十年考点汇编(助理).doc

1、1临床执业助理医师资格考试医 学 综 合 笔 试十年考点汇编-临床执业助理医师主 编： 副主编：2目 录第一部分 基础综合第一章 生物化学第二章 生理学第三章 病理学第四章 药理学第五章 医学心理学第六章 医学伦理学第七章 预防医学第八章 卫生法规第二部分 专业综合第九章 症状与体征疾病（按照人体系统排列）第十章 呼吸系统第十一章 心血管系统第十二章 消化系统第十三章 泌尿系统（含男性生殖系统）第十四章 女性生殖系统第十五章 血液系统第十六章 内分泌系统第十七章 神经、精神系统第十八章 运动系统第十九章 儿科第二十章 传染病、性病第二十一章 其他3第一部分 基础综合第一章 生物化学一、蛋白质的

2、化学考点 1 蛋白质的分子组成1.元素组成蛋白质的基本元素组成为碳、氢、氧、氮和硫，有的蛋白质含有磷、碘，少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 16%。1 克氮元素相当于 6.25 克蛋白质。2.基本单位蛋白质的基本组成单位是氨基酸，有 20 种，除甘氨酸外均为 L-氨基酸-氨基酸。氨基酸根据 R 基团的理化性质不同可分为 4 类：分类 氨基酸非极性疏水性氨基酸 丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、脯氨酸(Pro)、甘氨酸(Gly)极性中性氨基酸 丝氨酸(Ser)、酪氨酸(Tyr)、半胱氨酸(Cys)

3、、蛋氨酸(Met)、天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr)、色氨酸(Trp)酸性氨基酸 天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)碱性氨基酸 赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)【试题】下列氨基酸中无 L 型或 D 型之分的是A.谷氨酸 B.甘氨酸 C.半胱氨酸 D.赖氨酸 E.组氨酸 【解析】答案：B氨基酸是组成蛋白质的基本单位。组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种，均属于 L-氨基酸(除甘氨酸外)。考点 2 蛋白质的分子结构1.肽键与肽两分子氨基酸可利用一分子氨基酸所含的氨基与另一分子氨基酸所含的羧基脱水缩合成为最简单的肽，即二肽。两个氨基酸脱水缩合产生的酰胺键

4、称为肽键。通常将分子量在10000 以上的多肽链称为蛋白质。2.蛋白质的各级结构：一级结构 二级结构 三级结构 四级结构定义 从 N-端至 C-端的氨基酸排列顺序某一段肽链的局部空间结构，即该段主链骨架原子的相对空间位置整条肽链中所有原子在三维空间的排布蛋白质分子各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用类型 链状 -螺旋，-折叠， 转角，无规卷曲等 结构域 亚基4维系键肽键（主要）及所有的二硫键（次要）氢键疏水作用，离子键，氢键，范德华力氢键，离子键作用是蛋白质空间构象特异性及生物活性的基础，但不是决定空间构象的唯一因素二级结构是由一级结构决定的。在蛋白中存在二个或三个由二级结构的肽段

5、形成的模序，发挥特殊生理功能。分子量大的蛋白质常分割成一个或数个结构域，分别执行不同的功能含四级结构的蛋白质，单独存在的亚基一般没有生物学作用，只有完整的四级结构寡聚体才有生物学功能。【试题】下列关于蛋白质二级结构的叙述正确的是A.氨基酸的排列顺序 B.每一氨基酸侧链的空间构象C.局部主链的空间构象 D.亚基间相对的空间位置E.每一原子的相对空间位置【解析】答案：C蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。考点 3 蛋白质的理化性质 1.等电点当蛋白质处于某一 pH 溶液时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等

6、，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点（pI） 。蛋白质溶液的 pHpI，蛋白质带负电荷，反之带正电荷。2.沉淀蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，形成一层水化膜，防止沉淀析出；表面还带有电荷，稳定胶粒。若去掉这两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中沉淀。变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质也不一定变性。3.变性在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。变性蛋白质发生的改变有以下几点：(1)生物活性消失。(2)维系二、三、四级结构的化学键被破坏。(3)易被蛋白质酶水解。(4)-SH 及OH

7、 等基团之反应活性增加。(5)此外还有结晶性消失、黏度增加、呈色性增强等。【试题】下列有关蛋白质变性的叙述，错误的是A.蛋白质变性时一级结构不受影响 B.蛋白质变性时理化性质发生变化C.蛋白质变性时生物学活性降低或丧失 D.去除变性因素后变性蛋白质都可以复性E.球蛋白变性后其水溶性降低【解析】答案：D5在某些物理和化学因素的作用，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构改变。二、维生素考点 1 脂溶性维生素脂溶性维生素的生理功能及缺乏症别名 分类 功能 缺乏症 活性型维生素 A 抗干

8、眼病维生素脂溶性 构成视觉细胞内感光物质，合成视紫红质的原料；参与糖蛋白的合成，为组织和分化所必需。夜盲症维生素 D 抗佝偻病维生素脂溶性 活性形式是 1,25-(OH)2-VD3，主要作用是促进钙，磷的吸收，有利于新骨的生成，钙化。 儿童可发生佝偻病，成人发生骨软化症。1,25-(OH)2D3维生素 E 脂溶性 体内重要的抗氧化剂;可治疗先兆流产及习惯性流产；促进血红素代谢。维生素 K 凝血维生素脂溶性 维持体内的第 2，7，9，10 凝血因子在正常水平。一般不易缺乏考点 2 水溶性维生素水溶性维生素的生理功能及缺乏症别名 分类 功能 缺乏症 活性型维生素B1硫胺素水溶性-酮酸氧化脱羧酶和转

9、酮醇酶的辅酶。在神经传导中起一定作用。 脚气病焦磷酸硫胺素(TPP)维生素B2核黄素 水溶 性体内氧化还原酶的辅基。如琥珀酸脱氢酶，黄嘌呤氧化酶及 NADH 脱氢酶，主要起氢传递体的作用。FMN,FAD维生素PP抗癞皮病因子水溶性 多种不需氧脱氢酶的辅酶。 癞皮病 NAD+,NADP+维生素B6水溶性磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧基的辅酶，是 ALA 合成酶的辅酶，是糖原磷酸化酶的重要组成部分。可能造成低血色素小细胞性贫血和血清铁升高磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺泛酸遍多酸 水溶 性CoA 及 ACP 构成酰基转移酶的辅酶，广泛参与三大代谢及生物转化作用。很少见，曾有“脚灼热综合征”CoA,

10、ACP生物素 水溶 性 多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸羧化酶等，参与 CO2的羧化过程。很少见叶酸 蝶酰谷氨 水溶 性 FH4是体内一碳单位转移酶的辅酶，一碳单位在体内参加多种物质的合 巨幼红细胞 贫血 四氢叶酸 (FH4)6酸 成，如嘌呤，胸腺嘧啶核苷酸等。维生素B12钴胺素 水溶性作为蛋氨酸合成酶的辅酶，参与同型半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应。很难发生缺乏甲钴胺素和 5-脱氧腺苷钴胺素【试题】维生素 A 缺乏时引起A.癞皮病 B.脚气病 C.夜盲症 D.坏血病 E.佝偻病【解析】答案：C 维生素 A 与眼视觉有关，它是合成视紫红质的原料。缺乏时，可引起夜盲症。三、酶考点 1 概述1.概念 酶是

11、由活细胞合成、对其特异性底物起高效催化作用的蛋白质，是机体催化各种代谢反应最主要的催化剂。酶蛋白决定酶促反应的特异性，辅助因子决定酶促反应的种类和性质。2.酶促反应的特点 (1)高度的催化效率 少量的酶在极短的时间即可催化大量的反应。(2)高度的特异性 酶的专一性主要是由酶特定的结构决定的，一种酶只作用于一种化合物，进行一种类型的反应。(3)酶活性不稳定性。(4)酶促反应可调节性，体内的化学反应是在精确的调节下进行，正常的生命现象依赖于此。考点 2 酶的结构与功能1.分子组成 酶主要分为两类，单纯酶和结合酶：(1)单纯酶 这类酶完全由氨基酸组成，其活性由蛋白质结构决定。(2)结合酶 这类酶由蛋

12、白质（酶蛋白）和非蛋白质（辅助因子）两部分组成。酶蛋白与辅助因子单独存在时均无活性，只有两者结合组成全酶才有催化活性。决定结合酶特异性的是酶蛋白，而辅助因子起接受或供给电子、原子或化学基团的作用。2.活性中心与必需基团 与酶的活性密切相关的基团称作酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但空间结构彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心或活性部位。酶的活性中心有两种功能基团，一种关系到与底物的结合，称为结合基团；一种具有催化功能称为催化基团，但两者没有明显的界限，统称为必需基团。酶的活性中心靠酶蛋白的构象维持，构象被破坏，

13、就会削弱酶的催化活性。所以，保持酶蛋白构象的完整性十分重要。3.酶原与酶原的激活 多数酶一旦合成即具活性，但有少部分酶在其合成时并无活性，系一种无活性的前体。其活性中心或包埋内部，使作用物不可及；或活性中心并无形成，需要经过一定的剪切，使肽链重新盘绕，方能形成活性中心，或暴露活性中心。这类无活性的酶的前体，称为酶7原。由酶原变成活性酶的过程称为激活。4.同工酶 同工酶是指几种分子结构、理化性质和免疫学性质均不同，但可催化同一化学反应的一组酶。同工酶的测定已应用于临床疾病的诊断。如 LDH1的含量以心肌最高，LDH 3在胰腺组织含量高，LDH 5在肝脏含量较高；CK 1在脑组织、CK 2在心肌、

14、CK 3在骨骼肌含量高。利用这些特性可帮助疾病的诊断。【试题】决定酶促反应特异性的是A.辅酶 B.辅基 C.酶蛋白 D.底物 E.激活剂【解析】答案 C 决定结合酶特异性的是酶蛋白，而辅助因子起接受或供给电子、原子或化学基团的作用。考点 3 影响酶促反应速度的因素1.酶浓度 当底物浓度S远大于酶浓度E时，VE（V=K 3E） 。2.底物浓度 底物浓度是影响反应速度最重要的因素之一。3.温度 升高温度可加快酶促反应速度，同时增加酶的变性。温度升高至 60oC 以上时，大部分酶开始变性；80 oC 时多数酶的变性已不可逆。酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。4.pH 只有达最适 p

15、H，才能使酶活性最高。5.激活剂 激活剂可使酶活性增加。6.抑制剂 酶反应可被抑制剂所减弱，抑制作用分为可逆性抑制与不可逆性抑制。【试题】酶的最适 pH 是A.酶的特征性常数 B.酶促反应速度最大时的 pHC.酶最稳定时的 pH D.与底物种类无关的参数 E.酶的等电点【解析】答案：B酶催化活性最大时的环境 pH 称为酶促反应的最适 pH，最适 pH 不是酶的特征性常数，它受底物、缓冲液的种类与浓度、以及酶的纯度等因素的影响。四、糖代谢考点 1 糖的分解代谢1.糖酵解的概念、主要过程、关键酶和生理意义(1)概念及主要过程 糖酵解指在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程。分为二个阶段：第一阶段由葡萄

16、糖分解成丙酮酸，称为酵解途径，第二阶段是丙酮酸转变成乳酸的过程，全过程发生在胞浆中。(2)关键酶 糖酵解的关键酶是己糖激酶（肝内为葡萄糖激酶） 、6-磷酸果糖激酶-1、和丙酮酸激酶。这三种酶是糖酵解途径的限速酶。(3)生理意义：糖酵解可迅速提供能量，是生物界普遍存在的供能途径，尤其对肌肉的收缩更为重要。当机体缺氧或肌肉运动局部血流供应不足时，主要由糖酵解提供能量。此8外对于没有线粒体的细胞，如红细胞等代谢活跃的组织，如神经组织依赖糖酵解供应能量。2.糖有氧氧化的基本过程、关键酶和生理意义 (1)基本过程及关键酶 有氧氧化是糖分解的主要方式，肌肉内进行糖酵解生成的乳酸，最终仍需在有氧时彻底氧化生

17、成水及二氧化碳。有氧氧化大致分为三个阶段：糖酵解途径；丙酮酸氧化脱羧生成乙酰 CoA；三羧酸循环和氧化磷酸化。三羧酸循环在线粒体内进行，循环中有 4 次脱氢反应和 1 次底物水平磷酸化，经过电子呼吸链的传递可生成大量的 ATP。三羧酸循环与氧化磷酸化都在线粒体内进行。柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和 -酮戊二酸脱氢酶复合体为三个限速酶。(2)生理意义：是三大营养物质分解代谢的最终途径，也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的通路。为体内其他合成代谢提供小分子前体。三羧酸循环的中间产物如 -酮戊二酸，草酰乙酸是合成相应的氨基酸的碳架。3.磷酸戊糖途径的生理意义 (1)反应过程中产生的 5-磷酸核糖为核酸生物

18、合成提供原料。(2) 产生的 NADPH 是体内多种物质合成代谢的供氢体，如脂酸及胆固醇的合成。能维持谷胱甘肽为还原状态，以维持生物膜的稳定性。【试题 1】磷酸戊糖途径的主要生理意义在于A.提供能量 B.将 NADP+还原成 NADPH C.生成磷酸丙糖 D.糖代谢联系的枢纽 E.为氨基酸合成提供原料【解析】答案：B其意义为：为核酸的生物合成提供核糖。提供 NADPH 作为供氧体参与多种代谢反应。【试题 2】下列属于糖酵解途径关键酶的是A.6 一磷酸葡萄糖酶 B.丙酮酸激酶 C.柠檬酸合酶 D.苹果酸脱氢酶 E.6 一磷酸葡萄糖脱氢酶【解析】答案：B糖酵解指在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程，

19、分为二个阶段：第一阶段由葡萄糖分解成丙酮酸，称为酵解途径，第二阶段是丙酮酸转变成乳酸的过程，全过程发生在胞浆中。糖酵解的关键酶是己糖激酶（肝内为葡萄糖激酶） 、6-磷酸果糖激酶-1、和丙酮酸激酶。这三种酶是糖酵解途径的限速酶。考点 2 糖原的合成与分解1.糖原的合成糖原是动物体内糖的储存形式。可储存在于肝脏称为肝糖原，也可储在于肌肉，称为肌糖原。糖原合成酶是糖原合成的限速酶。葡萄糖合成糖原需消耗 ATP，合成过程中共消耗 2 个 ATP。 2.糖原的分解糖原的分解是从非还原端开始，在磷酸化酶的作用下分解糖链上 -1，4 糖苷键，此酶对 -1，6 糖苷键无作用。分支处的 -1，6 糖苷键是被 -

20、1，6 葡萄糖苷酶水解成游离葡萄糖的。最终产物大部分是 1-磷酸葡萄糖，少部分为游离葡萄糖。1-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸葡萄糖后，由葡萄糖-6-磷酸酶水解成葡萄糖后释入血液中。由于肌肉内没有葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌糖原不能分解成葡萄糖。只有肝和肾可以补充血糖。由糖原分解生成的葡萄糖供能少消耗 1 个 ATP，而单葡萄糖供能则比糖原供能多消耗 1 个 ATP。磷酸化酶是糖原分解的限速酶。9【试题】肝糖原可以补充血糖，因为肝脏细胞内含有 A.果糖二磷酸酶 B.葡萄糖激酶 C.磷酸葡萄糖变位酶 D.葡萄糖-6-磷酸酶 E.磷酸己糖异构酶 【解析】答案：D糖原分解需要的酶除葡萄糖-6-磷酸酶外，各

21、组织中都有，但只能催化糖原生成 6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖不能自由出入细胞膜，因此生成后不能释放血中。肝脏中有葡萄糖-6-磷酸酶，能催化 6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖，因此肝糖原可以补充血糖。葡萄糖-6-磷酸酶主要存在肝，其次是肾。考点 3 糖异生1.概念 非糖化合物转变成糖的过程称为糖异生。肝脏为糖异生的主要器官。糖异生的主要原料为乳酸、氨基酸及甘油。2.关键酶及生理意义 糖异生途径大多是糖酵解的逆反应。但己糖激酶，磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶所催化的三个反应是不可逆的。3.生理意义 (1)在空腹和饥饿状态下保持血糖浓度的相对稳定具有重要意义。尤其是在肝糖原耗尽的状态下维持脑组织的正常功能有

22、重要意义；糖异生反应促进乳酸再利用，肝糖原更新、补充肌肉消耗的糖；(2)氨基酸可通过此途径转变成糖。(3)肾脏的糖异生作用有利于排 H+保 Na+维持机体的酸碱平衡。【试题】下列有关糖异生的正确叙述是A.原料为甘油、脂肪酸、氨基酸等 B.主要发生在肝、肾、肌肉C.糖酵解的逆过程 D.不利于乳酸的利用E.需要克服三个能障【解析】答案：E糖异生是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程，其主要部位在肝脏，肾脏在正常情况下也有较弱糖异生能力。糖异生过程中由丙酮酸生成葡萄糖不可能全部循糖酵解途径逆行，其中需克服三个能障，有特定的酶催化。肌肉中生成的乳酸不能在肌肉中合成糖，需经

23、血液转运到肝脏异生成糖，有利与乳酸利用。考点 4 血糖1.概念 血液中的葡萄糖称为血糖。2.血糖的来源和去路(1)来源 食物糖；肝糖元；糖异生。(2)去路 氧化分解供能；糖原合成；磷酸戊糖途径等；转化成非必需氨基酸、甘油三酯等非糖物质。3.血糖浓度的调节 主要是血中葡萄糖的来源和去路每时每刻都保持平衡，实际上是调节组织在糖酵解、糖氧化、糖原合成、糖元分解、糖异生种种代谢协同的结果，同时还存在某些激素通过一些调节酶的激活或抑制而实施的。10血糖水平的调节：降糖激素：胰岛素(唯一的降糖激素)；升糖激素：胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素。作用 调节 作用机制胰岛素体内唯一降血糖，唯一同时促进糖原、脂

24、肪和蛋白质合成的激素受血糖控制，血糖升高引起其分泌。由胰岛的 细胞合成，促进葡萄糖转运至细胞；加速糖元合成、抑制其分解；促进糖的有氧氧化；抑制肝内糖异生胰高血糖素 是体内主要升高血糖的激素血糖降低或血内氨基酸升高刺激其分泌促进糖元分解；抑制糖酵解，促进异生；加速脂肪动员。糖皮质激素 升高血糖，增加肝糖原。 促进糖异生；抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖；协同作用肾上腺素 强有力的升高血糖的激素 主要在应激状态下发挥调节作用 加速糖元分解【试题】下述为血糖的主要去路，除外的是A.在细胞内氧化分解供能 B.转变成非必需氨基酸、甘油三酯等非糖物质C.转变成糖皮质激素 D.转变成其他单糖及衍生物E.在肝、肌

25、肉等组织中合成糖元【解析】答案：C血糖的来源为肠道吸收、肝糖元分解或肝内糖异生。血糖的去路为周围组织及肝的摄取利用，某些组织用于氧化供能，肝、肌肉可用于合成糖元，经代谢转变为甘油三酯和氨基酸等。但不能转变为糖皮质激素。五、生物氧化考点 1 概述1.生物氧化的概念 物质在生物体内的氧化分解称为生物氧化，生物氧化在线粒体内外均可进行。分为线粒体型和非线粒体型氧化体系。线粒体内的氧化过程伴有 ATP 的生成，在生物能量代谢中起重要作用；线粒体外的氧化不伴有 ATP 的生成，主要与体内代谢物、药物、毒物的生物转化有关。2.生物氧化的特点生物氧化反应条件温和；过程温和；能量转化效率高；遵循氧化还原一般规律；生成水和 ATP。考点 2 呼吸链1.呼吸链的概念起传递氢或传递电子作用的酶及辅酶称为电子传递体，它们按一定的顺序排列在线粒体的内膜上，组成传递氢或传递电子的链式反应体系，称为电子传递链。该体系进行的一系列连锁反应与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故又称呼吸链。2.两条呼吸链的组成和排列顺序(1)NADH FMN CoQ Cytb Cytc 1 Cytc Cytaa 3 O 2(2)FADH2 CoQ Cytb Cytc 1 Cytc Cytaa 3 O 2