1、要求掌握：一、酶的催化作用特点。二、掌握酶的化学本质及其组成。三、掌握酶的命名和分类。四、掌握酶的活力测定和分离纯化。五、熟识酶工程。六、反应速率及其测定。七、各级反应的特征。八、底物浓度对酶反应速率的影响(1)熟识米氏方程式的推导。(2)米氏常数的意义。九、酶的抑制作用。（ 1） 抑制作用的类型。（ 2） 抑制作用的鉴别。第三章 酶十、温度、 pH、激活剂对酶反应的影响。十一、 酶 的活性部位。1、 酶 活性部位的定 义 、特点。2、 酶 活性部位的研究方法。十二、 酶 催化反 应 的独特性 质 。十三、影响 酶 催化效率的有关因素。十四、 别 构 酶 的性 质 、 酶 原的激活以及同工 酶
2、 的理解。十五、掌握 酶 的定 义 及分 类 。掌握核 酶 、抗体 酶 、 单 体 酶 、寡聚 酶以及多 酶 复合体的概念。 酶的发现和提出： 1897年， Buchner兄弟用不含细胞的酵母汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中的酶有关。 1903年， Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。 1913年， Michaelis和 Menten提出了酶促动力学原理 米氏学说。 1925年， Briggs和 Handane对米氏方程做了修正，提出了稳态学说。第一节 酶的概述 1926年， Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质。
3、1930年年 Northrop 分离得到胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白分离得到胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶并证实其均为蛋白质，酶的蛋白质本质确立。酶结晶并证实其均为蛋白质，酶的蛋白质本质确立。1969年， Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰 RNase。1982年， Cech和 Altman对四膜虫的研究中发现 RNA具有催化作用，从而 发现核酶发现核酶 (ribozyme)，打破了以往酶是蛋白质的传统观，打破了以往酶是蛋白质的传统观念。念。1986年年 Schultz和和 Lerner等人研制成功抗体酶等人研制成功抗体酶一、酶的概念 都能降低反应的活化能 能加快反应速度，
4、但不能改变反应的平衡点， 反应前后不发生质与量的变化 催化效率高酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋白质，亦称为生物催化剂 Biocatalysts 。绝大多数的酶都是蛋白质 (除 Ribozyme核酸酶 )。酶催化的生物化学反应，称为酶促反应 Enzymatic reaction。（一）酶的共同特性 有效碰撞 能够使反应顺利进行的分子碰撞。 活化能 反应需要克服的障碍能阈，分子由常态变成活化态所需的能量。 活化分子 携带足够的能量，能够发生有效碰撞的分子。 酶作为催化剂只降低活化能，但反应前后底物和产物能量差异不变，只是改变反应速率，不改变反应性质、反应方向和反应平衡点。活化能E + S E
5、S E + P1酶易失活 凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸碱度。（二）酶作为生物催化剂的特性n酶促反应一般在 pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40C。n高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活2 酶的专一性 Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。 例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。3高度专一性（ Specificity）
