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1蛋白质的螺旋结构有何特点？答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。（2）-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的NH与前面第四个氨基酸的CO 形成氢键。（3）天然蛋白质的-螺旋结构大都为右手螺旋。2蛋白质的折叠结构有何特点？答：-折叠结构又称为-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。（2）-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。（3）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。3简述蛋白质变性作用的机制。答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性，但共价键不破坏，即二硫健与肽键保持完好。4什么是蛋白质的变性
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