1、蛋 白 质 化 学,学习要求,了解蛋白质生物功能、分类掌握氨基酸的分类、结构、重要化学反应和分离、分析方法，重点弄清楚它的两性性质, pI 和 pK之间的关系掌握蛋白质的的结构层次，以及各种结构层次的基本概念和各自的特点了解蛋白质的重要理化性质了解蛋白质结构与功能之间的相互关系,一、概述 蛋白质的涵义,生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。-恩格斯 1878年,蛋白质是生命的物质基础，是生命活动的体现者和执行者,一、概述 蛋白质的功能多样性,蛋白质作为生命现象的物质基础之一，构成一切细胞和组织结构的最重要的组成成分，参与生物体内许多方面的重要
2、功能,生命体化学反应的催化剂 已知3000种以上新陈代谢的调节 调节蛋白，如生长激素体内及细胞内物质的运输 血红蛋白对氧的运输，脂蛋白对脂类的运输营养素的贮存 氮素贮存-卵清蛋白、乳酪蛋白，贮铁-铁蛋白,生物体的各种运动 肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白细胞的结构成分 角蛋白、胶原蛋白信息的识别与传导 受体蛋白、血型物质生物体防御与进攻的武器 抗体蛋白、凝血酶原、抗冻蛋白、蛇毒、蜂毒,一、概述 蛋白质的功能多样性,根据蛋白质的化学组成 简单蛋白质和结合蛋白质根据蛋白质的溶解性和组成 分类表根据蛋白质分子形状 球状蛋白质和纤维状蛋白质根据蛋白质生物功能 活性蛋白质和非活性蛋白质,一、概述 蛋白质的常
3、见分类法,蛋白质的分类 分子组成, 简单蛋白质(simple protein) ： 完全由氨基酸构成的蛋白质 清蛋白、球蛋白、谷蛋白、组蛋白等 结合蛋白质(conjugated protein) ： 蛋白质部分+非蛋白质部分(辅助因子) 糖蛋白、脂蛋白、核蛋白、磷蛋白、血红素蛋白等,蛋白质的分类 形状和大小,纤维状蛋白（fibrous protein） 结构蛋白，大部分不溶于水 胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白、丝蛋白球状蛋白 （globular protein） 功能蛋白，大部分溶于水 各种酶、血红蛋白等膜蛋白 结构与功能蛋白，存在于膜上 蛋白质分子表面存在疏水残基能与 磷脂分子结合(疏水作用)
4、亲水氨基酸残基比胞质蛋白少,活性蛋白质（active protein） 包括生命活动过程中一切有活性的蛋白质以及它们的前体分子，绝大多数蛋白质属于活性蛋白质，包括酶、激素蛋白、运输蛋白（转运蛋白）、贮存蛋白、运动蛋白、保护或防御蛋白、受体蛋白、控制生长和分化蛋白、毒蛋白、膜蛋白等非活性蛋白质（passive protein） 对生物体起支持和保护作用，主要指硬蛋白包括胶原蛋白、角蛋白、丝蛋白、弹性蛋白等,蛋白质的分类 功能,一、概述 蛋白质的组成与结构,元素组成：碳50% 、氢7% 、氧23% 、氮16% 、硫03% 、 其它元素平均含氮量：16% (凯氏定氮) 蛋白质含量 = 蛋白氮6.25
5、,蛋白质的元素组成,二、氨基酸,氨基酸的结构与分类氨基酸的理化性质氨基酸的分离与分析氨基酸的制备和应用状况,(一) 氨基酸的结构与分类,氨基酸的通式,构成蛋白质的氨基酸有20种 均为-氨基酸(脯氨酸除外) -氨基酸有两种构型: D构型和L构型， 是与甘油醛或乳酸相比较而决定的 蛋白质中的氨基酸都是L-型 共同点为在同一碳原子上有羧基、氨 基、和氢 不同点是侧链R基不同,20种氨基酸的分类, 按照侧链R基团 结构, 按照侧链R基团 的极性,20种氨基酸的分子结构, 甘氨酸无旋光性 侧链疏水 甲硫氨酸又称蛋氨酸，是 体内代谢中甲基的供体 简写符号 甘 (Gly, G) 丙 (Ala, A) 缬 (
6、Val, V) 亮 (Leu, L) 甲 (Met, M) 异 (Ile, I),氨基酸的结构与分类, 侧链亲水 脯氨酸侧链应为非 极性 简写符号 丝 (Ser, S) 苏 (Thr, T) 半胱 (Cys, C) 脯 (Pro, P) 天冬酰胺 (Asn, N) 谷氨酰胺 (Gln,Q),氨基酸的结构与分类,氨基酸的结构与分类, 侧链亲水 侧链碱性基团 精氨酸是动物体内 尿素形成的中间物 简写符号 赖 (Lys, K) 精 (Arg, R) 组 (His, H), 侧链亲水 侧链酸性基团 简写符号 天冬 (Asp, D) 谷 (Glu, E),氨基酸的结构与分类, 苯丙氨酸、色氨酸侧链 疏水
7、 酪氨酸侧链亲水 简写符号 苯丙 (Phe, F) 酪 (Tyr, Y) 色 (Trp, W) UV特征吸收： =280 nm,氨基酸的结构与分类,根据氨基酸R基侧链的极性可将氨基酸分为,疏水性氨基酸（非极性氨基酸）,亲水性氨基酸（极性氨基酸）,氨基酸的结构与分类,不带电荷的极性氨基酸,带正电荷的碱性氨基酸,带负电荷的酸性氨基酸,Asp Glu,Lys ArgHis,Ser Thr TyrAsn Gln CysGly,Ala Val IleLeu Pro Met Phe Trp,根据生物体的需要可将氨基酸分为,必需氨基酸,半必需氨基酸,非必需氨基酸,其余氨基酸,Arg、 His,Lys、Val
8、、 IleLeu 、Phe 、Met 、Trp、Thr,氨基酸的结构与分类,非编码氨基酸, 构成蛋白质的编码氨基酸为20种 编码氨基酸经过化学修饰产生的非编码氨基酸，例如5-羟赖氨酸、磷酸丝氨酸、磷酸精氨酸 除蛋白质中的氨基酸外，迄今发现150余种非蛋白氨基酸，例如鸟氨酸、 瓜氨酸、 -氨基丁酸，这些非蛋白质氨基酸有些是代谢中间产物，有些是结构成分等，或者是编码氨基酸的衍生物，例如-,-,-, 和D-型氨基酸,非编码氨基酸,非编码氨基酸,胱氨酸,(二) 氨基酸的理化性质,一般物理性质,氨基酸的酸碱性质,氨基酸的化学反应,氨基酸的光吸收性,氨基酸的理化性质,氨基酸为无色晶体，不同氨基酸晶 体形状
9、不相同,氨基酸熔点一般在200300C,氨基酸的溶解度,各种氨基酸有不同的味感(味精-谷氨酸钠),氨基酸的光学性质：旋光性和紫外吸收,一般物理性质,旋光性：,组成蛋白质的氨基酸除Gly以外，都有手性碳原子， 所以都有旋光性，能使偏振光的偏振面向左或向右旋转，向左旋转的称左旋，用“-”号表示，向右旋转的称右旋，用“+”号表示。,旋光度，比旋光度,消旋,外消旋,内消旋,氨基酸的旋光性,光吸收：,组成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和 Phe对紫外光有一定的吸收，这是因为它们分子中含有苯环，是苯环的共轭双键造成的，这三个氨基酸的光吸收都在280nm附近,常用于蛋白质浓度的定量 紫外吸收性受溶液pH的
10、影响,275nm,280nm,257nm,氨基酸的酸碱性质,氨基酸在水溶液中或在晶体状态时主要时以两性离子的形式存在,氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样放出质子，也能像碱一样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质,氨基酸的理化性质,氨基酸的酸碱性质,氨基酸的等电点 pI,氨基酸可解离基团的pK值,两个重要概念：,不同pH时氨基酸以不同的离子化形式存在：,正离子,两性离子,负离子,氨基酸所带净电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point），以pI表示,实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极
11、少量的中性分子,当溶液的 pH=pI 时，氨基酸主要从两性离子形式存在,pHpI 时，氨基酸主要以负离子形式存在,等电点的计算,中性氨基酸：以Gly为例,H+2 = K1K2,pH =（pK1+pK2）/ 2,pI=（pK1+pK2）/ 2,侧链不含解离基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK1和pK2的算术平均值,酸性氨基酸，以Asp为例：,侧链含解离基团的氨基酸，其等电点是它的两性离子两边的pK值的算术平均值， 对于酸性氨基酸：pI=（pK1+pK2）/ 2,碱性氨基酸，以Lys为例：,侧链含解离基团的氨基酸，其等电点是它的两性离子两边的pK值的算术平均值， 对于碱性氨基酸：pI=（pK2+p
12、K3）/ 2,等电点的计算,中性氨基酸： pI = 1/2 ( pK1 + pK2 )酸性氨基酸： pI = 1/2 ( pK1 + pKR )碱性氨基酸 pI = 1/2 (pKR + pK2 ),氨基酸的酸碱性质,氨基酸的酸碱性质,在等电点以上的任何pH值，氨基酸带 净负电荷，在电场中将向正极移动 在低于等电点的任何pH值，氨基酸带 净正电荷，在电场中将向负极移动 在一定pH范围内，氨基酸溶液的pH值离 等电点越远，氨基酸所携带的净电荷越大,氨基酸的甲醛滴定,氨基酸的酸碱滴定等电点pH过高(1213)或过低(12)，没有合适的指示剂可选用甲醛可以与氨基酸形成羟甲基衍生物而降低氨基的碱性，相
13、对增强了 -NH3的酸性电离,氨基酸的酸碱性质,氨基酸的每一功能基团可被酸碱所滴定，可根据氨基酸的滴定曲线来推算pK值,Glu,Gly,His, 主要的反应类型 氨基参与的反应 成盐反应、与HNO2反应、酰基化、烃基化、与甲醛反应 羧基参与的反应 成盐反应、成酯反应、 成酰氯、脱羧基、 叠氮反应 氨基和羧基共同参与的反应 与茚三酮反应、成肽键反应 侧链基团参与的反应 巯基氧化还原反应、苯环黄色反应、酚基米伦式反应、 Pauly反应、 Folin-酚反应,氨基酸的化学反应,-氨基参与的反应,(1) 成盐作用,(2) 与亚硝酸反应(伯胺基),Van Slyke(范斯来克)定氮法测定氨基氮的基础，可
14、用于氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定，生成的N2只有一半来自氨基酸 除-NH2外，Lys的- NH2 也能发生此反应，但速度较慢；含亚氨酸的脯氨酸则不能与亚硝酸反应， -NH2反应34 min即完全,三鹿奶粉与“婴儿肾结石”事件,2008年上半年全国先后出现“婴儿肾结石”的病例，经检测分析其原因是这些婴儿均食用了被三聚氰胺所污染的三鹿婴儿奶粉。,中新网9月16日电 据中央电视台新闻联播报道，国家质检总局近日紧急在全国开展了婴幼儿奶粉三氯氰胺含量专项检查。阶段性检查结果显示，三鹿、伊利、蒙牛、雅士利、熊猫、圣元、古城、英雄、惠民、可淇、南山、齐宁、金必氏、施恩、金鼎、奥美多、爱克丁、御宝、磊磊、
15、宝安力、聪尔壮等22家婴幼儿奶粉生产企业的69批次产品检出了含量不同的三聚氰胺。,罪魁祸首 三聚氰胺,化学名称： 1,3,5-Triamine-2,4,6-Triazine (1,3,5-三氨基-2,4,6-三嗪 ) 其它名称： 蜜胺、氰尿酰胺、三聚酰胺、蛋白精 化学式: C3H6N6 分子量：126.12,主要用途：,三聚氰胺是氨基腈的三聚体，由它制成的树脂加热分解时会释放出大量氮气，因此可用作阻燃剂。它也是杀虫剂环丙氨嗪在动物和植物体内的代谢产物。 三聚氰胺是制造三聚氰胺-甲醛树脂(密胺塑料)的原料。该树脂有时也被俗称为三聚氰胺，常用于制造日用器皿、装饰贴面板、织物整理剂等。在中国，日常生
16、活中最常见的应用是一类被成为“美耐皿”(又称密胺碗)的塑料碗碟。这类器皿的物理性质非常类似陶瓷，坚硬不变形但又不像陶瓷那样易碎。常常标有“不可以在微波炉中使用”的警示，因为三聚氰胺-甲醛树脂（即密胺塑料）受热后有可能散发毒性。,草菅人命 不法商贩的伎俩,三聚氰胺的含氮量为66左右，由于“凯氏定氮法”是通过测出含氮量来估算蛋白质含量，因此，三聚氰胺会使得食品的蛋白质检测含量偏高，从而使劣质食品通过食品检验。三聚氰胺作为一种白色结晶粉末，无味，掺杂后不易被发现。每100g牛奶中添加0.1克三聚氰胺，就能提高0.4%蛋白质。 目前，各个品牌奶粉中蛋白质含量为1520%，其中蛋白质含氮量平均为16%。
17、以某合格牛奶蛋白质含量为2.8%计算，含氮量略为0.44%；以某合格奶粉蛋白质含量为18%计算，含氮量略为2.88%而三聚氰胺含氮量为66.6%，是牛奶的151倍，是奶粉的23倍！,-氨基参与的反应,(3) 酰基化反应,酰氯：,苄氧酰氯（Cbz-Cl）:,对甲苯磺酰氯(Tos-Cl) :,叔丁氧酰氯(Boc-Cl):,酸酐：,邻苯二甲酸酐：,在多肽和蛋白质人工合成中用作氨基的保护反应,Cbz-Cl,Cbz-氨基酸,氨基酸与 苄氧甲酰氯(Cbz)的反应,氨基酸与 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯（dansyl chloride,DNS）的反应,用途： 用于多肽链N端氨基酸的标记和微量氨基酸的定量测定,
18、-氨基参与的反应,(3) 烃基化反应,（R烃基）, 与2、4一二硝基氟苯的反应,2，4一二硝基氟苯,DNFB,DNP-氨基酸（黄色）,该反应首先被英国的Sanger用来鉴定多肽、蛋白质的N末端氨基酸, 与苯异硫氰酸酯的反应,该反应首先被Edman用于鉴定多肽、蛋白质的N末端氨基酸，是多肽和蛋白质末端分析的重要方法,-氨基参与的反应,(4) 与甲醛反应,甲醛滴定法：不仅用于测定氨基酸含量，也常用来测定蛋白质水解程度,-羧基参与的反应,(1) 成盐和成酯作用,氨基酸的碱金属盐能溶于水，重金属盐不溶于水,酰化氨基酸对-硝基苯酯,（活化酯）,（式中Y酰基）,用途：成盐或成酯后，羧基被保护而氨基被活化，
19、使得氨基容易与酰基或者烃基反应，这是氨基酸的酰基化和烃基化反应需要在弱碱性溶液中进行的原因,-羧基参与的反应,(2) 成酰氯反应,用途: 使氨基酸的羧基活化，易与另一氨基酸的氨基结合，在合成肽的工作上常用使氨基酸的羧基活化，易于另一氨基酸的氨基结合，在合成肽的工作上常用,(3) 脱羧基反应,谷氨酸 -氨基丁酸,-羧基参与的反应,(4) 叠氮反应,用途：使氨基酸的羧基活化，叠氮化合物常用肽的人工合成,-羧基参与的反应,-氨基和-羧基共同参与的反应,(1) 与茚三酮反应,可以对氨基酸定量测定 检测570nm的光吸收 两个亚氨基酸(脯氨酸和羟脯氨酸)与茚三酮反应不生成NH3，而是直接生成亮黄色化合物
20、，最大吸收在400nm,-氨基和-羧基共同参与的反应,(2) 成肽键反应,注意： 产物具有方向性,侧链R基参加的反应,（1）-S-S-和-SH的氧化还原反应,半胱氨酸的-SH很活泼，很容易在空气中重新氧化形成二硫键，一般可用卤代化物对-SH进行保护,(2) Folin-酚反应,侧链R基参加的反应,用途：该反应可用于蛋白质的定量测定,1纸层析法,2薄层层析法,3离子交换柱层析法,4高效液相层析法,氨基酸的分离与分析,1. 分配层析法：,CA：一种物质在A相（流动相）中的浓度,CB：一种物质在B相（固定相）中的浓度,氨基酸的分离与分析,（1）纸层析,单向纸层析图,Rf值,双向纸层析图,固定相：纤维
21、素上的水流动相：有机溶剂,第一相展层剂：丁醇-乙酸第二相展层剂：酚-甲酚-水,（2）薄层层析,支持剂：纤维素粉、硅胶、氧化铝粉等,2离子交换层析法,原理：分离氨基酸时，用离子交换树脂作为支持物，利用离子交换树脂上的活性基团与溶液中的离子进行交换反应，由于各种离子交换能力不同，与树脂结合的牢固程度就不同，在洗脱过程中，各种离子以不同的速度移动，从而达到分离的目的。,这种分离主要与各种离子所带电荷有关，在电荷相同时，与极性、非极性有关。,离子交换树脂,化学本质：是一种人工合成的聚苯乙烯一苯二乙烯组成的具有网状结构的高分子聚合物。,外观： 颗粒状,阳离子交换树脂：活性基团是酸性的，如磺酸基-SO3H
22、 （强酸型），羧基-COOH（弱酸型）,阴离子交换树脂：活性基团是碱性的，如季胺基- N+(CH3)3OH-,采用改变pH值或者增加盐浓度的方式进行洗脱各种氨基酸,高效液相层析 (high performance liguid chromatography, HPLC),HPLC的特点:,（2）反相层析 (reverse phase chromatography),（1）离子交换层析,（3）凝胶过滤,理论塔板高，分辨率好，可使氨基酸分析的灵敏度达到10-12mol水平,用强酸性阳离子交换树脂分离下列每对氨基酸，当用pH7.0的缓冲液洗脱时，下述每对氨基酸中先从柱上洗脱下来的是那种氨基酸？（1）
23、天冬氨酸和赖氨酸，（2）精氨酸和甲硫氨酸，（3）谷氨酸和缬氨酸， （4）甘氨酸和亮氨酸，,习 题,Asp净电荷为负，Lys静电荷为正，Lys与树脂磺酸基相反离子吸附作用大，故 Asp Lys2. Arg净电荷为正，Met静电荷接近零，故 Met Arg3. Glu净电荷为负，Val净电荷接近零，故 Glu Val4. Gly和Leu净电荷都接近零，但Leu的非极性侧链与树脂骨架之间的非极性相互作用大，故 Gly Leu,答 案,氨基酸的制备,制备氨基酸有4种途径：,从蛋白质水解液中分离提取,应用发酵法生产,应用酶的催化反应生成氨基酸,有机合成法,适宜于中小规模的生产,可大规模生产,氨基酸的制备
24、和应用状况,蛋白质的水解,酸水解 6M HCl 或 4M H2SO4, 105110C回流20h左右可完全水解，其优点是不引起消旋化，得到L-氨基酸。缺点是Trp完全破坏，羟基氨基酸(Ser,Thr)部分被分解，Asn和Gln的酰胺基被水解碱水解 5M NaOH共沸1020h，大多数氨基酸遭到不同程度破坏，产生消旋化，引起Arg脱氨生成鸟氨酸和尿素，Trp不被破坏酶水解 不产生消旋化，也不破坏氨基酸，水解不彻底，需要多种酶协同作用，费时较长，常用于部分水解，常用的酶有胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶等,氨基酸的用途,蛋白质的基本组成,对生物体具有其他特殊的生理作用，参与许多代谢作用，不少已用来
25、治疗疾病,用于食品强化剂、调味剂、着色剂、甜味剂和增味剂,用于饲料添加剂,调节皮肤pH值和保护皮肤的功能,氨基酸的制备和应用状况,三、肽,肽的基本概念 肽命名 生物体内重要的活性肽 肽类的应用和发展前景,肽的基本概念, 肽是由两个或两个以上的氨基酸通过肽键连接而形成的化合物，氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）,氨基酸之间通过肽键连接形成的链称肽链,N端,氨基酸残基,氨基酸残基,C端,肽链书写方式：N端C端，游离-氨基在左，游离-羧基在右，氨基酸残基之间用“-”表示肽键,肽链有链状、环状和分支状。,多肽链,肽链中的氨基酸不是原来完整的分子，多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基,肽键,链状结构
26、,肽键具有部分双键性质，和相邻的两个碳原子位于一个平面，不能自由旋转，以稳定的反式构型存在,肽平面,组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子形成肽平面C-N具有部分双键的性质(40%) C-N键长0.145nm, CN 键长0.125nm C-N键长0.133nm,肽平面可以处于顺式构型或反式构型，其中反式构型比顺式构型稳定，两者能量相差8 kJmol-1, X-Pro的肽键可以是反式，也可以是顺式构,当两个氨基酸通过肽键相互连接形成二肽，在一端仍然有游离的氨基和另一端有游离的羧基，每一端连接更多的氨基酸。氨基酸能以肽键相互连接形成长的、不带支链的寡肽(25个氨基酸残基以下)和多肽(多于25个氨基
27、酸残基)，多肽仍然有游离的-氨基和-羧基,肽的结构和命名,二肽 三肽 四肽,二肽 25 肽 称寡肽（oligopeptide）,多肽（Polypeptide）,一般认为胰岛素的分子量(5700)是蛋白质分子量的下限,命名：根据氨基酸组成，由N端C端命名,多肽化合物的名称，通常按照肽内氨基酸残基的排列顺序，以残基名称（如某某氨酰）从N端依次阅读到C端，并以C端残基全名结束肽的名称,注意：,在开链肽的N端和C端可以有游离的氨基和羧基，而有的开链肽的N端或C端游离的氨基或羧基被别的基团结合(如烷基化、酰化等)或N端残基自身环化,1两性解离与等电点,肽与氨基酸一样具有酸、碱性质，它的解离主要取决于肽链
28、的末端氨基、末端羧基和侧链R基。,由于肽中N端自由氨基和C端自由羧基之间的距离比氨基酸中的大，因此它们之间的静电引力较弱。肽中C端-COOH的pK略大于氨基酸中的pK值，pK1。N端-NH+3的pK略小于氨基酸中的pK值，pK2。R基的pK变化不大。,肽的理化性质,肽的等电点：肽所带净电荷为“零”时，溶液的pH值,例：已知末端-COOH的pK3.6，末端-NH3+ 的pK8.0，-NH+3的 pK10.6 , 计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。,pI=(8.010.6) /2 =9.3,思考题：,如何知道一个已知蛋白的等电点 ？,2肽的化学性质,肽的化学性质与氨基酸相似，如两性解离、
29、等电点等，但肽有与氨基酸不同的特殊反应,（1）双缩脲反应,（2）肽键的紫外吸收210230nm,生物的生长、发育、细胞分化、大脑活动、肿瘤病变、免疫防御、生殖控制、抗衰老、生物钟规律及分子进化等均涉及到活性肽。生物活性肽是机体内传递信息、调节代谢和协调器官活动的重要化学信使,活性肽 (active peptide),1. 谷胱甘肽(glutathione,GSH),分子中有一个特殊的肽键，是由谷氨酸的羧基与半胱氨酸的氨基缩合而成。由于GSH中含有一个活泼的巯基很容易氧化，二分子GSH脱氢以二硫键相连成氧化型的谷胱甘肽（GSSG）,天然存在的某些活性肽(active peptide),谷胱甘肽重
30、要的生物功能,维护蛋白质活性中心的巯基参与二硫化合物相互转化作为某些酶的辅酶，在体内氧化还原过程中起重要的作用,2.多肽抗菌素,天然存在的某些活性肽(active peptide),3. 多肽激素,催产素和加压素均为9肽，第3位和第8位氨基酸不同。催产素使子宫和乳腺平滑肌收缩，具有催产和促使乳腺排乳作用。加压素促进血管平滑肌收缩，升高血压，减少排尿,天然存在的某些活性肽(active peptide),4. 神经肽,甲硫氨酸脑啡肽TyrGlyGlyphe- Met,亮氨酸脑啡肽Tyr-Gly-Gly-phe-Leu,功能：具有强烈的镇痛作用(强于吗啡)，不上瘾,如脑啡肽 (enkephalin
31、),-内啡肽(31肽) 具有较强的吗啡样活性与镇痛作用,天然存在的某些活性肽(active peptide),5肌肽和鹅肌肽(二肽),肌肽(carnosine): -Ala-His,鹅肌肽(anserine)：-Ala-1-Me-His,39肽，活性部位为第410位的7肽片段： Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly,6促肾上腺皮质激素(ACTH),天然存在的某些活性肽(active peptide),近年来，多肽的分离纯化、结构分析、化学合成、生物、放射免疫测定、免疫细胞化学以及遗传工程等新技术的应用，新的活性肽不断发现，对活性肽功能认识不断增长，促使这一领域迅速发展,肽的应用和发展,
