酶与同工酶一、变构酶二、同工酶第七节 酶的应用（自学）一、酶工程简介二、酶法分析的应用三、酶制剂的应用第八节 维生素与辅酶一、维生素的概念、分类二、几种重要辅酶（辅基）的结构与功能NAD 和 NADP、FMN 和 FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶 A、生物素、四氢叶酸、5-脱氧腺苷钴胺素、维生素 C、硫辛酸第四章 核酸教学目标能画出主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的结构。了解 DNA 和 RNA 在组成、结构和功能上的差异。掌握 DNA

10、 双螺旋模型的要点，以及模型在生物学上的意义。弄清楚 DNA 超螺旋形成过程和特点。了解几种类型 RNA 结构特征。了解核酸变性和复性时反映在光谱学上的变化，以及核酸杂化原理。教学内容：引言 核酸概述第一节 核酸的种类分布与功能 一、核酸的种类与分布二、核酸的生物学功能第二节 核酸的化学组成一、碱基二、戊糖三、磷酸四、核苷五、核苷酸六、细胞内的游离核苷酸及其衍生物核苷二磷酸及核苷三磷酸、辅酶核苷酸、环化核苷酸第三节 核酸的分子结构一、DNA 的分子结构1、DNA 的一级结构脱氧核苷酸之间的连接方式、多聚脱氧核苷酸链的方向性、一级结构的表示方法2、DNA 的二级结构Watson 和 Crick

11、DNA 双螺旋(B-型) 模型提出的依据及基本特点、双螺旋结构稳定的因素、双螺旋结构的其他类型、三链 DNA3、DNA 的三级结构DNA 的超螺旋结构二、RNA 的分子结构1、tRNA 的分子结构：一级、二级、三级结构特点 2、mRNA 的分子结构：真核生物与原核生物 mRNA 结构的区别 3、rRNA 的分子结构第四节 核酸的理化性质一、一般物理性质 二、两性性质 三、紫外吸收 四、变性与复性 五、酸解与碱解第五节 核蛋白一、核糖体 二、病毒 三、染色质第五章维生素的结构与功能具体内容和教学目标包括：概论：掌握维生素的概念，维生素和酶的关系，维生素的分类。水溶性维生素及其辅酶：掌握维生素 B

12、1 和羧化辅酶（TPP ） ，维生素 B2 和黄素辅酶 I（NAD+） ，辅酶（NADP+） ，维生素 B6 和磷酸吡哆胺，生物素和羧基生物素，叶酸和叶酸辅酶，维生素 B11 和 B12 辅酶，维生素 C。脂溶性维生素：掌握维生素 A、维生素 D、维生素 E、维生素 K。第六章抗生素具体内容包括：概论：掌握抗生素的定义，作用。抗生素的抗菌作用机理：理解抗生素抑制核酸、蛋白质的合成，改变细胞膜的通透性，干扰细胞壁的形成，作用于能量代谢系统和作为抗代谢物等的抗菌作用机理。理解细菌对抗生素耐药性的生物化学机理。知道几种重要抗生素的化学和医疗特性：青霉素、链霉素、氨基环醇类抗生素、氯霉素、四环素族抗生

13、素、红霉素、多肽类抗生素等*。知道抗肿瘤抗生素的探索和抗生素在农业中的运用*。第七章激素具体内容包括：概述：掌握激素的分泌、化学本质和激素的作用机理。掌握几类重要的激素及其作用机理：含氮激素-氨基酸衍生物类激素和多肽及蛋白质激素，甾醇类激素，脂肪族激素。理解磷酸肌醇级联放大作用，激素分泌的调节*。知道植物激素和昆虫激素*。第八章生物膜的结构与功能教学目标：掌握几种重要磷脂的结构、特性和生理作用能描述生物膜的组成形式，了解膜流动镶嵌模型的要点教学内容：第一节 生物膜的组成和结构一、生物膜的化学组成二、生物膜的结构流体镶嵌模型及其发展第二节 生物膜的功能运输功能第九章 代谢总论具体内容包括：理解代

14、谢研究的具体对象，物质代谢和能量代谢，中间代谢，代谢的研究方法，代谢动态，代谢和生命发展。第十章 糖酵解、柠檬酸循环、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解教学目标：掌握一些基本概念：酵解，发酵，底物水平磷酸化，致死合成，巴斯德效应熟悉酵解途径中的各步酶促反应以及与发酵途径的区别熟悉柠檬酸循环途径中的各步酶促反应，以及各步反应酶的作用特点会分析和计算酵解和柠檬酸循环中产生的能量，以及底物分子中标记碳的去向。了解戊糖磷酸途径的生物学意义：提供核糖-5-磷酸和 NADPH了解糖代谢的次要途径葡萄糖醛酸途径可以生成糖醛酸和抗坏血酸（人除外）了解酵解和糖异生途径是有分有合的，要记住乙酰 CoA 不能净合成糖的（

15、植物除外）教学内容：第一节 生物体内的糖类 （简介）第二节 双糖和多糖的酶促降解一、蔗糖的水解二、淀粉的降解1、淀粉的水解 2、淀粉的磷酸解第三节 糖酵解一、糖酵解的概念二、糖酵解的历程：细胞定位、反应历程三、糖酵解中产生的能量四、糖酵解的生物学意义五、糖酵解的调控六、丙酮酸的去处有氧条件下：彻底氧化无氧条件下：乳酸发酵、乙醇发酵第四节 三羧酸循环一、 丙酮酸氧化为乙酰辅酶 A：E.coli 丙酮酸脱氢酶多酶复合体的结构及其作用机理二、 三羧酸循环的历程：细胞定位、反应历程三、 三羧酸循环能量的产生及特点四、 三羧酸循环的回补反应五、 三羧酸循环的调控六、 三羧酸循环的生物学意义第五节 磷酸戊

16、糖途径一、磷酸戊糖途径的细胞定位及反应历程二、磷酸戊糖途径的生物学意义三、磷酸戊糖途径的调控第六节 单糖的生物合成一、糖异生作用的概念二、糖异生途径的反应历程第七节 糖原的合成与分解一、糖原的合成糖原的分解第十一章 生物氧化与氧化磷酸化教学目标：熟悉氧化与还原反应是如何通过电子传递链偶联的。质子浓度梯度差是如何形成的。掌握化学渗透理论的要点，以及电子传递是如何与 ADP 的磷酸化偶联的。熟悉胞液中的 NADH 转换为线粒体中的 NADH 的途径。教学内容：第一节 生物氧化概述一、生物氧化的概念及特点二、生化反应的自由能变化三、高能化合物第二节 电子传递链一、电子传递链的概念二、呼吸链中的电子传

17、递体三、呼吸链的电子传递顺序四、呼吸链组分在线粒体内膜上的分布五、呼吸链的电子传递抑制剂第三节 氧化磷酸化一、氧化磷酸化的概念、部位及与底物水平磷酸化区别二、氧化磷酸化的偶联部位与 P/O 比三、氧化磷酸化的机理化学偶联假说、构象偶联假说、化学渗透学说四、氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂五、线粒体穿梭系统磷酸甘油穿梭、苹果酸穿梭六、能荷概念、能荷对 ATP 生成与利用途径的调节第四节 其他氧化酶系统 （自学）一、抗氰氧化酶系统二、多酚氧化酶系统三、抗坏血酸氧化酶系统四、细胞色素 P450 系统五、超氧化物歧化酶、过氧化物酶、过氧化氢酶系统第十二章 光合作用教学目标：掌握一些主要的概念：光合作用和呼

18、吸作用，光合色素，光合单位，光合系统，光合磷酸化，非循环式和循环式光合磷酸化的区别，Calvin 循环和四碳二羧酸循环。了解光反应发生的部位和反应条件，光反应的主要产物。了解固定 CO2 的载体和第一个产物，Calvin 循环和四碳二羧酸循环途径和两者区别。教学内容：第一节 叶绿体与叶绿素第二节 光反应一、光系统将光能转化为化学能。二、非循环电子传递导致 NADP+还原为 NADPH；循环电子传递可以增强跨类囊体膜的质子浓度梯度。第三节 暗反应一、还原戊糖磷酸循环反应将 CO2 同化为糖。二、光、pH 和 Mg2调节 RPP 循环中某些酶的活性三、蔗糖和淀粉是由 RPP 循环的代谢物合成的第四

19、节 光呼吸和 C4 途径一、RuBisCO 也催化核酮糖 1,5-二磷酸的氧合作用二、C4 途径通过浓缩 CO2 可以使 RuBisCO 的氧合活性减小第十三章 脂类的分解和合成代谢教学目标：重点掌握脂肪酸 氧化过程，参与反应的酶、辅基和辅酶会计算饱和、不饱和脂肪酸经 氧化，柠檬酸循环和氧化磷酸化彻底氧化为 CO2 和水所产生的能量了解酮体生成的部位、生成过程及危害了解脂肪酸合成的过程以及与脂肪酸分解过程的主要差别了解甘油磷脂以及胆固醇生物合成的基本途径教学内容：第一节 脂肪的分解代谢一、脂肪的酶促水解二、甘油的氧化分解与转化三、 脂肪酸的氧化分解1、饱和脂肪酸的氧化脂肪酸的 -氧化：概念；反

20、应历程；能量计算脂肪酸的 -氧化 脂肪酸的 - 氧化 2、不饱和脂肪酸的氧化四、乙醛酸循环乙醛酸循环的反应历程、部位、生物学意义第二节 脂肪的生物合成一、甘油的生物合成 二、脂肪酸的生物合成1、饱和脂肪酸的从头合成历程；从头合成与 -氧化的比较2、脂肪酸碳链的延长 内质网上的延长；线粒体内的延长3、不饱和脂肪酸的合成需氧途径；厌氧途径；多烯脂酸的合成三、三酰甘油的生物合成第三节 类脂代谢（简介）一、甘油磷脂的降解与生物合成 二、糖脂的生物合成 三、胆固醇的生物合成第十四章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢教学目标：掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，鸟氨酸循环，生酮和生糖氨基酸，固氮作用熟悉鸟

21、氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应，尿素氮的来源了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径（酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢中酶的缺损引起的遗传病了解非必需氨基酸和必需氨基酸合成的基本过程教学内容：第一节 蛋白质的酶促降解一、肽酶二、蛋白酶第二节 氨基酸的降解和转化一、脱氨基作用氧化脱氨基、非氧化脱氨基、转氨基作用、联合脱氨基作用、脱酰胺基作用二、脱羧基作用 直接脱羧基作用、羟化脱羧基作用三、氨基酸分解产物的去向1、-酮酸的去向2、产物 NH3 的去向(尿素的生成与尿素循环)第三节 氨同化和氨基酸的生物合成一、 氨同化1、谷氨酸合成途径：谷氨酸脱氢酶催化；谷氨酰胺合成酶

22、与谷氨酸合成酶共同催化2、氨甲酰磷酸的生成：氨甲酰激酶催化；氨甲酰磷酸合成酶催化二、 氨基酸的生物合成1、转氨作用：由 -酮戊二酸氨基化合成谷氨酸；氨基酸相互转化2、个别氨基酸的合成：丙氨酸族；丝氨酸族；天冬氨酸族；谷氨酸族；组氨酸和芳香氨基酸族第十五章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢教学目标：熟悉嘌呤环和嘧啶环上各个原子的来源了解嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的过程以及最初产物。二者合成途径的差异了解核苷酸补救合成途径的重要意义了解核苷酸降解的过程和终产物，尿酸堆积引起的疾病和治疗方法教学内容：第一节 核酸的酶促降解一、核酸外切酶 二、核酸内切酶第二节 核苷酸的生物降解一、核苷酸的降解 二、嘌呤

23、的降解 三、嘧啶的降解第三节 核苷酸的生物合成一、核糖核苷酸的合成1、嘌呤核苷酸的合成：从头合成途径；补救途径2、嘧啶核苷酸的合成：从头合成途径；补救途径二、脱氧核糖核苷酸的合成1、核糖核苷酸的还原 2、补救途径三、核苷酸转变为核苷二磷酸和核苷三磷酸第十六章 核酸的生物合成教学目标：掌握一些基本概念：中心法则，半保留复制，前导链，滞后链，复制叉，不连续复制，冈崎片段了解几类 DNA 聚合酶的催化特点，DNA 复制的一般过程，以及原核细胞和真核细胞DNA 合成的异同，逆转录酶催化 cDNA 的合成特点了解 DNA 损伤和几种修复的机制了解 PCR 有选择扩增 DNA 的原理了解 RNA 合成涉及

24、的起始、延伸和终止三个过程，一些抗生素对合成的抑制作用了解大多数 RNA 剪接机制，特别是几类自我剪接机制，掌握核酶的概念教学内容：引言 中心法则第一节 DNA 的生物合成一、复制1、半保留复制的概念及实验证据2、参与大肠杆菌 DNA 复制的酶和蛋白质因子3、原核细胞 DNA 的复制过程4、真核细胞 DNA 的复制过程（简介）二、逆转录：逆转录酶及其催化特性；逆转录过程；cDNA三、DNA 的突变（自学）四、DNA 的损伤修复（自学）第二节 RNA 的生物合成一、转录转录的概念及不对称性；1、大肠杆菌的 RNA 聚合酶2、原核细胞的转录过程3、真核生物 RNA 聚合酶4、RNA 前体的转录后加

25、工二、RNA 的复制第三节 基因工程简介一、基因工程的概念二、基因工程的操作技术三、基因工程的应用前景第十七章 蛋白质的生物合成教学目标：掌握一些基本概念：密码，反密码，氨基酸活化， “摆动”学说了解 tRNA 分子在蛋白质合成中的作用了解多肽合成的三个过程，以及一些抗生素和毒素对合成的抑制作用教学内容：第一节 蛋白质合成体系的重要组分一、mRNA 及遗传密码：遗传密码的概念和密码表的破译；遗传密码的特点；起始密码子和终止密码子二、tRNA:反密码子的概念；同工受体 tRNA;起始 tRNA三、rRNA 与核糖体四、辅助因子：起始因子、延伸因子、终止和释放因子第二节 蛋白质的合成过程一、氨基酸

26、的活化：氨酰-tRNA 合成酶的性质及反应机理二、大肠杆菌蛋白质的合成1、肽链合成的起始：SD 序列、起始氨酰-tRNA、起始复合物的形成2、肽链的延伸：进位、转肽、移位3、肽链合成的终止和释放三、真核生物蛋白质的合成（简介）四、肽链合成后的加工、折叠第三节 蛋白质合成后的运送 （简介）一、蛋白质的分选信号二、蛋白和运送类型三、蛋白和运输方式四、蛋白质的运输过程第十八章 代谢调节教学目标： 掌握一些基本概念：共价修饰调节、酶原激活、反馈抑制、前馈激活 了解操纵子学说内容弄清楚三种类型的操纵子的转录调控教学内容：第一节 代谢途径的相互关系一、糖代谢与脂类代谢的相互关系二、糖代谢与蛋白质代谢的相互关系三、脂类代谢与蛋白质代谢的相互关系四、核酸代谢与糖、脂类和蛋白质代谢的相互关系第二节 代谢调节一、代谢调节的不同水平 二、酶水平调节1、酶活性调节：共价修饰调节、酶原激活、反馈抑制、前馈激活 2、酶合成的调节：基因表达的调控