1、 环境生物化学 考试复习资料 （一） 糖类化学 1、 糖的概念： 多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。 2、糖的分类：单糖、寡糖、多糖、结合糖。 3、糖的功能： a、作为能源物质 b、作为结构成分 c、参与构成生物活性物质 d、作为合成其他生物分子的碳源。 4、寡糖：麦芽糖、乳糖、蔗糖。（注意这三种糖的不同点，例如还原性。蔗糖是没有还原性的）。 5、典型的多糖：植物体内：纤维素 动物体内：糖原。 脂类化学 1、 单脂：是由各种高级脂肪酸与甘油或高级一元醇所生成的酯。 2、 脂类的胜利作用： 1）储存能量 2）是重要的生物活性物质 ，如激素、第二信使、维生素等。 3）是生物细胞膜的重要结构成分
2、，如磷脂、胆固醇等。 4）保温和保护作用 3、脂肪的结构： 4、脂肪的化学性质 （掌握皂化值和碘值的计算） ： 1）水解和皂化：一切脂肪都能被酸、碱及脂酶水解，产生甘油和脂酸 皂化作用 脂酰甘油在氢氧化钠或氢氧化钾作用下水解生成的脂肪酸盐的反应。 皂化值 完全皂化 1g 油或脂所消耗的氢氧化钾毫克数 各种来源不同的油脂都有不同的皂化值，根据皂化值大小可大致估计油脂的平均相对分子量，也可用来检验油脂的质量高低。 2）氢化和卤化 氢化 不饱和脂肪在有催化剂如金属镍的影响下，其脂酸的双键上可加入 H而成饱和脂 卤化 油脂中不饱和键可与卤素发生加成作用，生成卤代脂肪酸 碘值指 100 克油脂所能吸收的
3、碘的克数。 碘值可用来表示油脂的不饱和度，碘值越大，表示油脂的脂肪酸不饱和程度越高。 3）氧化 脂类所含的不饱和脂酸与分子氧作用后，可产生脂酸过氧化物。 4）酸败 油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味，这种现象称为 酸败 。酸败的化学本质是由于油脂水解放出游离的脂肪酸，后者再氧化成醛或酮而发出臭味。 酸值 中和 1g 油脂中的游离脂肪酸所消耗的 KOH 的毫克数 酸值可用来检验油脂的新鲜程度 5、磷脂是由甘油、脂肪酸、磷酸及含氮碱性化合物或其他成分组成，其结构如下： 6、 磷脂的特点： 甘油分子中两个羟基被脂肪酸基酯化，成为疏水性的非极性尾，第三个羟基与磷酸结合，并带有一个 亲水性的有机碱，因
4、此成为亲水性的极性头。因此，磷脂是两性脂类。（亲水头部，疏水尾部） 7、生物膜的最基本成分： 由脂类、蛋白质、少量糖类构成，膜脂是膜的基本骨架，膜蛋白是膜功能的主要体现者。 脂类约占 40%，蛋白质约占 60%。 生物 膜的结构： 由脂类双分子层组成膜的基本骨架，脂质分子的亲水头部位于膜的两侧，而疏水尾部两两相对位于中间；蛋白质以不同程度镶嵌或贯穿其中。 流动镶嵌模型： 较为广泛接受的模型是流动镶嵌模型，该模型突出了膜的流动性，显示了膜蛋白的不对称性。 不对称性：膜组分的不对称分布，即构成模组分的脂质、蛋白质和糖类在膜两侧的分布都是不对称的。 流动性：膜脂和膜蛋白的运动状态，主要指脂质分子的侧
5、向运动。 生物膜的特点 ： 具有选择透过性，称为半透膜 。 蛋白质化学 1、 蛋白质中氮的含量为 16%。 凯氏定氮法（计算题）： 蛋白质的平均含氮 量为 16%,即 1 克 N 相当于 6.25 克蛋白质（ 100 16=6.25），由此可估算蛋白质含量。 只要测定出样品中的含氮量即可测知其蛋白质的含量。即：每克样品中含 N 的克数 6.25=蛋白质的含量 2、 蛋白质的基本组成单位：氨基酸。 氨基酸的结构通式： 3、 人体所需的八种必需氨基酸 (掌握三字母符号 ) 异亮氨酸 (Ile) 甲硫氨酸 (Met) 缬氨酸 (Val) 亮氨酸 (Leu) 色氨酸 (Trp) 苯丙氨酸 (Phe)
6、苏氨酸 (Thr) 赖氨酸 (Lys) 谐音记忆： 一家写两三本书来 甲携来 一本亮色书 。 4、 氨基酸的 两性解离及等电点 （能够判断氨基酸在电场中的运动方向） AA 分子中既有酸性的 -COOH，又有碱性的 -NH2 ，在水溶液中既能解离出 H+，又能接收 H+ ，因此具有两性。 （酸正碱负） 在溶液中氨基酸所带正、负电荷数相等时，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的 pH 值称为该氨基酸的 等电点 （ pI）。 （名词解释） 等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。 等电点的计算： 氨基酸的等电点可由其解离基团的解离常数来确定：先写出氨基酸的解离方程，然后取两性离子两边的 pK 值的
7、算术平均值，即可计算出 等电点。 5、在弱酸性溶液中，氨基酸与水合茚三酮溶液一起加热生成 紫色的物质并放出CO2。 6、蛋白质的一级结构： 一级结构是指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，是由氨基酸通过肽键和二硫键相连而成。 蛋白质的一级结构包括： (1)组成蛋白质的多肽链数目 .(2)多肽链的氨基酸顺序， (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础 。 肽键是蛋白质分子中氨基酸残基的主要连接方式。 7、 蛋白质的二级结构： 螺旋 、 折叠 、 -转角 、 无规卷曲 。 螺旋 的特点： 螺旋是蛋白质中最常见，含量最丰富的二级结构，蛋白质中
8、的 螺旋几乎都是右手的；多肽主键绕中心轴螺旋上升，每圈 3.6 个氨基酸残基，沿螺旋方向上升 0.54nm; 相邻两圈螺旋之间靠肽键中 C O 和 -NH 形成许多链内氢键，是稳定螺旋的主要作用力；氨基酸残基的侧链伸向外侧。 折叠 的特点： -折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。 在 -折叠中， -碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的 R 基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的 轴心距为 0.35nm. -折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链间氢键的交联，氢
9、键与链的长轴接近垂直。 折叠可分为两种：一种是平行式，一种是反平行式。 8、 蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括疏水键、氢键、盐键以及范德华力。 9、 两个或两个以上亚基通过次级键相互作用而形成蛋白质的复杂空间结构称为四级结构。 10、蛋白质的酸碱性 （判断蛋白质的带点状况和泳动情况） ：在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动；在等电点 偏碱性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动 。 蛋白质分子中具有可解离基团，分别可以使其带上正、负电荷，因此蛋白质也具有两性，在电场中也可以电泳。可以利用等电点对蛋白质进行分离提纯。 11、 蛋白质亲水胶体具有稳定性，是由于
10、： 一、表面电荷 二、水化膜 一是蛋白质颗粒在一定的 pH 条件下带有相同的电荷，因而颗粒有静电排斥力；二是蛋白质表面具有很多极性基团，可与极性水分子缔合，形成所谓水化膜。 12、蛋白质沉淀的常用方法：盐析、有机溶剂沉淀法、重金属盐沉淀法、生物碱试剂和某些酸类沉淀法、加热变性沉淀法 。其中，盐析不会引起蛋白质的变性。 13、蛋白质的变性： 天然蛋白质分子由于受各种物理、化学因素的影响，空间结构被破坏，理化性质和生物学性质改变，但一级结构不破坏，这种现象称为蛋白质的变性作用 。 蛋白质变性的特点： 蛋白质分子的次级键及二硫键被破坏，使其空间结构发生变化。不涉及一级结构的改变和肽键的断裂。 蛋白质
11、的复性： 当蛋白质变性程度较轻时，如果去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这种变化称为复性 14、蛋白质在远紫外光区有较大的吸收，在 280nm有一特征吸收峰。 核酸化 学 1、核酸的类别与生物功能： 根据 RNA 的功能，可以分为 mRNA、 tRNA 和 rRNA 三种。 mRNA (信使 RNA)： 它的功能是将 DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地 核糖核蛋白体。 mRNA 是蛋白质合成的模板 。 tRNA (转运 RNA)： 它在蛋白质生物合成中起翻译氨基酸信息，并将相应的氨基酸转运到核糖核蛋白体的作用。 rRNA (核糖体 RNA)：是核糖核蛋白体的主要组
12、成部分。 3、 核酸的基本组成单位：核苷酸。 核苷酸的组成：磷酸、戊糖、碱基。 核酸中有 5 种碱基：腺嘌呤（ A）、鸟嘌呤 (G)、尿嘧啶（ U）、胸腺嘧啶（ T）、胞嘧啶（ C）。 4、核酸的一级结构： 多聚核苷酸是通过一个核苷酸的 C3-OH 与另一分子核苷酸的 5-磷酸基形成 3,5-磷酸二酯键相连而成的链状聚合物。 一级结构是指其核苷酸的排列顺序。 DNA 的双螺旋模型： 1、 DNA 的双链是反向平行的 2、两条链绕同一轴形成右手双螺旋，直径 2nm 3、 双螺旋每周 10 个碱基对，上升 3.4nm，并形成大沟和小沟 4、核糖 -磷酸骨架位于双螺旋的外侧，而碱基位于内侧。 5、两
13、条链上的碱基遵循互补配对原则：其中 A=T, G C，因此 A+G=T+C 双螺旋 结构的稳定因素：一是氢键 :A=T, G C。 二是碱基堆积力（疏水相互作用及范德华力）由芳香族碱基电子间的相互作用引起的，能形成疏水核心，是稳定 DNA 最重要的因素 。 三是离子键等 :环境中带正电荷的 Na+、 K+、 Mg2+、 Mn2+等离子，可与磷酸基团结合，消除静电斥力，稳定结构。 5、 tRNA 的二级结构是三叶草形，三级结构是倒 L 形。 mRNA： 真核细胞 mRNA的 3-末端有一段长达 200 个核苷酸左右的聚腺苷酸 (polyA)，称为 尾结构 ， 5 -末端有一个甲基化的鸟苷酸，称为
14、 帽结构 。 rRNA 的二级结 构是三叶草形的。 6、核酸的性质：（ 1） DNA 对碱稳定，而 RNA 被稀碱水解。 （ 2）紫外吸收性质：核酸中的嘌呤、嘧啶环的共轭体系强烈吸收 260nm 290nm 波段紫外光，其最高吸收峰接近 260nm。 7、核酸的变性： 核酸变性指核酸双螺旋区碱基对间的氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程。 变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构 (碱基顺序 )保持不变。 复性：变性后的 DNA，当导致变性的因素消除后，因变性而分开的两条单链再聚合成原来的双螺旋，其 原有性质可得到部分恢复，这就
15、是 DNA 的复性（ renaturation）或退火。 增色效应： 核酸变性后， 260nm 的紫外吸收值明显增加，称增色效应。 同时粘度下降、浮力密度升高、生物学功能部分或全部丧失，这些性质可用于判断核酸的变性程度。 减色效应： 核酸复性时，紫外吸收降低，由于核酸复性而引起紫外吸收降低的现象，称之减色效应。 DNA 变性时紫外吸收的增加量达到最大增加量一半时的温度值称熔解温度 (Tm) 影响 Tm 的因素： 1） G-C 的相对含量 ： （ G+C） % =（ Tm 69.3） 2.44 （ 2）介质离 子强度低， Tm低。（ 3）高 pH下碱基广泛去质子而丧失形成氢键的能力。（ 4）变性
16、剂如甲酰胺、尿素、甲醛等破坏氢键，妨碍碱基堆积，使 Tm下降。 酶 化学 1、酶的概念： 酶是由一类由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的以蛋白质为主要成分的生物催化剂。 2、酶作为生物催化剂的特性：（ 1）作用条件温和 （ 2）催化效率高 （ 3） 高度专一性 （ 4）受调控 3、 酶的组成：（ 1） 按酶的组成分类 ：单纯酶、结合酶。 （ 2）根据蛋白质分子的特点和分子大小又把酶分为三类：单体酶、寡聚酶、多酶体系。 结合酶：全酶：由酶蛋白 和辅助因子结合而成的有活性的复合物叫全酶。全酶的蛋白质部分及辅助因子单独存在都没有催化活性。 4、国际上通用的系统分类法是以酶所 催化的反应为基础，
17、共分为六大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类。 5、 活性部位（活性中心） ： 酶分子中能与底物结合并起催化反应的空间部位称为酶的活性中心。活性部位包括：结合部位、催化部位 。 结合部位：酶分子中与底物结合的部位或区域，它决定酶的专一性。 催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位，它决定所催化反应的性质。 6、酶作用专一性机制 诱 导契合学说 酶的构型与底物并不吻合，当底物和酶接触时，诱导酶分子的构象变化，使活性部位上的有关基团正确排列和定向，进而使酶和底物契合而结合成中间产物，引起底物发生反应。 7、酶作用高效性的机制： 共价催化、酸碱催化 。 共价催化：
18、 某些酶可以与底物生成不稳定的共价中间产物，这个中间产物很容易变成过渡态，因而反应活化能大大降低，从而提高了反应速度。 酸碱催化： 酸碱催化剂是催化有机反应的最普遍、最有效的催化剂。 酸碱催化剂有两种：一是狭义的酸碱催化，即 H+ 和 OH- ，由于酶反应的最适pH 值一般接近于中性，因此 H+ 和 OH- 的催化在酶反应中的重要性极有限。另一种是广义的酸碱催化剂，指的是质子供体及质子受体。 酶活性中心上有的基团是质子供体，有的为质子受体，均可进行催化作用。 8、 酶促反应速度是指 单位时间内底物的消耗量或产物的增加量，以反应的初速度表示。 9、米氏常数的物理学意义（作业题）： Km被称为 米
19、氏常数， 当 V=1/2Vmax 时，Km=S， 因而 Km 是酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度 。 米氏常数为浓度单位，一般用 mol/L 或 mmol/L 表示。 Km为酶的特征物理常数。 只与酶的性质有关 ，而与酶的浓度无 关。 10、 影响反应速度的因素有： 底物浓度、酶浓度、温度、 pH 值、激活剂、抑制剂 等 抑制剂对酶催化反应速度的影响： 凡能使酶的催化活性下降甚至完全丧失，但不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂 。 根据抑制剂与酶的作用方式及抑制作用是否可逆，可将其分为两大类： 不可逆抑制剂：以牢固的共价键与酶的必需基团结合使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去。 可逆
20、抑制剂： 以非共价键与酶结合，可用透析法除去抑制剂恢复酶活力。 根据抑制剂与底物的关系，可逆抑制剂又分为三种类型：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制 剂。 11、竞争性抑制剂 ： 有些抑制剂能和底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后，妨碍了底物与酶的结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶的活力。这种作用称为竞争性抑制作用。 特点： 抑制剂与底物结构相似，都与酶的同一位点结合 可通过增加底物浓度来减轻或解除竞争性抑制作用。 Km增大 ,Vmax 不变 . 12、非竞争性抑制： 有些抑制剂与酶结合后，并不妨碍再与底物结合，但所形成的酶 底物 抑制剂三元复合物 (ESI)不能进一步转变为产物，
21、这种抑制叫非竞争性抑制剂。 特点： Km不变，最大反应速度 Vmax 降低 不能通过增加底物浓度来减轻或解除非竞争性抑制作用 13、反竞争性抑制：酶与底物结合后才能与抑制剂结合，复合物不能生成产物。 特点：使 Km和 最大反应速度 Vmax 都变小。 14、 15、 酶是生物活性物质，全部操作应在低温（ 0 5间）下进行 ，有时需加少量的 EDTA 除去金属离子避免其对酶的抑制，或加少量疏基乙醇防止酶蛋白巯基被氧化而失活 。 （低温操作） 16、酶活的计算（作业题）。 酶活力 是指酶催化一定反应的能力。 国际单位 (IU)是指在温度 25，其它条件均为最适条件下， 1 分钟内转化 1 mol底
22、物所需的量。 比活力是指每毫克酶蛋白所具有的酶活力，一般用酶活力单位毫克酶蛋白表示。比活力愈高，表明酶愈纯。 糖代谢 1、多糖必需水解为单糖才能被生物体吸收。 2、葡萄糖的无氧酵解 （ EMP)： 糖酵解是指在胞浆中酶将葡萄糖降解为丙酮酸并产生 ATP 的过程。 糖酵解在细胞液中进行。 糖酵解的反应过程 ： 1 己糖的磷酸化 2 磷酸己糖的裂解 3 ATP 和丙酮酸的生成 1）第一阶段：葡萄糖 1, 6-二磷酸果糖 2）第二阶段： 1, 6-二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛 3）第三阶段： 3-磷酸甘油醛 2-磷酸甘油酸 4）第四阶段： 2-磷酸甘油酸 丙酮酸 无氧条件下，利用丙酮酸接受酵解过程中产生的 NADH 使 NADH 重新氧化为
