1、氨基酸的结构与功能,第一章,The Structure and Function of Amino Acids,一、构成人体蛋白质氨基酸均为L-氨基酸,虽然存在于自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L- -氨基酸（除甘氨酸外）。,(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸,二、氨基酸的侧链结构决定其功能,包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸和脯氨酸。此类氨基酸在水溶液中溶解度小。,（一）氨基酸的差异在于侧链结构-R基团,(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸,(2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸,甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、
2、天冬酰胺和谷氨酰胺。,(3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸,此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸，其侧链都含有羧基，均可解离而带负电荷。,(4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸,此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链分别含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化，使之带正电荷。,(5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸,包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸，其侧链分别有苯基、酚基和吲哚基。,几种特殊氨基酸,脯氨酸（亚氨基酸）, 半胱氨酸,胱氨酸,（二） -R基团赋予氨基酸不同的极性,蛋白质中的L-氨基酸依据极性的分类,重要的L-氨基酸的主要功能特点,（三） 氨基酸-R基团直接影响多肽链结构,（四） 氨
3、基酸的侧链可被其他化学基团修饰,体内常见的蛋白质翻译后发生化学修饰的氨基酸残基,三、氨基酸及其衍生物具有除形成多肽链外的多种重要功能,组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例,非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例,四、氨基酸的理化性质是其分离和鉴定的依据,（一） 氨基酸具有两性离子特征,由于所有氨基酸都含有可解离的-氨基和-羧基，因此，氨基酸溶解在水中是一种偶极离子（dipolar ion），又称两性离子（zwitterion）。其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。,在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
4、,等电点 (isoelectric point, pI),pH=pI,pHpI,pHpI,氨基酸的兼性离子,阳离子,阴离子,氨基酸具有特征性的滴定曲线,甘氨酸滴定曲线,（二）氨基酸的化学反应特性决定其体内功能,一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽，形成共价的肽 键。通过连续的肽键，许多氨基酸即可聚合成多肽或蛋白质分子-氨基参与体内多种化学反应。氨基酸的-氨基能与醛类化合物生成弱碱，称为Schiff碱，这是体内氨基酸转氨基作用的中间代谢物,体内氨基酸化学反应,（三） 可利用氨基酸理化特性对其进行定性 定量分析,氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反应（氨基酸定量分析） 氨基酸与2，4-二硝基氟苯反应生成二硝基苯基氨基酸（鉴定蛋白质N-末端氨基酸）氨基酸与亚硝酸反应生成氮气（氨基酸定量和蛋白质水解程度）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（蛋白质含量分析）薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法,（570nm光吸收峰）,含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。,大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。,芳香族氨基酸的紫外吸收,
