生物化学考试重点总结.doc

1、1第一章 蛋白质的结构与功能第一节 蛋白质的分子组成一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N 、S 特征元素： N（16%） 特异元素：S凯氏定氮法：每克样品含氮克数6.25100100g 样品中蛋白质含氮量（g%）组成蛋白质的 20 种氨基酸（名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳为 L-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于 L-亚氨基酸不同 L-氨基酸，其 R 基侧链不同除甘氨酸（Gly）外，都为 L-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的 20 种氨基酸分类非极性氨基酸：甘氨酸（Gly） 、丙氨酸（Ala） 、缬氨酸（Val） 、亮氨酸（Le

2、u） 、异亮氨酸（Ile ） 、脯氨酸（Pro）极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser） 、半胱氨酸（Cys ） 、蛋氨酸（Met）天冬酰胺（Asn） 、谷氨酰胺（Gln） 、苏氨酸（Thr）芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe） 、色氨酸（Trp） 、酪氨酸（Tyr）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp） 、谷氨酸（Glu）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys） 、精氨酸（Arg） 、组氨酸（His）其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸四、氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。（名

3、解）等电点（pI 点）：在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 pH 称为该氨基酸的等电点。pHpI 阴离子 氨基酸带净正电荷，在电场中将向负极移动 在一定 pH 范围内，氨基酸溶液的 pH 离等电点越远，氨基酸所携带的净电荷越大2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液 280nm 的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法 3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 在 pH57，80100条件下，氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成

4、蓝紫色化合物，其最大吸收峰在 570nm 处。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽1、 （名解）肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物3、10 个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基2多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构多肽链有两端：N 末端：多肽链中有游

5、离 - 氨基的一端C 末端：多肽链中有游离 -羧基的一端6、AA 顺序从氨基端（N-端）开始以羧基端（C-端）氨基酸残基为终点7、人体内存在多种重要的生物活性的肽：谷胱甘肽（GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH 的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。第二节 蛋白质的分子结构一、蛋白质的分子结构一级结构 二级结构 三级结构 高级结构（空间构象）四级结构 （一） 、蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中，从 N-端至 C-端的氨基酸排列顺序，即蛋白质分子中氨基酸

6、的排列顺序。1、主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。2、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础（二） 、蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。1、主要化学键：氢键2、 （名解）肽键平面肽单元：参与肽键的 6 个原子 C 、C、O、N、H 、C 位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面，此同一平面上的 6 个原子构成了所谓的肽单元3、二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为：-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔 3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为 0

7、.54nm。-螺旋的每个肽键的-和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。影响 -螺旋形成因素： R 基较大，空间位阻大。带相同电荷的 R 基集中，电荷相互排斥。多肽链中若有脯氨酸不能形成 -螺旋。-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定-转角：常发生于肽链进行 180 度回折时的转角上，含 4 个氨基酸残基，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。主要化学键：氢键。4、模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空

8、间上相互接近，形成一个特殊的空间构象（三） 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。1、主要化学键（非共价键）：疏水键（最主要） 、盐键（离子键） 、氢键、范德华力、二硫键2、 （名解）结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域3（四） 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。1、 （名解）亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基之间的结合力主

9、要是氢键和离子键2、主要化学键：疏水键、氢键、离子键二、蛋白质的分类 根据组成成分：单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分（辅基）根据形状：纤维状蛋白质球状蛋白质第三节 蛋白质结构与功能关系一、 蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。尿素或盐酸胍可破坏次级键-巯基乙醇可破坏二硫键2、由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病” ，如：镰刀形红细胞贫血症二、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角

10、双曲线。血红蛋白：具有个亚基组成的四级结构，可结合分子氧。成人由两条 -肽链（141 个氨基酸残基）和两条 -肽链（146 个氨基酸残基）组成。在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。三、若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，称为蛋白质构象疾病，如：人纹状体脊髓变性病(CJD) 、老年痴呆症、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。第四节 蛋白质的理化性质1、蛋白质的

11、两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液 pH 条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。2、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括：a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性3、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。常见的导致

12、变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。4、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在 280nm 处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。5、蛋白质的呈色反应a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生反应，蛋白质分子中游离 -氨基能与茚三酮反应生成蓝紫色化合物b.双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。氨基酸不4出现此反应。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。第五节、蛋白质的分离和纯化1、沉淀，2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中

13、是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。4、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。 b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。第二章 核酸的结构与功能核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子，

14、携带和传递遗传信息核算的分类及分布：脱氧核糖核酸（DNA）：存在与细胞核、线粒体携带遗传信息，通过复制传递给下一代基本组成单位是脱氧核苷酸核糖核苷酸（RNA）：存在于细胞核、细胞质、线粒体DNA 转录的产物，参与遗传信息的复制表达也可作为遗传物质基本组成单位是核糖核苷酸第一节 核酸的化学组成及一级结构核酸的元素组成：C、H、O、N 、P 标记元素 P：用于测量生物样品中核酸的含量核酸的分子组成： 核酸（DNA 和 RNA） 3,5-磷酸二酯键核苷酸 磷脂键磷酸 核苷和脱氧核苷 糖苷键戊糖 碱基 核糖 脱氧核糖 嘌呤 嘧啶核苷酸是构成核酸的基本组成单位碱基DNA：A、G、C、TRNA：U、G、C

15、、T戊糖（主要区别）DNA：脱氧核糖RNA：核糖核苷/脱氧核苷：由碱基和核糖或脱氧核糖生成5核苷酸：核苷或脱氧核苷 C-5上的羟基与磷酸通过脂键结合构成DNA：AMP、GMP 、CMP、TMPRNA：AMP、GMO、CMP、 UMP核苷酸衍生物：环化核苷酸：细胞信号转到中的第二信使DNA 是脱氧核苷酸通过 3,5-磷酸二酯键连接形成的大分子一个脱氧核糖核苷酸 3-羟基与另一脱氧核糖核苷酸的 5-磷酸基团缩合形成 3,5-磷酸二酯键DAN 链：多个脱氧核苷酸通过磷脂二脂键构成了具有方向性的线性分子，称为多聚脱氧核苷酸，即 DNA 链DAN 链的方向是 5-端向 3-端交替的磷脂基团和戊糖构成 D

16、AN 的骨架RAN 也是具有 3,5-磷酸二酯键的线性大分子 核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过 3,5-磷酸二酯键连接。2、核苷酸序列：方向是 5-端向 3-端3、碱基序列 第二节 DNA 的二级结构与功能DNA 的二级结构是双螺旋结构（一）Changaff 规则：A 与 T 的摩尔数相等，G 与 C 的摩尔数相等不同生物种属的 DNA 碱基组成不同同一个体的不同器官、不同组织的 DNA 具有相同的剪辑组成（二）DNA 双螺旋结构模型的要点1、DNA 的反向平行，右手螺旋的双链结构脱氧核糖和磷酸基团组成亲水性骨架，位于双链的外侧，而疏水

17、的碱基位于内侧螺旋直径为 2nm，螺距为 3.4nm（3.54nm）2、DNA 双链之间形成了互补碱基对碱基之间以氢键相结合，A=T，GC 每一个螺旋包含了 10 个碱基对，每两个碱基对的旋转角度为 36每个碱基平面之间的距离为 0.34nm3、疏水作用力和氢键共同维持着 DAN 双螺旋结构的稳定性，尤以前者为重要 氢键、疏水性的碱基堆积力、中和核酸链上的负电荷（三）DNA 双螺旋的多样性B-DAN：右手螺旋，92%相对湿度下A-DAN：右手螺旋，适湿降低Z-DAN：左手螺旋 （四）DAN 的多链螺旋结构二、DAN 的高级结构（三级结构）是超螺旋结构（一）原核生物 DAN 的环形超螺旋（二）真

18、核生物 DAN 高度有序和高度致密的结构细胞周期：松散的染色质细胞分裂期：致密的染色体核小体：染色质的基本组成单位，由 DAN 和五种组蛋白共同构成组成：DAN：约 200bp组蛋白：H1、H2A、H2B 、H3、H46八叠体：各两组 H2A、H2B、H3 、H4 构成（三）DAN 是遗传信息的物质基础1、基因：指 DAN 中的特定区段，核苷酸排列顺序决定了基因功能2、DNA 的基本功能：生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。第三节 RNA 的空间结构与功能RNA 和蛋白质共同负责基因的表达和表达过程的调控RNA 分类：信使 RNA(mRN

19、A) 合成蛋白质的模板转运 RNA(tRNA) 转运氨基酸 核糖体 RNA(rRNA) 核糖体的组成成分不均一核 RNA(hnRNA) 成熟 mRNA 的前体小核 RNA(snRNA) 参与 HnRNA 的剪接、转运一、mRNA 是蛋白质合成的模板（半衰期最短）1、hnRNA 为 mRNA 的初级产物，经过剪接切除内含子，拼接外显子，成为成熟的 mRNA 并移位到细胞质2、成熟 mRNA 由编码区和非编码区构成3、真核生物 mRNA： 3-末端：多聚 A 尾结构5-末端：帽结构（7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷）加速翻译起始速度，增强 mRNA的稳定性4、mRNA 的种类最多，代谢速度最快 5、mR

20、NA 功能：把核内 DNA 的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序6、mRNA 分子上每 3 个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。二、tRNA 是蛋白质合成的氨基酸载体（分子量最小）1、tRNA 分子中含有稀有碱基2、二级结构为三叶草形，具有茎环结构三环四臂：DHU 环、TC 环、反密码子环；DHU 臂、TC 臂、反密码子臂、氨基酸臂3、所有 tRNA：3-末端：CCA-OH 结构5-末端：游离磷酸4、tRNA 三级结构为倒 L 型。三、以 rRNA 为组分的核糖体是蛋白是合成的场所（含量最多）1、核糖体：rRNA 与核糖体蛋白共同

21、构成核糖体，是蛋白质生物合成的场所2、原核生物的 rRNA 真核生物的 rRNA小亚基为 16S 小亚基为 18S大亚基为 5S、23S 大亚基为 5S、5.8S、28S3、真核生物的 18SrRNA 的二级结构呈花状。四、核酶：某些小 RNA 分子具有催化特定 RNA 降解的活性，在 RNA 合成后的剪接修饰中具有重要作用，这种具有催化作用的小 RNA 称为核酶。第四节 核酸的理化性质一、核算分子具有强烈的紫外吸收 260nm嘌呤，嘧啶都含有共轭双键，因此对波长 260nm 左右的紫外光有较强吸收7纯 DNA 样品 260nm/280nm 比值为 1.8纯 RNA 样品 260nm/280n

22、m 比值为 2.0DNA 变性是双链解离为单链的过程1、DNA 变性：某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致 DNA 双链互补碱基对之间的氢键的发生断裂，使双链 DNA 解离为单链，这种现象称为 DNA 变性，最常用的变性方法之一是加热2、DNA 变性只改变其二级结构，不改变它的核苷酸序列分子量不变、Tm 值不变、紫外吸收增强、粘度降低3、解链温度或熔解温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸光度的变化 A260 达到最大变化值的一半时所对应的温度称为 DNA 的解链温度或称融解温度4、DNA 分子的 Tm 值大小与其 DNA 长短以及碱基中的 GC 含量相关GC 比例越高，Tm 值越高：离子

23、强度越高，Tm 值越高变性的核酸可以复性或形成杂交双链1、复性：变性 DNA 在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性2、退火：热变性的 DNA 缓慢冷却（25） 发生复性 热变性的 DNA 迅速冷却（4） 不发生复性3、杂交双链核酸酶（注意与核酶区别）1、核酸酶：是所有可以水解核酸的酶，在细胞内催化核酸的降解。2、可分为 DNA 酶和 RNA 酶；外切酶和内切酶3、其中一部分具有严格的序列依赖性，称为限制性内切酶。第三章 酶一、酶的组成单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物

24、。可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。二、酶的活性中心酶的活性中心由酶作用的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。对结合酶来说，辅助因子参与酶活性中心的组成。但有一些必需基团并不参加活性中心的组成。三、酶反应动力学酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、PH、温度、激动剂和抑制剂等。、底物浓度）在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而上升，加大底物浓度，反应速度趋缓，底物浓度进一步增高，反应速度不再

25、随底物浓度增大而加快，达最大反应速度，此时酶的活性中心被底物饱合。）米氏方程式8VVmaxS Km S a.米氏常数 Km 值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。b.Km 值愈小，酶与底物的亲和力愈大。c.Km 值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。d.Vmax 是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。、酶浓度在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶浓度，使酶被底物饱和时，反应速度与酶的浓度成正比关系。、温度温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。酶促反应最快时的环境

26、温度称为酶促反应的最适温度。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。、PH酶活性受其反应环境的 PH 影响，且不同的酶对 PH 有不同要求，酶活性最大的某一 PH 值为酶的最适 PH 值，如胃蛋白酶的最适 PH 约为 1.8，肝精氨酸酶最适 PH 为 9.8，但多数酶的最适 PH接近中性。最适 PH 不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液的种类与浓度、以及酶的纯度等因素影响。、激活剂使酶由无活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂，大多为金属离子，也有许多有机化合物激活剂。分为必需激活剂和非必需激活剂。、抑制剂凡能使酶的催化

27、活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。大多与酶的活性中心内、外必需基团相结合，从而抑制酶的催化活性。可分为：）不可逆性抑制剂：以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活。此种抑制剂不能用透析、超滤等方法去除。又可分为：a.专一性抑制剂：如农药敌百虫、敌敌畏等有机磷化合物能特民地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使酶失活，解磷定可解除有机磷化合物对羟基酶的抑制作用。b.非专一性抑制剂：如低浓度的重金属离子如汞离子、银离子可与酶分子的巯基结合，使酶失活，二巯基丙醇可解毒。化学毒气路易士气是一种含砷的化合物，能抑制体内的巯基酶而使人畜中毒。）可逆性抑制剂：通常以非共价键与酶和

28、（或）酶底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。采用透析或超滤的方法可将抑制剂除去，使酶恢复活性。可分为：a.竞争性抑制剂：与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物由于化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争抑制剂，抑制二氢叶酸的合成；许多抗代谢的抗癌药物，如氨甲蝶呤（MTX） 、5- 氟尿嘧啶（-FU ） 、6-巯基嘌呤（6-MP)等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成。Vmax 不变，Km 值增大b.非竞争性抑制剂：与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结

29、合也不影响与抑制剂的结合。Vmax 降低，Km 值不变9c.反竞争性抑制剂：仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。Vmax、 Km 均降低四、酶活性的调节、酶原的激活 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。生理意义是避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。、变构酶体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性，有变构激活与变构抑制。、酶

30、的共价修饰调节酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰。在共价修饰过程中，酶发生无活性与有活性两种形式的互变。酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等，其中以磷酸化修饰最为常见。五、同工酶同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同 mRNA 翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结

31、构中。如乳酸脱氢酶是四聚体酶。亚基有两型：骨骼肌型（M 型）和心肌型（H 型） 。两型亚基以不同比例组成五种同工酶，如 LDH1（HHHH)、LDH2(HHHM）等。它们具有不同的电泳速度，对同一底物表现不同的 Km 值。单个亚基无酶的催化活性。心肌、肾以 LDH1 为主，肝、骨骼肌以LDH5 为主。肌酸激酶是二聚体，亚基有 M 型（肌型）和 B 型（脑型）两种。脑中含 CK1（BB 型） ；骨骼肌中含 CK3（MM 型） ；CK2 （MB 型）仅见于心肌。第四章 糖代谢一、糖酵解、糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程2、糖酵解过程中包含两个底物水平

32、磷酸化：一为 1,3-二磷酸甘油酸转变为 3-磷酸甘油酸；二为磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸。、糖酵解限速酶）磷酸果糖激酶-1变构抑制剂：ATP、柠檬酸变构激活剂：AMP、ADP、1，6-双磷酸果糖（产物反馈激，比较少见）和 2，6-双磷酸果糖（最强的激活剂） 。）丙酮酸激酶变构抑制剂：ATP 、肝内的丙氨酸变构激活剂：1，6-双磷酸果糖）葡萄糖激酶10变构抑制剂：长链脂酰辅酶 A注：此项无需死记硬背，理解基础上记忆是很容易的，如知道糖酵解是产生能量的，那么有ATP 等能量形式存在，则可抑制该反应，以利节能，上述的柠檬酸经三羧酸循环也是可以产生能量的，因此也起抑制作用；产物一般来说是反馈抑制的；

33、但也有特殊，如上述的 1，6-双磷酸果糖。特殊的需要记忆，只属少数。以下类同。关于共价修饰的调节，只需记住几个特殊的即可，下面章节提及。一、糖酵解过程葡萄糖己糖激酶6-磷酸葡萄糖 6-磷酸果糖6-磷酸果糖激酶-11，6-二磷酸果糖 磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸激酶丙酮酸乳酸糖酵解小结反应部位：胞质糖酵解是一个不需氧的产能过程。反应全过程中有三步不可逆反应产能方式和数量：方式：底物水平磷酸化，净产生 2 个 ATP二、糖有氧氧化糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成 H2O 和 CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式部位：胞液及线粒体、过程1)、糖酵解过程生成丙酮酸2)、丙酮酸乙酰辅酶 A限速酶：丙酮酸脱氢酶复合体