1、第一章1何为蛋白质的变性作用？其实质是什么？答：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间构象变成无序的空间结构，从而导致其理化性质和生物活性的丧失。变性的实质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。2.何谓分子伴侣？它在蛋白质分子折叠中有何作用？答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。它在蛋白质分子折叠中的作用是：（1）可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键
2、正确配对。3.试述蛋白质等电点与溶液的 pH 和电泳行为的相互关系。答：PIPH 时，蛋白质带净正电荷，电泳时，蛋白质向阴极移动；PIPH 时，蛋白质带净负电荷，电泳时，蛋白质向阳极移动；PI=PH 是，蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。4.试述蛋白质变性作用的实际应用？答：蛋白质的变性有许多实际应用，例如，第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用，便于消化。第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防止失去活性。第三方
3、面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒） 。第二章1.简述 RNA 的种类及其生物学作用。答：（1）RNA 有三种：mRNA、tRANA 、rRNA；（2）各种 RNA 的生物学作用：mRNA 是 DNA 的转录产物，含有 DNA 的遗传信息，从 5-末端起的第一个AUG 开始，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成中的模板。tRNA 携带运输活化的氨基酸，参与蛋白质的生物合成。rRNA 与蛋白质结合构成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。2.简述 tRNA 二级结构的基本特点。答：tRNA 二级结构为典型的三叶草形结构，其特点为：（1）氨基酸臂：3-末端为-C-C-A-OH 结构；（
4、2）二氢尿嘧啶环：环中有二氢尿嘧啶；（3）反密码环：环中间部分三个相邻核苷酸组成反密码子；（4）TC 环：环中含胸苷，假尿苷和胞苷；（5）附加叉：是tRNA 分类标志。3.试述 B-DNA 双螺旋结构的要点。答：（1）DNA 是一反向平行、右手螺旋的双链结构：脱氧核糖基和磷酸亲水性骨架位于双链的外侧，疏水性碱基位于双链的内侧，螺旋一周含 10.5 对碱基，螺距 3.54nm，直径2.37nm。 （2）DNA 双链之间形成了互补碱基对：两条链的碱基之间以氢键相连。腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键（A=T） ，鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三个氢键（GC） 。（3）疏水作用力和氢键共同维系 DNA 双
5、螺旋结构的稳定：DNA 双螺旋结构横向的稳定性靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向的稳定性则靠碱基平面间的疏水性碱基堆积力维持。4.何为增色效应？为什么 DNA 变形后出现增色效应？答：增色效应：核酸变性后，在 260nm 处对紫外光的吸光度增加，此现象为增色效应。原因：嘌呤环和嘧啶环中含有共轭双键，因此对 260nm 波长的紫外光有最大的吸收峰，碱基平时在 DNA 双螺旋的内侧。当 DNA 变性后，氢键破坏，成为两股单链 DNA，在螺旋内侧的碱基暴露出来，故出现增色效应。5.试述真核生物 mRNA 的特点。答：成熟的真核生物 mRNA 的结构特点是：（1）大多数的真核 mRNA 在 5-端以
6、7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在 mRNA 作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与 mRNA 的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强 mRNA 的稳定性。 （2）在真核 mRNA 的 3末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚 A 尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在 RNA 生成后才加进去的。随着 mRNA存在的时间延续，这段聚 A 尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种 3-末端结构可能与mRNA 从核内向胞质的转位及 mRNA 的稳定性有关。第三章1.简述 Km 和
7、Vmax 的意义。答：Km：（1）Km 值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度；（2）当 ES 解离成 E 和 S 的速度大大超过分解成 E 和 P 的速度时，Km 值近似于ES 的解离常数 Ks。在这种情况下，Km 值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，Km 值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km 值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Ks 值和 Km 值的涵义不同，不能互相代替使用；（3）Km 值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境（如温度、pH 、离子强度）有关，与酶的浓度无关。各种酶的 Km 值范围很广，大致在 10-610-2mol/L 之间。Vmax（最大速度）：是
8、酶完全被底物饱和时的反应速度。如果酶的总浓度已知，便可从Vmax 计算酶的转换数。酶的转换数定义是：当酶的底物被充分饱和时，单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变为产物的分子数。对于生理性底物，大多数酶的转换数在 1104/秒之间。2.举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。答：竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂与底物的结构类似：抑制剂结合在酶的活性中心；增大底物浓度可以降低抑制剂的抑制程度；Km 增大，Vmax 不变。 如磺胺药与 PABA 的结构类似，PABA 是某些细菌合成二氢叶酸（DHF）的原料，DHF 可转变成四氢叶酸（THF） 。THF 是一碳单位代谢的辅酶，而一碳单位是合成核苷酸
9、不可缺少的原料。由于磺胺药能与 PABA 竞争性结合二氢叶酸合成酶的活性中心。DHF 合成受抑制，THF 也随之减少，使核酸合成障碍，导致细菌死亡。 3.比较三种可逆性抑制作用的特点。（1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km 升高，Vmax 不变。（2）非竞争性抑制：抑制剂与底物的结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km 不变，Vmax 下降。（3）反竞争性抑制：仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物
10、ES 的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出酶和底物的量。Km 减小，Vmax 下降。第四章1.简述糖酵解的生理意义。答：（1）在缺氧情况下供能；（2）有些组织即使不缺氧时也由糖酵解提供全部或部分能量，如：成熟红细胞、神经细胞、白细胞等；（3）肌肉收缩情况下迅速供能。2.简述三羧酸循环的特点及生理意义。答：特点：（1）细胞内定位：线粒体；（2）限速酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体；（3）需氧参与；（4）每循环一周：4 次脱氢（3 次NAD+、1 次 FAD） ，2 次脱羧生成 2 分子 CO2(碳来自草酰乙酸)，1 次底物水平磷酸化，
11、共生成 10 分子 ATP；（5）草酰乙酸的主要回补反应由丙酮酸直接羧化生成。意义：（1）是三大营养素彻底氧化的最终通路。 （2）是三大营养素代谢联系的枢纽。（3）为其他合成代谢提供小分子前体。 （4）为氧化磷酸化提供还原能量。3.简述糖异生的生理意义。答：（1）空腹或饥饿时，利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平；（2）是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径；（3）调节酸碱平衡。4.试比较糖酵解和糖的有氧氧化的区别。答：糖酵解 有氧氧化反应条件缺氧 有氧胞内定位胞浆 胞浆、线粒体关键酶己糖激酶（葡萄糖激酶） 、6-磷酸果糖激酶-1丙酮酸激酶己糖激酶（葡萄糖激酶） 、6-磷酸果糖激酶-1丙酮酸
12、激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体终产物乳酸 二氧化碳、水能量生成2 分子 ATP，底物水平磷酸化30 分子 ATP，氧化磷酸化为主生理意义在缺氧情况下供能，特殊组织供能，肌肉收缩情况下迅速供能机体组织细胞供能的主要方式第六章1计算 1 分子甘油彻底氧化生成多少个 ATP?答：甘油 ATP ADP -磷酸甘油 NAD+ NADH+H+磷酸二羟丙酮 3-磷酸甘油醛 NAD+ NADH+H+ 1,3-二磷酸甘油酸 ADP ATP 3-磷酸甘油酸 磷酸烯醇式丙酮酸ADP ATP 丙酮酸在丙酮酸进入线粒体之前，消耗一个 ATP，底物水平磷酸化产生 2 个 AT
13、P，2（NADP+ H+）经 - 磷酸甘油穿梭或苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体彻底氧化产生 3 或 5 个 ATP，丙酮酸进入线粒体后彻底氧化产生 12.5 个 ATP，共计 16.5 或 18.5 个 ATP.2.试说明物质在体内氧化和体外氧化有哪些主要异同点？答：例如糖和脂肪在体内外氧化。相同点：终产物都是 CO2 和 H2O；总能量不变；耗氧量相同。不同于之处在于：体内条件温和，在体温情况下进行、pH 近中性、有水参加、逐步释放能量；体外则是以光和热的是形式释放。在体内以有机酸脱羧的方式产生 CO2，体外则碳与氧直接氧化合成 CO2。体内以呼吸链氧化为主使氧与氢结合成水，体外使氢和氧直接
14、结合成水。3.叙述影响氧化磷酸化作用的因素及其原理。答：（1）ADP 的调节：正常生理情况下，氧化磷酸化的速率主要受 ADP 水平调节。当机体利用 ATP 增多时，ADP 浓度增高，转运到线粒体加速氧化磷酸化的进行，如 ADP 不足，则氧化磷酸化速度减慢，这种调节作用可使机体能量的产生适应生理的需要。（2）抑制剂：A 呼吸链抑制剂：阻断呼吸链某部位电子传递的物质；B 解偶联剂：使物质氧化与 ADP 磷酸化偶联过程脱离；C 氧化磷酸化其他抑制剂：如寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止 H+经质子通道回流，抑制 ATP 生成。（3）甲状腺激素：其诱导细胞膜上 Na+-ATP 酶合成，加速 ATP 分
15、解为 ADP+Pi，促进氧化磷酸化进行。4.线粒体内膜上的电子传递链是如何排列的，并说明氧化磷酸的偶联部位。答：（1）NADH 氧化呼吸链：DNAH FMN CoQ Cyt b Cytc1 Cytc Cytaa3 02(2)琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸 FAD CoQ Cyt b Cytc1 Cytc Cytaa3 02(3)三个偶联部位：NADH CoQ；CoQ Cytc； Cytaa3 02第七章 1.丙氨酸-葡萄糖循环意义如何？答：通过此循环，使肌中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，同时，肝又为肌提供了生成丙酮酸的葡萄糖。2.血氨有哪些来源和去路？答：来源：（1）体内氨基酸脱氨基作用生成氨，是
16、体内血氨的主要来源；（2）肠道内产生的氨被吸收入血，它包括：a 未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸经细菌的腐败作用产生；b 血中尿素渗入肠道被细菌体内的脲酶分解产生；（3）肾脏的肾小管上皮细胞内的谷氨酰胺酶水解谷氨酰胺产生氨。去路：（1）在肝脏通过鸟氨酸循环生成尿素，经肾脏排出，是血氨的主要去路；（2）在肝脏、肌肉、脑等组织经谷氨酰胺合成酶作用生成无毒的谷氨酰胺；（3）在肾脏生成铵盐随尿排出；（4）通过脱氨基作用的逆反应，再合成非必需氨基酸；（5）参与嘌呤碱和嘧啶碱等化合物的合成。3.论述脑组织中 Glu 彻底氧化分解的主要途径及生成多少个 ATP?Glu L-谷氨酸脱氢酶 -酮戊二酸 - 酮
17、戊二酸脱氢酶复合体 琥珀酰 CoANAD+ NH3+NADH HSCoA,NAD+ NADH琥珀酰 CoA 合成酶 琥珀酸 琥珀酸脱氢酶 延胡索酸 +H2OPi+GDP GTP FAD FADH2苹果酸粒体 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 草酰乙酸 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶磷酸烯醇丙酮酸 丙酮酸激酶 丙酮酸 入线粒体GTP GDP+ CO2 ADP ATP 丙酮酸脱氢酶复合体 TAC丙酮酸 乙酰 CoA CO2+H2O能量：净生成 22.5 分子 ATP4.叶酸、维生素 B12 缺乏产生巨幼红细胞贫血的生化机理。答：在体内以四氢叶酸形式参与一碳单位的转运，若缺乏叶酸必然导致嘌呤或脱氧胸腺嘧啶核苷酸的合成
18、障碍，继而影响核酸与蛋白质的合成以及细胞的增殖。维生素 B12 是蛋氨酸合成酶的辅基，若体内缺乏维生素 B12 会导致 N5 CH3-FH4 上的甲基不能转移，减少FH4 的再生，也影响细胞分裂，故产生巨幼红细胞性贫血。第八章1.说明氨基甲酰磷酸合成酶、有何区别？答：氨基甲酰磷酸合成酶 氨基甲酰磷酸合成酶分布 线粒体（肝脏） 胞液（所有细胞）氮源 氨 谷氨酰胺变构激活酶 N-乙酰谷氨酸 无变构抑制剂 无 UMP（哺乳动物）功能 参与尿素的合成 参与嘧啶核苷酸的合成2.补救合成途径的生理意义。答：（1）可以节省从头合成时的能量和氨基酸的消耗；（2）体内某些组织器官如脑、骨髓等缺乏嘌呤醇与次黄嘌呤
19、核苷酸的酶体系，只能依靠补救合成嘌呤核苷酸。3.体内脱氧核糖核苷酸是如何生成的？答：体内脱氧核糖核苷酸所含的脱氧核糖是通过相应的核糖核苷酸的直接还原作用，以氢取代核糖分子中 C2 上的羟基而生成的，此还原作用是在二磷酸核苷（NDP）水平上进行的（这里 N 代表 A；G；U；C 等碱基） ，由核糖核苷酸还原酶催化，由 NADPH+H+作为供氢体。脱氧胸腺嘧啶核苷酸（Dtmp ）是由脱氧尿嘧啶核苷酸（dUMP）经甲基化生成的，反应由N5 ，N 10-甲烯四氢叶酸提供甲基，由胸苷酸合成酶催化进行。4.试讨论各类核苷酸抗代谢物的作用原理及其临床应用。答：抗代谢物 原理 临床应用嘌呤类似物 与 A、G、
20、I 竞争性抑制核酸的合成 肿瘤治疗嘧啶类似物 抑制胸腺苷合成酶 肿瘤治疗氨基酸类似物 抑制嘌呤核苷酸的合成 肿瘤治疗叶酸类似物 抑制二氢叶酸还原酶 肿瘤治疗第九章1 简述酶的化学修饰调节的特点。答：（1）酶蛋白的共价修饰是可逆的酶促反应，在不同酶的作用下，酶蛋白的活性状态可互相转变。催化互变反应的酶在体内可受调节因素如激素的调控；（2）与变构调节不同，酶的化学修饰调节是通过酶蛋白分子共价键的改变而实现，有放大效应；（3）磷酸化与脱磷酸化是最常见的化学修饰调节。2.根据受体存在的部位，激素分为哪几类。答：根据受体存在的部位，激素分为两类：（1）作用于细胞膜受体的激素；均为亲水激素。（2）作用于细
21、胞内受体的激素，均为亲脂性激素。第十章1.何谓 DNA 的半保留复制？简述复制的主要过程。答：DNA 在复制时，亲代 DNA 两条链均可做模板，生成两个完全相同的子代 DNA，每个子代DNA 的一条链来自亲代 DNA,另一条链是新合成的，称为半保留复制。复制的主要过程是：（1）拓扑异构酶松弛超螺旋；（2）解螺旋酶将两股螺旋打开；（3）单链 DNA 结合蛋白结合在每条单链上,以维持两条单链处于分离的状态；（4）引物酶催化合成 RNA 引物；（5）DNA 聚合酶催化合成新的 DNA 的领头链及冈崎片段；（6）RNA 酶水解引物，DNA 聚合酶催化填补空隙；（7）DNA 连接酶将冈崎片段连接起来以完
22、成随从链的合成。2.简述原核生物 DNA 聚合酶的种类和功能。答：大肠杆菌有三种 DNA 聚合酶，分别为 DNA 聚合酶、。DNA 聚合酶的功能是填补空隙、切除引物、修复；DNA 聚合酶的功能不清；DNA 聚合酶是复制时的主要复制酶。3.简述 DNA 损伤的修复类型。答：修复是指针对已经发生的缺陷而实施的补救机制，主要有光修复、切除修复、重组修复、SOS 修复。光修复：通过光修复酶催化完成的，需 300600nm 波长照射即可活化，可使嘧啶二聚体分解为原来的非聚合状态，DNA 完全恢复正常。切除修复：细胞内的主要修复机制，主要有核酸内切酶、DNA 聚合酶及连接酶完成修复。重组修复：先复制再修复
23、。损伤部位因无模板指引，复制出来的新子链会出现缺口，通过核酸酶将另一股健康的母链与缺口部分进行交换。SOS 修复：SOS 是国际海难信号，SOS 修复是一类应急性的修复方式。是由于 DNA 损伤广泛以至于难以继续复制由此而诱发出一系列复杂的反应。4.论述参与原核生物 DNA 复制过程所需的物质及其作用。答：（1）dNTP：作为复制的原料。（2）双链 DNA：解开成单链的两条链都可作为模板指导 DNA 的合成。（3）引物：一小段 RNA，提供游离的 3-OH。（4）DNA 聚合酶：即依赖于 DNA 的 DNA 聚合酶，合成子链。原核生物中，DNA 聚合酶是真正的复制酶，DNA 聚合酶的作用是切除
24、引物、填补空隙和修复。（5）其他的一些酶和蛋白因子：解链酶，解开 DNA 双链；DNA 拓扑异构酶松弛 DNA超螺旋，理顺打结的 DNA 双链；引物酶，合成 RNA 引物；单链 DNA 结合蛋白（SSB） ，结合并稳定解开的单链；DNA 连接酶，连接随从链中两个相邻的 DNA 片段。第十一章1一条 DNA 单链 3ACATTGGCTAAG5 试写出：（1）复制后生成的 DNA 单链碱基顺序；（2）转录后生成的 mRNA 链的碱基序列。答：（1）复制后生成的 DNA 链为：5-TGTAACCGATTC-3转录后生成的 mRNA 链为：5-UGUAACCGAUUC-32.简述真核生物 tRNA 转
25、录后加工过程。答：（1）在细胞核内，由 RNA 聚合酸催化合成 tRNA 的初级产物，初级产物中有些中间插入碱基在加工过程中经剪接而除去；（2）生成各种稀有碱基。包括甲基化反应、还原反应、转位反应以及脱氨反应等；（3）3末端加上 CCA-OH.3.试述原核生物转录过程。答：分起始、延长、终止三个阶段。（1）起始：在原核生物中，当 RNA 聚合酶的 亚基发现其识别位点时，全酶就与启动子的一 35 区序列结合形成一个封闭的启动子复合物。由于全酶分子较大，其另一端可到-10 区的序列，在某种作用下，整个酶分子向-10 序列转移并与之牢固结合，在此处发生局部 DNA12-17bp 的解链，形成全酶和启
26、动子的开放性复合物。在开放性启动子复合物中，起始位点和延长位点被相应的核苷酸前体充满，在 RNA 聚合酶 亚基催化下形成 RNA 的第一个磷酸二酯键。RNA 合成的第一个核苷酸总是 GTP 或 ATP，以 GTP 常见前面 9 个核苷酸的合成不需要 RNA 聚合酶移动。 亚基从全酶解离下来，靠核心酶在 DNA 链上向下游滑动，而脱落的 亚基与另一个核心酶结合成全酶反复利用。（2）延长：当核心酶沿模板 3 5。（3）终止：当核心酶沿模板 3 5滑至终止信号区域，转录终止。DNA 模板上的转录终止信号有两类：一类是不依赖蛋白质因子而实现的终止作用；另一类是依赖蛋白质辅因子才能实现终止作用，这种蛋白
27、质辅因子称为释放因子，通常又称 因子。4.试述真核生物 mRNA 转录后加工过程。答：（1）hnRNA 的剪接：hnRNA 是 RNA 的前体，通过多种核酸酶的作用将 hnRNA 中由 DNA内含子转录的部分切去，将基因的外显子转录的部分拼接起来；（2）在 mRNA3端加上聚腺苷酸尾巴（polyA） 。这一过程在细胞核内完成，在加入 polyA之前，先由核酸外切酶切去 3末端一些过剩的核苷酸，然后在多聚苷酸聚合酶催化下，在 3末端加上 polyA。（3）5末端形成帽子结构。转录产物第一个核苷酸常是 5-三磷酸鸟苷 pppG。mRNA 在成熟过程中，先由磷酸酶把 5-pppG 水解成 5-PG，
28、然后 5起始部位与另一个三磷酸鸟苷 pppG 反应，生成三磷酸双鸟苷。在甲基化酶作用下，第二个鸟嘌呤碱基发生甲基化反应，形成帽子结构（GpppmG） 。第十二章 1. 试述复制、转录、翻译的方向性。答：（1）复制的方向性：DNA 复制的起始部位称复制子。每个复制子可形成两个复制叉，如模板单链 DNA3 5的方向与复制叉方向相同，则是连续复制；如果模板方向和复制叉方向相反，则 DNA 合成为不连续合成。（2）转录的方向性：DNA 模板方向是 3 5转录为 RNA 的方向是 5 3。（3）翻译的方向性：核蛋白体沿 mRNA 从 5 3方向进行翻译，所合成的多肽链方向是由 N 端指向 C 端进行。2
29、. 简述蛋白质生物合成的主要过程。答：蛋白质生物合成的主要过程分为以下三步：（起始阶段：起始复合物的形成；（2）延伸阶段：通过进位、成肽、转位三步反应，多肽按 N 端 C 端延伸；（3）终止阶段：当终止密码子出现在 A 位时。肽链合成终止并从核蛋白体上释放下来，大、小亚基分离。3. 为什么说翻译后氨基酸的化学修饰与蛋白质总体构象的形成有关？答：蛋白质总体构象取决于不同氨基酸之间氢键和疏水键形成的能力，以及侧链和其他基团对空间结构的影响，这些因素都与翻译后的加工有关。4. 真核生物与原核生物蛋白质合成过程中的不同点是什么？答：真核生物 原核生物mRNA 翻译与转录不偶联，mRNA 需加工修饰；有
30、“帽”及聚 A“尾” ，无 S-D 序列，为单顺反子；较稳定，易分离。翻译与转录偶联；无“帽”与多聚 A“尾” ，但 5-末端起始密码上游有 S-D 序列，为多顺反子；半寿期短，不稳定，不易分离。核蛋白体 （1） 沉降系数 80S；（2） 小亚基 40S，含 18S rRNA 及33 种蛋白（3） 大亚基 60S，含 5S、8S、28S三种 rRNA 及 49 种蛋白质；（4） 小亚基上的 18SrRNA 与无 mRNA相结合的区域(1)70S；(2)30S，含 16SrRNA 及 21 种蛋白质；（3）50S，含 5S、23S 两种 rRNA 及31 种蛋白质；（4）16SrRNA3末端有与
31、 mRNA5末端的 S-D 序列相互补的碱基序列。tRAN 起始 tRNA 是非甲酰化的 Met-tRNA imet甲酰化的 Met-tRNAmet(fMet-tRNAfmet)合成过程起始延长终止（1） 起始因子（eIF）10 余种；（2） 小亚基先于非甲酰化 Met-tRNA imet 结合，再与 mRNA 结合；协助氨基酰-tRNA 进入 A 位的 eEF1，移位的因子称 eEF2只有一种释放因子（RF）,识别三种终止密码。（1） IF 有三种；（2） 小亚基先于 mRNA，再结合fMet-tRNAfmet；进位是 EFT（由 Tu 和 Ts 两个亚基组成） ，移位需 EFG;有三种 R
32、F，RF1 识别 UAA、UAG；RF2识别 UAA、UGA；RF3 协助二者起作用第十三章 1. 简述原核基因转录调节特点。答：原核基因转录调节的主要环节在转录起始，其特点为：（1） 因子决定 RNA 聚合酶识别特异性；（2）操纵子模型的普遍性；（3）阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。第十五章1. 按存在的部位，受体分哪些种类？答：按受体存在的部位，受体分为膜受体和胞内受体。细胞膜受体接收水溶性化学信号分子，如肽类激素、细胞因子、粘附分子等、更具细胞膜受体的结构、接收信号的种类、转换信号的方式等，可分为环状受体（配体依赖性离子通道） 、G 蛋白偶联受体、单个跨膜 螺旋受体和具有鸟苷酸环化酶活性的受
33、体。细胞内受体接收脂溶性化学信号分子，如类固醇激素、甲状腺素、维甲酸等。2. 简述细胞内第二信使调控的蛋白激酶有哪些？答：受细胞内第二信使调控的蛋白激酶有：（1）蛋白激酶 A（受 cAMP 调控） ；（2）蛋白激酶 C（受 Ca2+和 DAG 调控） （3）Ca2+-CaM 激酶（受 Ca2+调控） ；（4）蛋白激酶G（受 cGMP 调控） 。3. 受体与配体结合有哪些特点？答：受体与配体结合的特点有：高度专一性、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定的作用模式。4. 试述肾上腺素调节糖原代谢的级联反应过程。答：肾上腺素调节糖原代谢的级联反应过程：见图肾上腺素+ 受体 肾上腺素- 受体复合物无活性
34、的 G 蛋白 活性 G 蛋白无活性 AC 活性 ACATP cAMP活性糖原合酶 a无活性 PKA 活性 PKA 无活性糖原合酶 b无活性磷酸化酶 b 激酶 有活性磷酸化酶 b 激酶无活性磷酸化酶 b 有活性磷酸化酶 b糖原 G5. 概述 BGF 受体介导的信号转导途径答：EGF 受体介导的信号转导途径：EGF 与受体结合使受体二聚体化， 并自身磷酸化 接头蛋白 Grb2 调控分子 SOS 与 Grb2 结合并活化 活化Ras 蛋白 活化 Raf（MAPKKK） MAPK 转位至细胞核使转录调控因子磷酸化调控基因表达。第十六章1. 血红素合成的特点有哪些？答：（1）主要部位：骨髓和肝；（2）原
35、料:甘氨酸、琥珀酰 CoA 及 Fe2+；（3）起始和最终过程在线粒体中进行，其他中间步骤在胞液中进行。2. 试述成熟红细胞糖代谢特点及生理意义。答：（1）成熟红细胞糖代谢特点：糖酵解：1 次糖酵解提供 2 个 ATP；2,3-BPG 旁路：占糖酵解的 15%50%；2,3-BPG 磷酸酶活性较低，2,3-BPG 的生成大于分解，故红细胞内2,3-BPG 升高，调节血红蛋白的供氧功能；磷酸戊糖途径：与其他细胞相同，产生NADPH+H+。（2）红细胞内糖代谢的生理意义：ATP 的功能：维持红细胞膜上钠泵、钙泵的正常运行；维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换；少量 ATP 用于 GSH、
36、NAD+ 的生物合成；用于葡萄糖的活化，启动糖酵解过程；2,3-BPG 的功能：可与血红蛋白结合使血红蛋白分子的 T 构象更稳定，降低血红蛋白与 O2 的亲和力；当 PO2 较低时 2,3-BPG的存在可使 O2 释放显著增加； NADH 和 NADPH 的功能：具有抗氧化作用，保护细胞膜蛋白、血红蛋白、酶蛋白的巯基不被氧化。第十七章1. 简述胆汁酸的分类及生理功能。答：（1）分类： 按其来源分为：初级胆汁酸和次级胆汁酸。初级胆汁酸包括胆酸、鹅脱氧胆酸；次级胆汁酸包括脱氧胆酸、石胆酸。 按存在形式分为：游离型胆汁酸和结合型胆汁酸。游离型胆汁酸包括胆酸、鹅脱氧胆酸、石胆酸、脱氧胆酸；结合型胆汁酸
37、包括以上游离胆汁酸分别与甘氨酸和牛磺酸结合形成的各种结合型胆汁酸。（2）功能：促进脂类的消化和吸收；抑制胆汁中胆固醇的析出2. 简述胆红素的来源和去路。答：来源：（1）80%来源于血红蛋白；（ 2）其他来自铁卟啉类去路：（1 胆红素入血后与血清蛋白结合成血胆红素（又称游离胆红素）而被运输；（2）被肝细胞摄取的胆红素与 Y 蛋白或 Z 蛋白结合后被运输到内质网在葡萄糖醛酸转移酶催化下生成胆红素-葡萄糖酸酯，称为肝胆红素（又称结合胆红素） ；（3）肝胆红素随胆汁进入肠道，在肠道细菌作用下生成无色胆素原，大部分胆素原随粪便排出，小部分胆素原经门静脉重吸收入肝，大部分又被肝细胞再分泌入场，构成胆素原的
38、肝肠循环；（4）重吸收的胆素原少部分进入体循环，经肾由尿排出。3. 肝在胆红素代谢中有何作用？答：（1 肝细胞特异性膜载体从血浆中摄取未结合胆红素；（2）胆红素进入肝细胞与 Y 蛋白、Z 蛋白结合。 ，运到内质网与葡萄糖醛酸结合转化为结合胆红素；（3）结合胆红素从肝细胞毛细胆管排泄入胆汁中，通过肝脏对胆红素的摄取、结合、转化与排泄，使血浆的胆红素能不断经肝细胞处理而被清除。4. 结合胆红素与未结合胆红素有什么区别，对临床诊断有何用途？答：区别：（1）未结合胆红素是指血清中的胆红素与清蛋白形成的复合物。它的分子量大，不能随尿排出；未与血清蛋白结合的胆红素是脂溶性，易透过生物膜进入脑产生毒害作用，
39、所以血中当其浓度增加时可导致胆红素脑病。 （2）合胆红素主要指葡萄醛酸胆红素，它的分子量小，水溶性好，可随尿排出。临床诊断用途：（1）血浆未结合胆红素增高主要见于胆红素来源过多，如溶血性黄疸；其次见于未结合胆红素处理受阻，如肝细胞性黄疸。 （2）血浆结合胆红素增高主要见于阻塞性黄疸，其次见于肝细胞性黄疸。 （3）血浆未结合胆红素和结合胆红素均轻度升高见于肝细胞性黄疸。第十八章1. 缺乏叶酸和维生素 B12 时，为什么会患巨幼红细胞性贫血？答：巨幼红细胞性贫血的特点是骨髓呈巨幼红细胞增生。该病的发生与叶酸和维生素 B12缺乏有密切关系。其发病机制是由于合成核苷酸的原料一碳单位缺乏，DNA 合成受阻，骨髓幼红细胞 DNA 合成减少，细胞分裂速度降低，体积增大，而数目减少所致。一碳单位是某些氨基酸分解代谢所生成的含一个碳原子的有机基团，一碳单位是合成嘌呤核苷酸和
