1、2018/7/15,1,第三章 蛋白质,2018/7/15,2,蛋白质是由20种L-型氨基酸组成的长链分子。,第一节 蛋白质概论,一、 蛋白质的化学组成与分类,1、元素组成,碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼,凯氏定氮：粗蛋白质含量=蛋白氮6.25,2、 氨基酸组成,2018/7/15,3,酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。,3、分类,（1） 按组成,简单蛋白 结合蛋白,（2）按分子外形的对称程度,球状蛋白质 纤维状蛋白质 膜蛋白质,（3）按功能,2018/7/15,4,蛋白质分子量 = 氨基酸数目*11
2、0,二、蛋白质的大小与形状,少于50个氨基酸的低分子量氨基酸多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽、多肽。,多于50个氨基酸的称为蛋白质。,110=氨基酸残基的平均分子量（P160）,2018/7/15,5,四级结构：亚基之间的聚集形式,三、蛋白质分子的构象与结构层次,蛋白质都有自己特有的天然空间结构，称为构象。,一级结构：氨基酸顺序,二级结构：-螺旋、-折叠、-转角，无规卷曲,三级结构：整个肽链（亚基）的形状,2018/7/15,6,1 酶 2结构成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白）3贮藏（卵清蛋白、种子蛋白）4物质运输（血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋
3、白、电子传递体）5细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白）6激素功能（胰岛素）7自我保护（抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白8接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白）9调节、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达（组蛋白、阻遏蛋白）,四、 蛋白质功能的多样性,2018/7/15,7,第二节 氨基酸,四大类生物分子中，蛋白质是生物功能的主要载体，而氨基酸是蛋白质的构件分子。,自然界中存在的成千上万种蛋白质，在结构和功能上的惊人的多样性归根结底是由20中常见的氨基酸的内在性质造成的。,这些性质包括：,聚合能力,酸碱性,侧链结构的多样性,化学功能的多样性,2018/7/15,8,一、蛋白质的水解,酸水解：色氨酸
4、破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基,碱水解：消旋，色氨酸稳定,酶水解：水解位点特异，用于一级结构分析，肽谱,2018/7/15,9,非蛋白质氨基酸：存在于生物体内但不组成蛋白质 (约150种),二、氨基酸的结构与分类,基本氨基酸（编码的蛋白质氨基酸）：组成蛋白质，20种,稀有氨基酸：是多肽合成后由基本氨基酸经酶促修饰而来,重点,2018/7/15,10,-氨基酸的一般结构,-氨基酸,与羧基相邻的-碳原子（C）上有一个氨基的氨基酸。,COO-,-C-,R,H3N,可变的侧链,H,2018/7/15,11,（1）R为脂肪烃基的氨基酸（5种）,（一）基本氨基酸（编码的蛋白质氨基酸，20种）,1、按照R
5、基的化学结构分类,2018/7/15,12,Gly是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性 从Gly至Ile，R基团疏水性增加,特点,R基均为中性烷基，R基对分子酸碱性影响很小，它们几乎有相同的等电点。（6 .00.03）,2018/7/15,13,（2） R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种）,2018/7/15,14, Ser的-CH2OH基（pKa=15）在生理条件下不解离，但在大多数酶的活性中心都发现有Ser残基存在。 Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，形成糖蛋白。 Cys的R中含巯基（-SH），具有两个重要性质： （1）在较高pH值条件，巯基离解。 （2）两个Cys的巯基氧化生成
6、二硫键，生成胱氨酸。 Met在生物合成中是一种重要的甲基供体。,特点,2018/7/15,15,（3）R中含有酰胺基团（2种）,酰胺基中氨基易发生氨基转移反应,2018/7/15,16,（4）R中含有酸性基团（2种） Asp、Glu,Asp侧链羧基pKa为3.86，Glu侧链羧基pKa为4.25 它们是唯一在生理条件下带有负电荷的的两个氨基酸,2018/7/15,17,（5）R中含碱性基团（3种）,2018/7/15,18, Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys侧链带有一个正电荷（NH3+），侧链的氨基反应活性增大。 Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已知碱性最强的有机
7、碱，pKa值为12.48，生理条件下完全质子化。 His是pKa值最接近生理pH值的一种（游离氨基酸中为6.00，在多肽链中为7.35 ） ，是在生理pH条件下唯一具有缓冲能力的氨基酸。 His在酶的酸碱催化机制中起重要作用,特点,2018/7/15,19,在280nm处，Trp吸收最强，Tyr次之，Phe最弱。,（6） 芳香族氨基酸（苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸）,苯丙氨酸（Phe,F）,酪氨酸（Tyr,Y）,色氨酸（Trp,W）,2018/7/15,20,（7）、杂环族氨基酸（2种）,Pro的-亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性结构。一般出现在两段-螺旋之间的转角处，Pro残基所在的位置必
8、然发生骨架方向的变化，,2018/7/15,21,婴儿期：Arg（精氨酸）和His（组氨酸）供给不足， 属半必需氨基酸。,u必需氨基酸u,成年人：Thr 苏氨酸 Val 缬氨酸 Leu 亮氨酸 Ile 异亮氨酸 Phe 苯丙氨酸 Trp 色氨酸 Lys 赖氨酸 Met 甲硫氨酸,携（缬氨酸）一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）单（蛋氨酸，即甲硫氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）来（赖氨酸）。 携（写）一两本单色书来；一两色素本来淡些；假设来写一两本书,（一）赖氨酸（Lysine）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；（二）色氨酸（Try
9、ptophane）：促进胃液及胰液的产生；（三）苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；（四）蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；（五）苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；（六）异亮氨酸（Isoleucine）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；（七）亮氨酸（Leucine）：作用平衡异亮氨酸；（八）缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。（九）组氨酸（Hlstidine）：作用于代谢的调节；,2018/7/15,22,2
10、018/7/15,23,在维持蛋白质的三维结构中起着重要（蛋白质的疏水核心）。,（1）非极性氨基酸 9种,这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键，因此很容易溶于水,（2） 不带电何的极性氨基酸 6种,（3）带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸) 2种,（4）带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸) 3种,2018/7/15,24,非极性氨基酸,在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用（蛋白质的疏水核心）。,2018/7/15,25,2018/7/15,26,不带电荷的极性氨基酸,这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键，因此很容易溶于水。,2018/7/15,27,带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸),2018/7/15,28,带正电
11、荷的氨基酸(碱性氨基酸),2018/7/15,29,胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成很强的分子间(内)交联。,Arg的侧链碱性很强，与NaOH相当。,His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，往往存在于许多酶的活性中心。,非极性氨基酸一般形成蛋白质的疏水核心，带电荷的氨基酸和极性氨基酸位于表面。,酶的活性中心：His、Ser、Cys,2018/7/15,30,（二） 非编码的蛋白质氨基酸,也称修饰氨基酸，是在蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。,（1）4-羟脯氨酸 （2）5-羟赖氨酸 这两种氨基酸主要存在于结缔组织的纤维状蛋白中。（3）6-N-甲基赖氨酸 存在于肌球蛋白中 （4）-羧基谷氨酸 存在于凝血酶原及某些具有结合Ca2+离子功能的蛋白质中。（5）Tyr的衍生物：3.5 -二碘酪氨酸、甲状腺素 存在于甲状腺蛋白中（6）锁链素由4个Lys组成 存在于弹性蛋白中,2018/7/15,31,
