1、 第 1 页 蛋白质的结构与功能 单 元 细目 要点 蛋白质的结构与功能 1.氨基酸与多肽 （ 1） 氨基酸的结构与分类 （ 2） 肽键 与肽链 2.蛋白质的结构 （ 1）一级结构 （ 2）二级结构 （ 3）三级和四级结构 3.蛋白质结构与功能的关系 （ 1）蛋白质一级结构与功能的关系 （ 2）蛋白质高级结构与功能的关系 4.蛋白质的理化性质 蛋白质的等电点、沉淀和 变性 一、氨基酸与多肽 （一） 氨基酸的结构 组成人体蛋白质的氨基酸都是 L- -氨基酸 （甘氨酸除外） （二）氨基酸的分类 极性中 性氨基酸（ 7 个） 非极性疏水性氨基酸（ 8 个） 脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、
2、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 碱性氨基酸（ 3 个） 精氨酸、组氨酸、赖氨酸 酸性氨基酸（ 2 个） 天冬氨酸、谷氨酸 肽键 在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。 肽键 （ CO NH ） 一分子氨基酸的 -COOH 与另一分子氨基酸的 -NH2脱水缩合生成。 肽键性质： 具有双键性质，不可自由旋转。 肽键的形成 第 2 页 二、蛋白质的结构 （一）一级结构 1.概念：蛋白质的一级结构指多肽链中 氨基酸的排列顺序。 2.基本化学键： 肽键 3.蛋白水解酶可破坏一级结构 （二）蛋白质的二级结构 1. 概念： 局部主链！ 2. 主要的化学键： 氢键 3. 基本结构形式： -螺旋、 -折叠、 -
3、转角、无规卷曲 4. -螺旋结构特点 （ 1） 一般为右手螺旋； （ 2）每 3.6 个氨基酸残基上升一圈； （ 3）侧链 R 基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。 记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉 3.6 节 第 3 页 （三）蛋白质的三级结构 概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。 一条所有！ 第 4 页 肌红蛋白三级结构 （四）蛋白质的四级结构 亚基：有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚 基。由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。 蛋白质四级结构： 蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。 血红蛋白的四级结
4、构 三、蛋白质的理化性质 变性 （一）次级键断裂空间结构破坏性质、功能改变 （二）变性的实质 空间结构的破坏，不涉及一级结构的改变 （三）变性蛋白 质的特性 1.生物学活性丧失； 2.疏水基团暴露，溶解性显著降低； 第 5 页 变性的蛋白不一定沉淀 沉淀的蛋白不一定变性 3.扩散速度下降，溶液粘度增大； 4.易被蛋白酶水解。 记忆：变性蛋白真不幸， 无活性，难溶解，粘度大，易水解 核酸的结构与功能 单 元 细目 要点 核酸的结构与功能 1.核酸的基本组成单位 核苷酸 （ 1） 核苷酸分子组成 （ 2）核酸（ DNA 和 RNA） 2.DNA 的结构和功能 （ 1） DNA 碱基组成规律 （ 2
5、） DNA 的一级结构 （ 3） DNA 双螺旋结构 （ 4） DNA 高级结构 （ 5） DNA 的功能 3.DNA 的变性及应用 （ 1） DNA 变性 和复性 （ 2）核酸杂交 （ 3）核酸的紫外线吸收 4.RNA 的结构和功能 （ 1） mRNA （ 2） tRNA （ 3） rRNA （ 4）其他 RNA 一、核苷酸 （一）碱基 嘌呤碱基 嘧啶碱基 DNA A、 G C、 T RNA A、 G C、 U 常见碱基有五种 （二）戊糖 DNA： -D-2-脱氧核糖 第 6 页 RNA： -D-核糖 二、 DNA 的结构和功能 （一） DNA 碱基组成规律 1.A=T,G C； 2.DNA
6、 的碱基组成具有 种属特异性； 3.同一个体的不同器官或组织 DNA 的碱基组成相似； 4.生物体内的碱基组成一般不受年龄、生长状况、营养状况和环境条件的影响。 （二） DNA 的一级结构 1.基本组成单位： 脱氧核糖核苷酸 （ dAMP、 dGMP、 dCMP、 dTMP） 2. DNA 一级结构定义： DNA 分子多核苷酸链中 脱氧核糖核苷酸的排列顺序（也就是碱基排列顺序）。 磷酸与脱氧核糖构成骨架； 方向 5 3。 （三） DNA 双螺旋结构 整体 右手双螺旋：两条链走向相反，长度相等。 局部特点 磷酸和脱氧核糖相连而成的亲水骨架位于外侧 ，疏水碱基对位 于内侧。 结构参数 直径 2.3
7、7nm，每旋转一周包括 10 个脱氧核苷酸残基，螺距为 3.4nm。 稳定因素 纵向 碱基堆积力（疏水力）； 横向 氢键（ A-T,两个氢键； G-C,三个氢键）。 第 7 页 DNA 双螺旋结构示意图 三、 DNA 的变性及应用 （一） DNA 变性和复性 1.概念：在某些理化 因素作用下， DNA 双链解开成两条单链 的过程。 2.本质： DNA 变性的是双链间 氢键的断裂。 3.现象：由于变性时双螺旋松解，碱基暴露，对 260nm 紫外吸收将增加， OD260 值增高称之为 增色效应。 （二）核酸的紫外吸收峰在 260nm处。 四、 RNA 的结构和功能 （一）概述 主要有三种 RNA
8、mRNA:蛋白质合成模板； tRNA:转运氨基酸； rRNA:和蛋白质一起构成核糖体。 2.单链，链的局部可形成双链结构； 第 8 页 3.三种 RNA 均在胞质中发挥功能。 （二） mRNA 真核细胞 mRNA 一级结构特点 1. 5 末端有帽式结构（ m7GpppN） 2. 3 末端有一段长度 30-200 腺苷酸构成的多聚 腺苷酸的节段 （ polyA尾） 。 3. 编码区中三个核苷酸构成一个 密码子。 （三） tRNA 1. 一级结构特点：分子量最小； 3 -末端是 -CCA 2. tRNA 二级结构的特点 三叶草形 3. tRNA 三级结构的特点 倒“ L”字母形 第 9 页 酶 单
9、元 细目 要点 酶 1.酶的催化作用 （ 1） 酶的分子结构 与催化作用 （ 2） 酶促反应的特点 （ 3）酶 -底物复合物 2.辅酶与酶辅助因子 （ 1） 维生素与辅酶的关系 （ 2）辅酶作用 （ 3）金属离子作用 3.酶促反应动力学 （ 1） Km 和 Vmax 的概念 （ 2）最适 pH 值和最适温度 4.抑制剂与激活剂 （ 1）不可逆抑制 （ 2）可逆性抑制 （ 3）激活剂 5.酶活性的调节 （ 1） 别构调节 （ 2）共价修饰 （ 3） 酶原激活 （ 4） 同工酶 6.核酶 核酶的概念 一、酶的催化作用 （一）分子 组成 1. 单纯酶：仅含氨基酸，如水解酶、 清蛋白 （二）酶的活性中
10、心与必需基团 第 10 页 活性中心 上的必需基团包括结合基团和催化基团。 活性中心外的必需基团维持酶活性中心空间构象。 二、酶促反应特点 （一）有极高的效率 原因：能有效 降低反应活化能 （二）高度的特异性 1.绝对专一性 2.相对专一性 3.立体异构专一性 （三）酶催化活性的可调节性 （四）酶活性的不稳定性 三、影响酶促反应速度的因素 酶浓度 作用物浓度 温度 酸碱度 激活剂 抑制剂 底物 1.Km 值 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度 2.Km 值 可反映酶与底物的亲和力（反比关系）； 3.Km 值与酶的结构、底物种类有关； 温度 低温对酶活性抑制是可逆的 低温保存酶试剂； 高温导致酶变性失活。 竞争性抑制 抑制剂与底物结构相似，可竞争非共价结合酶的活性中心 ，阻碍酶与底物结合； 抑制剂恒定时，增加底物浓度，能达到最大速度； Vmax 不变， Km 增大。
