1、目录第一章蛋白质的结构与功能1I重点内容解析1测试题3参考答案9第二章核酸的结构和功能 13I重点内容解析13测试题14参考答案17第三章酶 20I重点内容解析20测试题22参考答案 29第四章糖代谢 35I重点内容解析35测试题37参考答案50第五章脂类代谢58I重点内容解析58测试题60参考答案74第六章生物氧化78I重点内容解析78测试题79参考答案882 一第七章氨基酸代谢92I重点内容解析921T测试题93lit参考答案101第八章核苷酸代谢105I重点内容解析105测试题105参考答案110第九章物质代谢的联系与调节112I重点内容解析112测试题113参考答案118搴十章 DNA
2、 的生物合成122I重点内容解析122测试题123参考答案129售十一章 RNA 的生物合成132I重点内容解析1321T测试题133lit参考答案142f 十二章蛋白质的生物合成145I重点内容解析1451I测试题146参考答案157i 十三章基因表达调控161I重点内容解析161IT测试题 162参考答案170十四章基因重组与基因工程173I重点内容解析173测试题1743 一参考答案182第十五章细胞信息转导-186I重点内容解析186测试题187参考答案192第十六章血液的生物化学195I重点内容解析195测试题197参考答案203第十七章肝的生物化学206I重点内容解析206测试题2
3、07参考答案215第十八章维生素与无机物219I重点内容解析219测试题220参考答案228第十九章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质232I重点内容解析232测试题234参考答案236第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子239I重点内容解析239测试题240参考答案240第二十一章常用分子生物学技术的原理及其应用242I重点内容解析242测试题243参考答案2504I重点内容解析具有复杂空间结构的蛋白质在生物体内承担着很多的动态功能与结构功能，其动态功能包括化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌肉收缩等功能；就其结构功能而言，蛋白质提供结缔组织和骨的基质，形成组织形态等。普
4、遍存在于生物界的蛋白质是生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础，也是生物体中含量最丰富的生物大分子，约占人体固体成分的 45，而在细胞中可达细胞干重的 70以上。蛋白质分布广泛，几乎所有的器官组织都含有蛋白质。一个真核细胞可有成千上万种蛋白质，各自有特殊的结构和功能。 一、氨基酸与多肽氨基酸是蛋白质分子的基本组成单位。组成人体内蛋白质的氨基酸为 L-氨基酸(除甘氨酸外) ，共有 20 种。氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分成 5 类： 非极性脂肪族氨基酸；极性中性氨基酸； 芳香族氨基酸； 酸性氨基酸；碱性氨基酸。脯氨酸应属亚氨基酸。半胱氨酸巯基失去质子的倾向较其他氨基酸为大，其极性最强
5、；两个半胱氨酸通过脱氢后可以二硫键相结合，形成胱氨酸。氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势相等时，呈电中性，此时的溶液 pH 值称为氨基酸的等电点。含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280nm 波长附近，而且绝大多数蛋白质都含有色、酪氨酸，因此紫外吸收法是分析溶液中蛋白质含量的简便方法。氨基酸通过肽键相连而形成肽链。参与肽键的 6 个原子(C1，C，O，N，H ，C2)位于同一平面，即酰胺平面，也称肽单元。肽键具有双键性能，不能自由旋转。但 C分别相连的两个键可旋转，因此相邻的两个肽单元可随 C所连两个单键的旋转而形成相
6、对的空间位置关系。两个氨基酸形成的肽链称二肽，3 个氨基酸形成的肽链称三肽，以此类推。含少于 10 个氨基酸的肽链称为寡肽，大于 10 个称为多肽，蛋白质为若干氨基酸残基组成的多肽链。多肽链有两端，有游离氨基的一端称氨基末端或N端，有游离羧基的一端称为羧基末端或 C-端。一 1 一谷胱甘肽是体内重要的生物活性肽，它是由 3 个氨基酸组成的三肽，在体内起着还原剂等作用。体内还有许多发挥激素或神经递质作用等的多肽。二，蛋白质的结构与功能体内发挥各种功能的蛋白质都是有序结构.白质分子自 N 末端至 C-末端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。参与一级结构组成的化学键为肽键。有些蛋白质的一级结构还包
7、括二硫键。不同的蛋白质具有各自特定的一级结构。蛋白质一级结构是高级结构的基础，但不是唯一决定因素。 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，称为蛋白质的二级结构。蛋白质二级结构主要有 -螺旋 -折叠、-转角和无规卷曲。-螺旋为右手螺旋每 36 个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为 054nm ，氨基酸侧链伸向螺旋外侧。在 -叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以 Ca 为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。维系蛋白质二级结构的稳定主要靠氢键。三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。三级结构的稳定主要靠次级键。
8、一些蛋白质的三级结构可形成数个结构域，各结构域都有特殊的功能。如纤连蛋白每条多肽链含有 6 个结构域，分别与细胞、胶原、DNA、肝素等结合。在体内许多蛋白质分子含两条以上多肽链，每 1 条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。四级结构是指蛋白质亚基之间的相对空间结构，主要靠次级键维持稳定。并非所有蛋白质都有四级结构，含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能。血红蛋白是由两个 亚基和两个 亚基通过 8 个离子键相连，形成四聚体，且每个亚基都可结合 1 个血红素辅基，具有运输 02 和 cO2 的功能。任何单一的 或 亚基都不能运输02 和 C02。在许多蛋白质中，由 2 个或
9、3 个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，被称为模体。锌指结构是典型的模体例子，由 1螺旋和 2 个反平衡的 -折叠三个肽段组成，形似手指，具有结合锌离子功能。模体是蛋白质发挥特定功能的结构基础之一。分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1 个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。体内蛋白质合成时，还未折叠的肽段有许多疏水基团暴露在外，具有分子内或分子间聚集的倾向，影响蛋白质正确折叠。而细胞内存在一类称为分子伴侣的蛋白质，可以可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，引导肽链正确折叠。此外分子伴侣还在蛋白质二硫键正确形成中起重要
10、作用。蛋白质的空间结构遭到破坏，可导致蛋白质的理化性质和生物学性质的变性，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也重现，这被称为复性。核糖核酸酶遇尿素和 -巯基乙醇时发生蛋白质变性，其分子中的氢键和 4 对二硫键解除，从而使空间构象遭破坏，丧失生物活性，但其一级结构完整无损。若去除尿素和 巯基乙醇，核糖核酸酶又可恢复其原有构象，其生物学活性随之恢复，这就是蛋白质的复性。蛋白质在一 2 一强酸、强碱溶液中发生变性后，仍能溶解于该溶液中。若将 pH 调至蛋白质的等电点，变性蛋白质成絮状析出，若再加热，絮状物可形成比较坚固的凝块，
11、这就是蛋白质的凝固作用。 体内的各种蛋白质都有其特殊的结构和特定的功能。一级结构相似的蛋白质，其空间构象和功能也相近。哺乳动物的胰岛素分子结构都由 A 和 B 两条链组成，且二硫键配对和一级结构均相似，仅有个别氨基酸差异，因而它们都执行相同的调节糖代谢等的功能。若蛋白质的一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称为分子病。镰刀状红细胞贫血症就是一个典型的分子病。蛋白质空间构象与功能有着密切关系。血红蛋白亚基与o2 结合可引起另一亚基构象变化，使之更易与 o2 结合，所以血红蛋白的氧解离曲线呈 s型。这种效应剂通过影响蛋白质的空间构象达到改变生物学活性的方式称为变构效应，它是生物体内普遍
12、存在的功能调节方式之一。若在蛋白质合成中，出现折叠错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，称为蛋白质构象疾病。有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变，这类疾病包括人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。三、蛋白质的分离与纯化通常利用蛋白质的理化性质和生物学性质来分离纯化蛋白质，以进一步研究被纯化蛋白质的结构和功能。蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，因而通过吸附水分子而形成一层水化膜，这是蛋白质胶体稳定的重要因素。若用温和的方法破坏蛋白质水化膜，蛋白质极易从溶
13、液中析出。盐析方法就是依据此原理获得不同性质蛋白质的初步分离。蛋白质分子量较大，可以用透析的方法与小分子化合物分离。常用透析法去除蛋白质溶液中的盐等小分子，为进一步纯化作准备。凝胶过滤法是一种根据各种蛋白质分子量的差异进行分离纯化蛋白质的方法。含各种分子量的蛋白质混合物：，在通过带有小孔的葡聚糖颗粒所填充的长柱时，大分子量蛋白质不能进入葡聚糖颗粒而径直流出，小分子量蛋白质进入葡聚糖颗粒，流出滞后，这样蛋白质就被分离成分子量大小不等的若干组分。此外根据蛋白质颗粒表面带有一定的电荷，可用离子交换层析和电泳的方法，将蛋白质分离纯化。纯化的蛋白质可进行结构分析。蛋白质一级结构分析，一般采用 Edman
14、 降解法。也可利用蛋白质结构基因的碱基序列来推演蛋白质的氨基酸序列。蛋白质空间构象的分析，主要应用蛋白质晶体的 X 射线衍射方法或二维核磁共振技术等。近年来利用计算机工作站，根据蛋白质的氨基酸序列，预测其空间构象的研究发展迅速，受到关注。测试题一、单项选择题1某一溶液中蛋白质的百分含量为 55 ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为A88 B80一 3 一C84 D92E962组成蛋白质分子的氨基酸(除甘氨酸外) 为AL-氨基酸 BD- 氨基酸CL-氨基酸， DD-氨基酸EL- 氨基酸与 D-a-氨基酸3属于碱性氨基酸的是 A天冬氨酸 B异亮氨酸C半胱氨酸 D苯丙氨酸E组氨酸4280nm 波长处有吸收
15、峰的氨基酸为A丝氨酸 B色氨酸C蛋氨酸 D谷氨酸E精氨酸 5维系蛋白质二级结构稳定的化学键是A盐键 B肽键C氢键 D疏水作用E 二硫键6下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是A多肽链中氨基酸的排列顺序B氨基酸分子间通过去水缩合形成肽链C 从 N-端至 C 端氨基酸残基排列顺序D蛋白质一级结构并不包括各原子的空间位置E通过肽键形成的多肽链中氨基酸排列顺序7下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是 A谷胱甘肽中含有胱氨酸B谷胱甘肽中谷氨酸的 -羧基是游离的C 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂D谷胱甘肽的 C 端羧基是主要的功能基团E谷胱甘肽所含的肽键均为 肽键8关于蛋白质二级结构错误的描述是A蛋白质局部或某一段肽
16、链有规则的重复构象B二级结构仅指主链的空间构象C多肽链主链构象由每个肽键的两个二面角所确定D整条多肽链中全部氨基酸的空间位置E无规卷曲也属二级结构范畴 9有关肽键的叙述，错误的是A肽键属于一级结构内容B肽键中 C-N 键所连的四个原子处于同一平面4 一C肽键具有部分双键性质D肽键旋转而形成了 -折叠E肽键中的 C-N 键长度比 NC单键短10下列正确描述血红蛋白概念的是A血红蛋白是含铁卟啉的单亚基球蛋白B血红蛋白氧解离曲线为 S 状C1 个血红蛋白分子可与 1 个氧分子可逆结合 D血红蛋白不属于变构蛋白E血红蛋白的功能与肌红蛋白相同 11蛋白质分子中的无规卷曲结构属于 A二级结构 B三级结构
17、C四级结构 D模体E以上都不是12有关蛋白质 -折叠的描述，错误的是A主链骨架呈锯齿状B氨基酸侧链交替位于扇面上下方C-折叠的肽链之间不存在化学键D-折叠有反平行式结构，也有平行式结构E肽链充分伸展 13常出现于肽链转角结构中的氨基酸为 A脯氨酸 B半胱氨酸 C谷氨酸 D甲硫氨酸 E丙氨酸 14在各种蛋白质中含量相近的元素是A碳 B氮C氧 D氢 E硫 15下列氨基酸中含有羟基的是A谷氨酸、天冬酰胺 B半胱氨酸、蛋氨酸C苯丙氨酸、酪氨酸 D丝氨酸、苏氨酸 E亮氨酸、缬氨酸 16蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于 A含硫氨基酸的含量 B肽键中的肽键C碱基氨基酸的含量 D脂肪族氨基酸的含量E芳香
18、族氨基酸的含量17下列有关肽的叙述，错误的是A肽是两个以上氨基酸通过肽键连接而成的化合物B组成肽的氨基酸分子都不完整C 多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线一 5 一D根据 N-末端数目，可得知蛋白质的亚基数E氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质18关于蛋白质二级结构的描述，错误的是 A每种蛋白质都有二级结构形式B有的蛋白质几乎全是 -折叠结构C有的蛋白质几乎全是 -螺旋结构 D几种二级结构可同时出现于同一种蛋白质分子中E大多数蛋白质分子中有三股螺旋结构19每种完整蛋白质分子必定具有A-螺旋 B-折叠C三级结构 D四级结构E辅基 20胰岛素分子 A 链与 B 链的交联是靠A氢键 B二硫键C
19、盐键 D疏水键EVander Waals 力21蛋白质的空间构象主要取决于A肽链氨基酸的序列 Ba-螺旋和 -折叠C 肽链中的氨基酸侧链 D肽链中的肽键E肽链中的二硫键位置22蛋白质溶液的稳定因素是A蛋白质分子表面带有水化膜B蛋白质分子表面的疏水基团相互排斥C蛋白质溶液的黏度大D蛋白质溶液属于真溶液E以上都不是23能使蛋白质沉淀的试剂是A浓盐酸 B硫酸铵溶液C浓氢氧化钠溶液 D生理盐水E以上都不是 24盐析法沉淀蛋白质的原理是A盐与蛋白质结合成不溶性蛋白盐B中和电荷，破坏水化膜c降低蛋白质溶液的介电常数D调节蛋白质溶液的等电点E以上都不是25血清清蛋白(pI 为 47)在下列哪种 pH 值溶液
20、中带正电荷ApH40 BpH5.0CpH60 DpH7.0一 6 一EpH80 二、多项选择题1下列哪些氨基酸属于芳香族氨基酸A甘氨酸 B酪氨酸C苯丙氨酸 D谷氨酸 E半胱氨酸 2下列哪些氨基酸属于酸性氨基酸A谷氨酸 B组氨酸C苏氨酸 D脯氨酸E天冬氨酸3下列有关氨基酸的叙述，错误的是A丝氨酸和丙氨酸侧链都含羟基B异亮氨酸和缬氨酸侧链都有分支C组氨酸和脯氨酸都是亚氨基酸D苯丙氨酸和色氨酸都为芳香族氨基酸E精氨酸和谷氨酸都属于碱性氨基酸4蛋白质 -螺旋的结构特点有A多为左手螺旋 B螺旋方向与长轴平行C肽键平面充分伸展 D氨基酸侧链伸向螺旋外侧E靠氢键维系稳定性 5关于蛋白质亚基的描述，正确的是A
21、一条多肽链卷曲成螺旋结构B两条以上多肽链卷曲成二级结构C 两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质D每个亚基都有各自的三级结构E亚基通过非共价键形成四级结构6下列哪些蛋白质分子中的结构属于模体A锌指结构B纤连蛋白分子的 DNA 结合部位C钙结合蛋白分子中的钙结合部位D血红蛋白分子中铁卟啉结合部位E纤连蛋白分子中的 RGD 三肽7有关蛋白质三级结构描述，错误的是A具有三级结构的多肽链都有生物学活性B亲水基团多位于三级结构的表面C三级结构的稳定性由共价键维系D三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构E三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果；一 7 一8有关蛋白质四级结构的叙述，错误的是A蛋白质四级结构
22、的稳定性由二硫键维系B蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏C蛋白质亚基间由非共价键聚合D四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件E蛋白质都有四级结构 9蛋白质协同效应发生时可出现A构象改变 B亚基聚合C 亚基间的非共价键断裂 D二硫键形成E蛋白质聚集10蛋白质变性时可出现下列现象，例外的是A空间结构改变 B一级结构破坏C肽键断裂 D二硫键形成E亚基解聚三、名词解释1肽单元 2肽键3蛋白质变性 4模体 5锌指结构6 折叠 7分子伴侣8蛋白质四级结构 9结构域10蛋白质等电点11辅基 12-螺旋13蛋白质变构效应14蛋白质三级结构四、问答题1为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原
23、理计算蛋白质含量的?2蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么?3何为氨基酸的等电点?如何计算精氨酸的等电点?( 精氨酸的 -羧基、-氨基和胍基的 pK 值分别为 217 ，904 和 1248)4什么是肽键、肽链及蛋白质的一级结构?5什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征?一 8 一 6举例说明蛋白质的四级结构。7已知核糖核酸酶分子中有 4 个二硫键，用尿素和 -巯基乙醇使该酶变性后，其 4个二硫键全部断裂。在复性时，该酶 4 个二硫键由半胱氨酸随机配对产生，理论预期的正确配对率为 1，而实验结果观察到正确配对率为 95100，为什么?8什么是蛋白质变性?变性与沉淀的关系
24、如何?9举例说明蛋白质一级结构与功能、空间构象与功能之间的关系。10举例说明蛋白质变构效应。 11常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?各自的作用原理是什么?12测定蛋白质空间构象的主要方法是什么?其基本原理是什么? 参考答案一、单项选择题1A 2C 3E 4B 5C 6B 7B 8D9D 10B 11A 12C 13A 14B 15D 16E17D 18E 19C 20B 21C 22C 23B 24B25A二、多项选择题1BC 2AE 3ACE 4BDE 5DE 6ACE7AC8ABE 9AC 10BCD三、名词解释1肽单元在多肽分子中肽键的 6 个原子(Ca1，C ，O，N，H ，Ca2)位
25、于同一平面，被称为肽单元。2肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去 1 分子 H20，所形成的酰胺键称为肽键。肽键的键长为 0132nm ，具有一定程度的双键性质。参与肽键的 6 个原子位于同一平面。3蛋白质变性在某些理化因素作用下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性，称为蛋白质变性。 4模体在蛋白质分子中，可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，被称为模体。5锌指结构锌指结构属于蛋白质结构层次中的模体，能与 DNA 分子中的特殊序列结合而发挥调节基因转录的作用。最早发现于结合 CC 盒的 spl 转录因子中，由 30 个氨基酸残基组成，其中有 2 个 Cys 和 2 个 His，4 个氨基酸残基分别位于正四面体的顶角，与四面体中心的锌离子配价结合，稳定锌指结构。6-折叠在多肽链 折叠结构中，每个肽单元以 Ca 为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，也可相反。一 9 一7分子伴侣分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。它可逆地与
