1、 第 1 页 蛋白质的结构与功能 单 元 细目 要点 蛋白质的结构与功能 1.氨基酸与多肽 ( 1) 氨基酸的结构与分类 ( 2) 肽键 与肽链 2.蛋白质的结构 ( 1)一级结构 ( 2)二级结构 ( 3)三级和四级结构 3.蛋白质结构与功能的关系 ( 1)蛋白质一级结构与功能的关系 ( 2)蛋白质高级结构与功能的关系 4.蛋白质的理化性质 蛋白质的等电点、沉淀和 变性 一、氨基酸与多肽 (一) 氨基酸的结构 组成人体蛋白质的氨基酸都是 L- -氨基酸 (甘氨酸除外) (二)氨基酸的分类 极性中 性氨基酸( 7 个) 非极性疏水性氨基酸( 8 个) 脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、
2、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 碱性氨基酸( 3 个) 精氨酸、组氨酸、赖氨酸 酸性氨基酸( 2 个) 天冬氨酸、谷氨酸 肽键 在蛋白质分子中,氨基酸通过肽键连接形成肽。 肽键 ( CO NH ) 一分子氨基酸的 -COOH 与另一分子氨基酸的 -NH2脱水缩合生成。 肽键性质: 具有双键性质,不可自由旋转。 肽键的形成 第 2 页 二、蛋白质的结构 (一)一级结构 1.概念:蛋白质的一级结构指多肽链中 氨基酸的排列顺序。 2.基本化学键: 肽键 3.蛋白水解酶可破坏一级结构 (二)蛋白质的二级结构 1. 概念: 局部主链! 2. 主要的化学键: 氢键 3. 基本结构形式: -螺旋、 -折叠、 -
3、转角、无规卷曲 4. -螺旋结构特点 ( 1) 一般为右手螺旋; ( 2)每 3.6 个氨基酸残基上升一圈; ( 3)侧链 R 基团伸向螺旋外侧,维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。 记忆:右手拿一根麻花,一口咬掉 3.6 节 第 3 页 (三)蛋白质的三级结构 概念:一条多肽链内所有原子的空间排布,包括主链、侧链构象内容。 一条所有! 第 4 页 肌红蛋白三级结构 (四)蛋白质的四级结构 亚基:有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,其中每条多肽链称为一个亚 基。由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。 蛋白质四级结构: 蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。 血红蛋白的四级结
4、构 三、蛋白质的理化性质 变性 (一)次级键断裂空间结构破坏性质、功能改变 (二)变性的实质 空间结构的破坏,不涉及一级结构的改变 (三)变性蛋白 质的特性 1.生物学活性丧失; 2.疏水基团暴露,溶解性显著降低; 第 5 页 变性的蛋白不一定沉淀 沉淀的蛋白不一定变性 3.扩散速度下降,溶液粘度增大; 4.易被蛋白酶水解。 记忆:变性蛋白真不幸, 无活性,难溶解,粘度大,易水解 核酸的结构与功能 单 元 细目 要点 核酸的结构与功能 1.核酸的基本组成单位 核苷酸 ( 1) 核苷酸分子组成 ( 2)核酸( DNA 和 RNA) 2.DNA 的结构和功能 ( 1) DNA 碱基组成规律 ( 2
5、) DNA 的一级结构 ( 3) DNA 双螺旋结构 ( 4) DNA 高级结构 ( 5) DNA 的功能 3.DNA 的变性及应用 ( 1) DNA 变性 和复性 ( 2)核酸杂交 ( 3)核酸的紫外线吸收 4.RNA 的结构和功能 ( 1) mRNA ( 2) tRNA ( 3) rRNA ( 4)其他 RNA 一、核苷酸 (一)碱基 嘌呤碱基 嘧啶碱基 DNA A、 G C、 T RNA A、 G C、 U 常见碱基有五种 (二)戊糖 DNA: -D-2-脱氧核糖 第 6 页 RNA: -D-核糖 二、 DNA 的结构和功能 (一) DNA 碱基组成规律 1.A=T,G C; 2.DNA
6、 的碱基组成具有 种属特异性; 3.同一个体的不同器官或组织 DNA 的碱基组成相似; 4.生物体内的碱基组成一般不受年龄、生长状况、营养状况和环境条件的影响。 (二) DNA 的一级结构 1.基本组成单位: 脱氧核糖核苷酸 ( dAMP、 dGMP、 dCMP、 dTMP) 2. DNA 一级结构定义: DNA 分子多核苷酸链中 脱氧核糖核苷酸的排列顺序(也就是碱基排列顺序)。 磷酸与脱氧核糖构成骨架; 方向 5 3。 (三) DNA 双螺旋结构 整体 右手双螺旋:两条链走向相反,长度相等。 局部特点 磷酸和脱氧核糖相连而成的亲水骨架位于外侧 ,疏水碱基对位 于内侧。 结构参数 直径 2.3
7、7nm,每旋转一周包括 10 个脱氧核苷酸残基,螺距为 3.4nm。 稳定因素 纵向 碱基堆积力(疏水力); 横向 氢键( A-T,两个氢键; G-C,三个氢键)。 第 7 页 DNA 双螺旋结构示意图 三、 DNA 的变性及应用 (一) DNA 变性和复性 1.概念:在某些理化 因素作用下, DNA 双链解开成两条单链 的过程。 2.本质: DNA 变性的是双链间 氢键的断裂。 3.现象:由于变性时双螺旋松解,碱基暴露,对 260nm 紫外吸收将增加, OD260 值增高称之为 增色效应。 (二)核酸的紫外吸收峰在 260nm处。 四、 RNA 的结构和功能 (一)概述 主要有三种 RNA
8、mRNA:蛋白质合成模板; tRNA:转运氨基酸; rRNA:和蛋白质一起构成核糖体。 2.单链,链的局部可形成双链结构; 第 8 页 3.三种 RNA 均在胞质中发挥功能。 (二) mRNA 真核细胞 mRNA 一级结构特点 1. 5 末端有帽式结构( m7GpppN) 2. 3 末端有一段长度 30-200 腺苷酸构成的多聚 腺苷酸的节段 ( polyA尾) 。 3. 编码区中三个核苷酸构成一个 密码子。 (三) tRNA 1. 一级结构特点:分子量最小; 3 -末端是 -CCA 2. tRNA 二级结构的特点 三叶草形 3. tRNA 三级结构的特点 倒“ L”字母形 第 9 页 酶 单
9、元 细目 要点 酶 1.酶的催化作用 ( 1) 酶的分子结构 与催化作用 ( 2) 酶促反应的特点 ( 3)酶 -底物复合物 2.辅酶与酶辅助因子 ( 1) 维生素与辅酶的关系 ( 2)辅酶作用 ( 3)金属离子作用 3.酶促反应动力学 ( 1) Km 和 Vmax 的概念 ( 2)最适 pH 值和最适温度 4.抑制剂与激活剂 ( 1)不可逆抑制 ( 2)可逆性抑制 ( 3)激活剂 5.酶活性的调节 ( 1) 别构调节 ( 2)共价修饰 ( 3) 酶原激活 ( 4) 同工酶 6.核酶 核酶的概念 一、酶的催化作用 (一)分子 组成 1. 单纯酶:仅含氨基酸,如水解酶、 清蛋白 (二)酶的活性中
10、心与必需基团 第 10 页 活性中心 上的必需基团包括结合基团和催化基团。 活性中心外的必需基团维持酶活性中心空间构象。 二、酶促反应特点 (一)有极高的效率 原因:能有效 降低反应活化能 (二)高度的特异性 1.绝对专一性 2.相对专一性 3.立体异构专一性 (三)酶催化活性的可调节性 (四)酶活性的不稳定性 三、影响酶促反应速度的因素 酶浓度 作用物浓度 温度 酸碱度 激活剂 抑制剂 底物 1.Km 值 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度 2.Km 值 可反映酶与底物的亲和力(反比关系); 3.Km 值与酶的结构、底物种类有关; 温度 低温对酶活性抑制是可逆的 低温保存酶试剂; 高温导致酶变性失活。 竞争性抑制 抑制剂与底物结构相似,可竞争非共价结合酶的活性中心 ,阻碍酶与底物结合; 抑制剂恒定时,增加底物浓度,能达到最大速度; Vmax 不变, Km 增大。