考研生物化学名词解释.doc

1、 PartI 生化名解1.肽单元(peptide unit): 参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，NCa、CaC是单键，可自由旋转。2.结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。

2、3.模体(motif):在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。4.蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。5.蛋白质的等电点(isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼

3、性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。6.酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考)7.酶的活性中心(active center of enzymes): 酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和

4、影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。8.酶的变构调节(allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。9.酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，

5、从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化去磷酸化；乙酰化脱乙酰化；甲基化去甲基化；腺苷化脱腺苷化；SH与SS互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。10.酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。 由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。11.同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性

6、质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。12.糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取

7、能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。13.糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程，主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。关键酶主要有丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖双磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。糖异生主要生理作用是维持血糖水平的恒定，糖异生也是补充或恢复肝糖原储备的重要途径。14.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation):物质在脱氢或脱水的过程中，偶联生成高能键，底物分子内部能量重新分布，使ADP(GDP)磷酸化生成ATP(GTP)的过程。15.乳酸循环

8、(lactate cycle or cori cycle):肌收缩(尤其是供氧不足时)通过糖酵解生成乳酸。肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环，也称Cori循环，生理意义:乳酸再利用，避免了乳酸的损失，防止乳酸的堆积引起酸中毒，间接调节血糖。16.脂肪动员(fat mobilization):是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。在脂肪动员中，激素敏感性三酰甘油脂肪酶(HSL)是限速酶。17.脂肪酸的-氧化(-oxidati

9、on of fatty acid):脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸的-氧化多酶复合体的催化下从脂酰基的-碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA及一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA，此过程即脂肪酸的-氧化。在胞液、线粒体中反应，除脑组织外,大多数组织均可进行， 其中肝、肌肉最活跃。肉碱脂酰转移酶是脂肪酸-氧化的限速酶。18.酮体(ketone bodies):在肝细胞线粒体中以-氧化生成的乙酰CoA为原料转化成乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮，三者统称为酮体。是脂肪酸在肝中分解的正常中间代谢产物，供肝外组织利用，是肝脏输出能源的一种形式。过量则导致酮

10、症酸中毒等疾病。19.呼吸链(respiratory chain):在生物氧化过程中，代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过线粒体上多种酶和辅酶所催化的连锁反应的逐步传递，最终与氧结合生成水，并偶联ATP的生成，这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链(electron transfer chain)。20.氧化磷酸化 (oxidative phosphorylation):是指代谢物脱下的成对氢原子(2H)在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化并生成ATP，最终与氧结合生成水，又称为偶联磷酸化。氧化磷酸化是体内生成ATP的主要方式。21.氮平衡(nitrogen balance): 摄入食物的

11、含氮量与排泄物(尿与粪)中含氮量之间的关系，包括氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡三种平衡，可以反映体内蛋白质代谢的概况。(不考)22.氨基酸代谢库(metabolic pool):食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。23.-磷酸甘油穿梭(-glycerophosphate shuttle):在哺乳动物的脑、骨骼肌中，当胞液的NADH较多时，在胞液中磷酸甘油脱氢酶的作用下，使磷酸二羟丙酮还原成磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜胞液侧的磷酸甘油脱氢酶的催化下，氧化生成磷酸二羟丙酮和FA

12、DH2。磷酸二羟丙酮可传出线粒体外膜至胞液继续进行穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链同时生成1.5molATP。(1、存在于脑和骨骼肌；2、过程可用图示；3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化；4、最终生成1.5molATP)24.苹果酸-天冬氨酸穿梭 (malate-asparate shuttle):该穿梭机制存在于心肌和肝中，胞液中的NADH在苹果酸脱氢酶的作用下，使草酰乙酸还原生成苹果酸，后者通过线粒体内膜上的-酮戊二酸载体进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成2.5molATP。线粒体内的草酰乙酸经谷草转氨

13、酶的作用生成天冬氨酸，后者经酸性氨基酸载体转运出线粒体，再转变成草酰乙酸，继续进行穿梭。(1、存在于肝和心肌；2、过程可用图示；3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化；4、最终生成2.5molATP)25.一碳单位(one carbon unit):某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团称为一碳单位，其代谢的辅基是四氢叶酸。一碳单位参与嘌呤、胸腺嘧啶的合成，主要的一碳单位有甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基，一碳单位主要来自丝氨酸，甘氨酸，组氨酸及色氨酸的分解代谢。26.甲硫氨酸循环(methionine cycle): 甲硫氨酸和ATP作用转变成S-腺苷甲硫氨酸(SAM)，S

14、AM是甲基的直接供体，参与许多甲基化反应，与此同时产生S-腺苷同型半胱氨酸进一步转变成同型半胱氨酸，后者可接受N5CH3FH4的甲基重新生成甲硫氨酸，形成一个循环过程称作甲硫氨酸循环。其生理意义是:SAM提供甲基以进行体内广泛存在的甲基化反应；N5CH3FH4提供甲基合成甲硫氨酸，同时使N5CH3FH4的FH4释放，再参与一碳单位的代谢。27.联合脱氨基作用(transdeamination):两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下-氨基生成-酮酸的过程，包括转氨基偶联氧化脱氨基作用和转氨基偶联嘌呤核苷酸循环，既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的重要方式。28.嘌呤核苷酸循环

15、(purine nucleotide cycle):骨骼肌和心肌主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基酸的氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸代琥珀酸，经裂解生成AMP，AMP在腺苷酸脱氢酶催化下脱去氨基。由此可见，嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。29.变构调节 (allosteric regulation):小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的变构调节或别构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构

16、效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。30.化学修饰调节:(chemicalmodification)酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。主要包括:磷酸化去磷酸化；乙酰化脱乙酰化；甲基化去甲基化；腺苷化脱腺苷化；SH与SS互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。31.变构酶(allosteric enzyme):指代谢途径中参与变构调节的关键酶称为变构酶，变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，有催化亚基含结合底物催化反应的活化中心及调节亚基含与变构效应剂结合引起调节作用的调节部位，对酶催化活性调节的方式称为变构效应，具有协同效应。32.变构效

17、应剂(allosteric effector):与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性的底物、终产物与其他小分子代谢物质，称为变构效应剂，引起酶活性增加的变构效应剂称变构激活剂，引起酶活性降低的变构效应剂称变构抑制剂。33.生物转化作用(Biotransformation):机体将来自体外的非营养物质在肝脏进行氧化、还原、水解和结合反应，使这些物质生物活性或毒性降低甚至消除，这一过程称为生物转化作用。生物转化的对象包括内源性的激素、胺类等和外源性的药物、毒物等非营养物质。肝是主要器官，但在肺、肾、胃肠道和皮肤也有一定生物转化功能。意义:对体内的非营养物

18、质进行转化，使其灭活或解毒；更为重要的是可使这些物质的溶解度增加，易于排出体外。34.胆汁酸的肝肠循环(bile acid enterohepatic circulation):在肝细胞合成的初级胆汁酸，随胆汁进入肠道，协助脂类物质的消化吸收后，受肠菌作用转变为次级胆汁酸。肠道中各种胆汁酸约95%被肠道重吸收经门静脉入肝，并同新合成的胆汁酸一起再次被排入肠道，这一过程被称为胆汁酸的肠肝循环。意义:将有限的胆汁酸反复利用以满足人体对胆汁酸的生理需要。35.胆素原的肠肝循环(bilinogen enterohepatic circulation):肠道中有少量的胆素原可被肠粘膜细胞重吸收，经门静脉

19、入肝，其中大部分再随胆汁排入肠道，形成胆素原的肠肝循环。只有少量经血液循环入肾并随尿排出，胆素原接触空气后被氧化成尿胆素,后者是尿的主要色素。 分子生物学名词解释第二章 核酸的结构与功能1.DNA的变性与复性(denaturation and renaturation of DNA): 双链DNA(dsDNA)在变性因素(如过酸、过碱、加热、尿素等)影响下,解链成单链DNA(ssDNA)的过程称之为DNA变性。DNA变性后，生物活性丧失，但一级结构没有改变，所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结构。热变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，也称退火。2.核酸

20、分子杂交(hybridization of nucleic acids):是核酸研究中一项最基本的实验技术。其基本原理就是应用核酸分子的变性和复性的性质,使来源不同的DNA(或RNA)片段,按碱基互补关系形成杂交双链分子。杂交双链可以在DNA与DNA链之间,也可在RNA与DNA链之间形成。这种现象称为核酸分子杂交。简称杂交(hybridization)3.增色效应与减色效应(hyperchromic effect and hypochromic effect): DNA变性时，双螺旋松解，碱基暴露，OD260值增高称之为增色效应；除去变性因素后，单链DNA依碱基配对规律恢复双螺旋结构，OD26

21、0值减小称为减色效应。4.核酶(ribozyme):核酶是具有催化功能的RNA分子。大多数核酶通过催化转磷酸酯和磷酸二酯键水解反应参与RNA自身剪切、加工过程。第八章 核苷酸代谢1.从头合成途径(de novo synthesis pathway): 利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料合成嘌呤或嘧啶核苷酸的过程,称为从头合成途径，是体内的主要合成途径。2.补救合成途径(salvage synthesis pathway):利用体内游离嘌呤或嘧啶碱基和游离嘌呤或嘧啶核苷，经简单反应过程生成嘌呤或嘧啶核苷酸的过程。在部分组织如脑、骨髓中只能通过此途径合成核苷酸。第十章 DNA的

22、生物合成(复制)1.半保留复制(semiconservative replication):DNA复制时，亲代DNA双螺旋结构解开，分别以解开的两股单链为模板，以dNTP(dATP、 dGTP 、dTTP 、dCTP)为原料，按照碱基互补的原则，合成与模板链互补的新链，从而形成两个子代DNA双链，其结构与亲代DNA双链完全一致。因子代DNA双链中的一股单链源自亲代，另一股单链为合成的新链，形成的双链与亲代双链的碱基序列完全一致，故称为半保留复制。2.端粒(telomere):是位于真核细胞线性染色体末端的特殊结构,由一段串联重复的DNA短序列与端粒结合蛋白构成；端粒具有稳定染色体结构，防止末端

23、降解和融合的功能；并维持DNA复制的完整性。端粒复制要靠具有反转录酶性质的端粒酶来完成。3.端粒酶(telomerase ):由RNA和蛋白质构成的一种核糖核蛋白复合体，RNA分子含复制端粒DNA所需的核苷酸模板，蛋白质部分具有反转录酶活性，同时具有核酸内切酶活性。催化端粒DNA的合成，维持染色体末端的端粒结构。4.逆转录和逆转录酶(reverse transcription and reverse transcriptase):指遗传信息从RNA流向DNA。即以RNA为模板,dNTP为原料,在逆转录酶催化下,合成与RNA互补的双链DNA的过程。逆转录酶 (依赖RNA的DNA聚合酶)为多功能酶

24、, 具有三种酶活性:1)RNA指导的DNA聚合酶:利用病毒RNA作模板合成一条互补DNA链；2)RNase H:水解RNA-DNA杂化双链中的RNA链； 3)DNA指导的DNA聚合酶:以新合成的DNA链为模板合成另一条互补DNA链。第十一章 RNA的生物合成(转录)1.不对称转录(asymmetric transcription):有两重含义,一是指双链DNA分子中只有一股单链作为转录模板(模板链)，另一股链不转录;二是模板链并非永远在同一单链上。2.断裂基因(splite gene):真核生物的结构基因是由若干个编码区和非编码区互相间隔但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨

25、基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因。3.外显子和内含子(exon and intron):在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为RNA的核酸序列称为外显子(真核生物结构基因中为蛋白质编码的可转录序列)。内含子是隔断基因线性表达而在剪接过程中被除去的核苷酸序列(真核生物结构基因中不为蛋白质编码的可转录序列)。第十二章 蛋白质的生物合成(翻译)1.多聚核蛋白体(polyribosome):一条mRNA模板链可附着10-100个核糖体，这些核糖体依次结合起始密码子并沿5-3移动，同时进行肽链合成，这种mRNA与多个核糖体形成的聚合物称多聚核糖体。多聚核糖体的形成可以大大提高蛋白质生物合成

26、的速度和效率。2.信号肽(signal peptide):各种新生分泌蛋白的N端存在保守的氨基酸序列称信号肽，约13-36个氨基酸残基，可分为N端碱性区、疏水区和C端加工区三个区段。可将合成的蛋白质引导至细胞的适当靶部位，是决定蛋白质靶向输送特性的重要元件。3.开放阅读框架(open reading frame, ORF):从mRNA 5端起始密码子AUG到3端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连续排列编码一条蛋白质多肽链，称为开放阅读框架。第十三章 基因表达调控1.组成性基因表达(constitutive gene expression):无论表达水平高低，管家基因较少受环境因素影响

27、，而是在个体各个生长阶段的大多数或几乎全部组织中持续表达，或变化很小。区别于其他基因，这类基因表达被视为组成性基因表达。2.管家基因( housekeeping gene): a)是一类对维持细胞基本生命活动所必需的基因 b)几乎在所有的细胞和所有的发育阶段都持续表达 c)其表达基本不受环境因素的影响 d)主要受启动子的调节 管家基因的表达属于组成性表达3.操纵子(operon):原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地串联、密集于染色体上，共同组成一个转录单位操纵子。一个操纵子只含一个启动序列及数个可转录的编码基因。通常，这些编码基因可转录出多顺反子mRNA。原核基因的协调表达就是通过调控单个

28、启动基因的活性来完成的。4.增强子(enhancer):指远离转录起始点、决定基因的时间、空间特异性、增强启动子转录活性的DNA序列。其发挥作用的方式通常与方向、距离无关。 是远离转录起始点的、激活基因转录的正性调控元件。增强子与转录激活因子最终增强RNA聚合酶的活性决定基因表达的空间和时间特异性其作用与其位置和方向无关增强子与启动子在结构上可重叠，在功能上互相依赖5.顺式作用元件(cis-acting element):能调控自身基因表达活性的特异DNA序列。是RNA-pol和TF识别结合的位点。据其在基因中的位置、转录激活作用的性质及发挥作用的方式分为:启动子、增强子和沉默子。6.反式作用

29、因子(trans-acting factor):由某一基因表达产生的蛋白质因子，通过与另一基因的特异的顺式作用元件结合，调控该基因的表达，这种蛋白质因子称为反式作用因子，也叫转录调节因子。转录调节因子按功能特性分为基本转录因子和特异转录因子。第十四章 基因重组和基因工程1.DNA克隆:应用酶学的方法, 在体外将各种来源的遗传物质DNA与载体DNA接合成具有自我复制能力的DNA分子复制子，再通过转化或转染宿主细胞，筛选出含有目的基因的转化子细胞，经扩增提取获得大量同一DNA分子的过程，也称基因克隆、重组DNA。2.基因组文库 (genomic DNA library):是指包含某一生物细胞全部基

30、因组DNA序列的克隆群体，它以DNA片段的形式贮存着该生物的全部基因组DNA的信息。其构建过程是分离生物体的全部染色体DNA，用限制性核酸内切酶随机切割成长短大致相同的数以万计的片段,将所有片段重组于同一类载体上,便得到许多重组体,将重组体全部转化入宿主菌中保存起来,就形成基因文库。3.cDNA文库 (cDNA library) :是指包含某一组织细胞在一定条件下所表达的全部mRNA经反转录而合成的cDNA序列的克隆群体，它以cDNA片段的形式贮存着该组织细胞的基因表达信息。其构建过程是将细胞表达的所有mRNA经反转录合成cDNA，与适当的载体连接后，转入宿主细胞而获得的克隆群体，包含了细胞表

31、达的各种mRNA信息。第十五章 细胞信号转导1.第二信使(secondary messenger):通常将Ca2+ 、DAG、IP3 、Cer、cAMP、cGMP等在细胞内传递信息的小分子化合物称为第二信使，其作用是对胞外信号起转换和放大的作用。细胞表面受体接受胞外信号后，经过信号转换激活质膜上的效应器，产生细胞内的信息物质第二信使，进一步将信息传递到细胞内，产生相应的生物学效应。第二十章 癌基因与抑癌基因1.癌基因(oncogene):能在体外引起细胞转化，在体内诱发肿瘤的基因，包括病毒癌基因和细胞癌基因。大多数癌基因是正常原癌基因的突变形式，后者参与调控细胞的生长和分裂。2.抑癌基因(tu

32、mor suppressor gene ):是一类能抑制细胞过度生长增殖，促进细胞分化，从而抑制肿瘤发生的负调控基因。其丢失或失活可能导致肿瘤的发生。第二十一章 常用分子生物学技术的原理及应用1.DNA印迹技术(Southern blotting):是将基因组DNA经限制性内切酶消化后进行琼脂糖凝胶电泳,变性处理后再利用毛细作用将胶中的DNA分子转移并固定到膜性支持物上(NC膜)进行杂交反应的技术。主要用于基因组DNA的分析，亦可分析重组质粒和噬菌体。2.RNA印迹技术(Northern blotting):指RNA经琼脂糖凝胶电泳分离后转移至膜性支持物上(NC膜)用于杂交反应的技术。主要用于

33、检测某一组织或细胞中已知的特异mRNA的表达水平以及比较不同组织和细胞中的同一基因的表达情况。无需限制性内切酶切割。3.蛋白质印迹术或免疫印迹技术(Western blotting):指蛋白质经聚丙烯酰胺凝胶电泳分离之后转移(电转)到膜性支持物上(NC膜),再与溶液中的抗体探针相互结合的技术。主要用于检测样品中特异性蛋白质的存在、细胞中特异蛋白质的半定量分析以及蛋白质分子间的相互作用研究等。PartII 生物化学与分子生物学名词解释第二章蛋白质1、GSH即谷胱甘肽，是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽。2、蛋白质变性(protein denaturation)蛋白质在某些物理和化

34、学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。3、-螺旋(-helix)蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基氧与多肽链C端方向的第3个残基(第n3个)的酰胺氮形成氢键。在典型的右手-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。4、-折叠片层(-sheet)是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢

35、之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列(走向都是由N到C方向)；或者是反平行排列(肽链反向排列)。5、-转角(-turn)也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构(-螺旋和-折叠)，使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有216个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环(loops)。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。6、功能蛋白质组(functional proteome)指的是特定时

36、间、特定环境和实验各种下，基因组活跃表达的蛋白质。7、肽键(peptide bond )在蛋白质分子中，一分子氨基酸的-羧基与另一分子氨基酸的-氨基脱水缩合后而形成的酰胺键称为肽键。8、基序/模体(motif)模体属于蛋白质的超二级结构，由2个或2个以上具有二级结构的的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能。一种类型的模体总有其特征性的氨基酸序列。9、结构域(domain)在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。10、氨基酸残基在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不

37、是一个分子。11、蛋白质二级结构(secondary structure of protein)指某段多肽链中主链骨架在局部空间有规律的盘绕和折叠，即蛋白质分子中某段肽链主链原子的相对空间位置，不包括与其他链段的相互关系及侧链构象的内容。12、蛋白质三级结构(Tertiary structure of protein)指在二级结构、模体的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进一步折叠和盘曲成球状分子，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。13、蛋白质四级结构(Quaternary structure of protein)由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链以非共价键连接的空间排布

38、和接触部位的布局称蛋白质的四级结构。14、别构效应(allosteric effect)当蛋白质(酶)与它的配体(某种小分子物质)结合后，引起蛋白质(酶)的空间结构(构象)发生改变，使其适合功能的需要，这种变化称别构效应或变构效应。15、盐析(Salting out)向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用叫作盐析，可复原。16、亚基(subunit)有四级结构的蛋白质的每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基或亚单位。17、蛋白质的等电点(pI)溶液处于某一PH时，氨基酸解离成正负离子的趋势相等，即成为两性离子，净电荷为零，在电场中不向阳极也不向阴极移动，

39、此时溶液的pH称为氨基酸的等电点。 第三章核酸1、DNA变性在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松 散，变为单链，即为DNA变性。2、核酶(ribozyme)具有催化活性的RNA， 即化学本质是核糖核酸RNA， 却具有酶的催化功能。3、增色效应变性的DNA，分子两条互补链可完全解开成为两条单链，使得碱基暴露，260nm 处 紫外吸收增强，这种现象称为增色效应。4、Tm值即解链温度，DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度，这一现象和结晶的融解过程类似，又称融解温度

40、(Tm)。5、DNA超螺旋(DNA supercoil)DNA双螺旋本身进一步盘绕称超螺旋。超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种。当盘旋方向与DNA双螺旋方向相同时，其超螺旋结构为正超螺旋，反之则为负超螺旋，负超螺旋的存在对于转录和复制都是必要的。6、hnDNA即核不均一RNA，是mRNA的前体。7、DNA复性DNA的复性指变性DNA 在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。 第四、五章酶1、同工酶(isoenzyme)能够催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。2、酶活性中心(active center)酶分子中必需

41、基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，构成具有特定动态构象的局部空间结构，直接参与酶促反应，与外部的底物特异地结合并使底物转变为产物的区域称为酶的活性中心或活性部位。3、Km值是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度的大小。4、共价修饰(covalent modification)酶分子上某些特殊基团在其他酶作用下，发生可逆的共价结合而被修饰，并快速改变的活性称共价修饰调节或化学修饰。5、酶原(zymogen)在细胞内合成及初分泌时处于无活性状态的酶的前体。6、全酶(holoenzyme)酶蛋白和辅助因子结合形成的具有催化作用的复合物称为全酶。7、米氏方程(Michael

42、is-Menten equation)表示酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程，VVmaxS/(Km+S)。8、别构酶(allosteric enzyme)别构酶一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。9、辅酶(coenzyme)辅酶是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。10、辅基(prosthetic group)酶的辅助因子或结合蛋白质的非蛋白部分，其中较小的非蛋白质部分称辅基，与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。 第六章糖代谢1、糖酵解(glycolysis)糖无氧分解即糖酵解，是指葡萄

43、糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。2、糖异生(gluconeogenesis)由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。3、糖原(glycogen)是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。4、底物水平磷酸化(substrate level phosophoryltion)底物在氧化过程中直接将高能磷酸键转移给ADP生成ATP的过程。5、巴斯德效应(Pasteur effect)有氧氧化抑制糖酵解的现象。6、磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化

44、分解代谢途径的一条旁路代谢途径。7、三羧酸循环(TriCarboxylic Acid cycle，TCA)三羧酸循环(柠檬酸循环或Krebs循环)是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。 第七章脂类代谢1、脂肪酸-氧化脂肪酸在体内氧化时在羧基端的-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作-氧化。2、酮体(ketone body)脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物统称为酮体。3、血浆脂蛋白(lipoprotein)血脂与血浆中的蛋白质

45、结合，以血浆脂蛋白的形式存在及运输。4、脂肪动员(fat mobilization)贮存于脂肪组织中的脂肪被一系列脂肪酶水解为甘油和游离脂肪酸并释放入血供全身各组织利用的过程。5、初级胆汁酸(primary bile acid)有肝细胞直接合成的胆汁酸成为初级胆汁酸。6、载脂蛋白(apolipoprotein，Apo)血浆脂蛋白中的蛋白质部分。7、必需脂肪酸(essential fatty acid，EFA)多数脂肪酸在人体内能合成，只有不饱和脂肪酸的亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸在体内不能合成，必须从植物油摄取，称为人体必需脂肪酸。8、脂类(lipid)脂类是脂肪、类脂及其衍生物的总称，是一类不

46、溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 第八章生物氧化1、氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经呼吸链传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。2、呼吸链(respiratory chain)存在于线粒体内膜上，按一定顺序排列的一系列酶或辅酶。其作用是以传递电子和H+的形式传递代谢物氧化脱下的氢原子，最后使活化的氢与活化的氧结合生成水。该传递链与细胞呼吸过程有关，故称为呼吸链，又称电子传递链。3、P/O比值物质氧化时，每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为P/O比值，

47、即ATP生成的摩尔数。4、高能化合物指体内氧化分解中，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物，如三磷酸腺苷(ATP)，磷酸肌酸，称为高能化合物。它们是生物释放，储存和利用能量的媒介，是生物界直接的供能物质。5、解偶联剂(uncoupler)使氧化与磷酸化偶联过程脱离的物质称为解偶联剂。 第九章氨基酸代谢1、必需氨基酸(essential amino acid)指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种。2、一碳单位(one carbon unit)某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。3、生酮氨基酸(ketogenic amino acid)分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸，共有亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸5种。4、生糖氨基酸(glucogenic amino acid)能通过糖异生转变成葡萄糖的氨基酸。5、鸟氨酸循环(orinithine cycle)尿素生成的过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环，又称尿素循环(urea cycle)或Krebs- Henseleit循环。6、苯酮尿症(phenylketonurics，PKU)是一种常见的氨基酸代谢病，是由于苯丙氨酸代谢途径中的酶缺陷，