1、第第 5章章 蛋白质的三维结构蛋白质的三维结构3-dimensional structure ofproteins5.1 研究蛋白质构象的方法5.2 稳定蛋白质三维结构的作用力5.3 多肽主链折叠的空间限制5.4 二级结构：多肽链折叠的规则方式5.5 纤维状蛋白质5.6 超二级结构和结构域5.7 球状蛋白质与三级结构5.9 蛋白质折叠和结构预测5.10 亚基缔合和四级结构蛋白质结构的组织层次3-dimesional structure of proteins 蛋白质的天然折叠结构决定于三个因素： 1）与溶剂分子（一般是水）的相互作用 2）溶剂的 pH和离子组成 3）蛋白质的氨基酸序列 3-di
2、mesional structure of proteins 5.1 研究蛋白质构象的方法 The methods to study protein confirmation 5.1.1 X射线衍生法 光源的光线（ =500nm） 投射在被检物体上，光波将由此散射，物体的每一小部分都起着一个新光源的作用。来自物体的散射光波含有物体构造的全部信息。 X射线衍射技术与显微镜技术的主要区别是： 光源不是可见光而是波长很短的 X射线（=0.154nm）， 经物体散射后的衍射波，没有一种透镜能把它收集重组成物体的图像，而直接得到的是一张衍射图案 (diffraction pattern)。 衍射图案需要
3、用数学方法代替透镜进行重组，绘出电子密度图 (electron density map)。The methods to study protein confirmationThe methods to study protein confirmationX-ray studiesThe methods to study protein confirmation5.1.2 研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法 5.1.2.1 紫外光差谱 芳香族和杂环族 发色团的吸光性质与其 结构 相关，而结构又受它的微环境影响。 示 差光谱（ difference spectrum） 是两种不同条件下的比较，通常选用变性（多肽链伸展的）蛋白质或天然蛋白质作为参比。从对比试验中可以推断蛋白质在特定条件下溶液中的大致构象。 5.1.2.2 荧光和荧光偏振 在大多数情况下由于 吸收辐射能 而被提升到激发电子态的分子都是通过激发能的非辐射转移给予周围分子而回复到基态。能量以 热形式散失 。 但也有分子将 再辐射 ，这种现象称为 荧光 。 在蛋白质中 Trp和 Tyr残基是主要的荧光基团（内源荧光），其荧光峰位置（ max ） 分别为 348nm和303nm.， 这些残基的微环境能明显地改变其荧光强度和荧光峰位置。 探索 Trp和 Tyr的微环境以及蛋白质分子构象的变化。 酪氨酸的吸收光谱与荧光光谱
