1、第十章细胞骨架cytoskeleton,细胞骨架（cytoskeleton）指真核细胞中由蛋白质构成的纤维网架体系。包括微丝、微管、中间丝三种结构组分。,第一节 微丝与细胞运动第二节 微管及其功能第三节 中间丝,第一节微丝与细胞运动,微丝(microfilament，MF)又称肌动蛋白纤维（actin filament），是指真核细胞中由肌动蛋白组成，直径为7nm的骨架纤维。微丝网络的空间结构和功能取决于所结合的微丝结合蛋白的种类。,一、微丝的组成及其组装,（一）结构与成分微丝的主要结构成分是肌动蛋白(actin)。在大多数真核细胞中，肌动蛋白是含量最丰富的蛋白质之一。Actin在细胞内有两种
2、存在形式，即肌动蛋白单体（G-actin）和由单体组装成的纤维形肌动蛋白（F-actin）。,actin单体称为球形肌动蛋白（G-actin），多聚体称为纤维形肌动蛋白（F-actin）。,肌动蛋白在进化过程中是高度保守的，酵母和兔子肌肉的肌动蛋白有88%的同源性。 在哺乳动物和鸟类细胞中至少已分离到6种肌动蛋白，4种-肌动蛋白（分布于肌肉细胞）；另2种为-和-肌动蛋白（分布于肌肉细胞和非肌细胞）。 不同肌动蛋白基因是从同一个祖先基因进化来的。多数简单的真核生物（如酵母或黏菌）仅含单个肌动蛋白基因，而许多多细胞真核生物含有多个肌动蛋白基因。,在体外，微丝的组装与去组装与溶液中所含actin单体
3、的状态、离子的种类及浓度等参数相关联。 G-actin装配成微丝的过程可分为几个阶段：1.成核反应， 2. 纤维的延长。肌动蛋白具有ATP酶的活性。肌动蛋白单体在参与微丝的组装前必须与ATP结合。,(二)微丝的装配及其动力学特性,2.快速延长3.动态稳定期,微丝的装配过程,+端,-端,微丝在体外装配过程中，常表现出其正极由于不断添加单体而延长，负极不断去组装而缩短，这一现象称为踏车行为。,G-actins首尾连接组装成MF，因此MF的两端具不同的极性: 一端为（+）端 一端为（-）端 在组装过程中，两端都可以加添上G-actin，同时又可能解离下G-actin。 不同的是，（+）端的加添速度始
4、终大于（-）端，而解离的速度一般小于（-）端。,微丝的组装和解聚都需要有ATP存在。游离的G-actin都结合有一个ATP，当其聚合时，ATP水解且ADP保持结合状态，因此F-actin中的actin都结合有ADP，而脱离F-actin后，则需要ATP置换下ADP。,ATP的作用和动态平衡,细胞松弛素（Cytohalasin）可切断微丝，并结合于微丝末端阻抑G-actin在该部位聚合，但对微丝的解聚没有明显影响。因此用细胞松弛素处理细胞可以破坏微丝的网络结构，并阻止细胞运动。鬼笔环肽（philloiclin）与微丝表面有强亲和力，与F-actin结合抑制其解聚，但不与肌动蛋白单体结合。将鬼笔环
5、肽注入细胞同样能阻止细胞运动。微丝的功能依赖于肌动蛋白的组装和去组装的动态平衡。,（三）影响微丝组装的特异性药物,二、微丝网络动态结构的调节与细胞运动,（一）非肌肉细胞内的微丝结合蛋白在大多数非肌肉细胞中，微丝是一种动态结构，它们持续的进行组装和去组装。微丝的这种动态变化与细胞形态的维持及细胞运动有密切关系。微丝系统的主要成分是肌动蛋白纤维，此外还包括许多微丝结合蛋白(MAP)，它们共同形成微丝的高级结构，并对微丝网络动态变构起调节作用。,细胞内微丝及其结合蛋白共同构成的微丝网络有的相当稳定（如小肠上皮细胞微绒毛中的轴心微丝束等），而另一些微丝结构则是暂时性的,细胞内微丝网络的组织形式和功能通
6、常取决于与之结合的微丝结合蛋白，而不是微丝本身。微丝结合蛋白功能：1.影响微丝的组装与去组装。2.介导微丝与其他细胞结构之间的相互作用。3.有些蛋白（如肌球蛋白）通过与微丝间的相互作用来运送货物，对细胞内生物大分子和细胞器的分布起组织作用，从而调节细胞的行为。,非肌肉细胞中的微丝结合蛋白种类多样,成核蛋白Arp ：使游离actin核化，开始组装。 辅肌动蛋白：参与微丝与膜的结合封端蛋白：结合于纤维一端，使纤维稳定细丝蛋白：横向连接相邻微丝，形成网络结构。毛缘蛋白：在平行微丝之间形成紧密的连接。截断蛋白：在一定条件下将微丝切断。凝溶胶蛋白：高Ca2+条件下，将微丝切成片段，使肌动 蛋白由凝胶向溶
7、胶态转化。血影蛋白：相邻微丝间的横向连接.,微丝结合蛋白的主要类型及其功能,踝蛋白（Talin）：与细胞粘着有关.绒毛蛋白（villin）：在微绒毛的发生中起关键作用.纽蛋白：介导微丝结合于细胞膜.单体隐蔽蛋白：阻止游离actin向纤维添加，如 thymosin。 单体聚合蛋白：将结合的单体安装到纤维，如 profilin。微丝解聚蛋白：使微丝去组装，如 cofilin。 膜结合蛋白：如 vinculin、ponticulin 等。,核化蛋白,单体聚合蛋白,微丝解聚蛋白,单体聚合蛋白,凝溶胶蛋白,单体隐蔽蛋白,交联蛋白,细胞皮层指微丝集中在紧贴细胞质膜的下方，与微丝结合蛋白交联成凝胶状的三维网
8、络。细胞皮层中的一些微丝还与细胞质膜上的蛋白连接，使膜蛋白的流动性受到某种程度的限制。细胞皮层不仅为细胞质膜提供支撑，增加其强度和韧性，维持细胞形状，还参与细胞的多种运动（如胞质环流、阿米巴运动、吞噬等）,(二) 细胞皮层,（三）应力纤维,应力纤维是真核细胞中广泛存在的微丝束结构, 它由大量平行排列的肌动蛋白纤维组成, 还含有肌球蛋白、原肌球蛋白、-辅肌动蛋白和细丝蛋白, 这些蛋白在肌动蛋白纤维上呈非连续排列, 但肌动蛋白纤维是连续的。应力纤维具有收缩功能。它在细胞的形态发生、细胞分化和组织形成中具有重要作用。由整联蛋白介导的细胞外基质同细胞内的连接也是通过应力纤维。,（四）细胞伪足的 形成与
9、迁移运动,培养细胞的迁移等细胞运动往往不直接涉及肌球蛋白的运动，而仅仅是通过肌动蛋白的聚合以及与其他细胞结构组分的相互作用来实现。细胞迁移过程通常包含以下几个相继发生的事件：1.细胞伸出伪足；2.伪足与基质间形成新的锚定位点（粘着斑）；3.细胞以附着点为支点向前运动；4.细胞后部的附着点与基质脱离，细胞的尾部前移。,（五）微绒毛在小肠上皮细胞微绒毛的轴心，所有的微丝平行排列，高度有序的微丝束正极指向微绒毛的顶端，微丝束下端终止于端网结构。微丝束对微绒毛的形态起支撑作用。这里的微丝束无收缩功能。,（六）胞质分裂环是有丝分裂末期在两个即将分裂的子细胞之间产生的一个对细胞质起收缩作用的环。它由大量平
10、行排列的微丝组成。收缩环的动力来源于肌球蛋白在极性相反的微丝之间的滑动。,分子马达包括依赖于微丝的肌球蛋白(myosin)及依赖于微管的驱动蛋白(kinesin)和胞质动力蛋白(dynein)。这三类蛋白超家族的成员。它们既能与微管或微丝结合，又能与一些细胞器或膜状小泡特异性结合，并利用水解ATP所产生的能量有规则的沿微管或微丝等细胞骨架纤维运输所携带的货物。 肌球蛋白已发现有15类（myosin I-XV），其共同特征是都含有一个作为马达结构域的头部（该头部包含一个微丝结合位点和一个具有ATPase活性的ATP结合位点），它通过水解ATP导致构象变化而移动，微丝是它的运行轨道，从负端（-）向
11、正端（+）运动。,三、肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达,Myosin II 存在于多种细胞。在肌细胞中，MyosinII构成肌原纤维的粗丝。在非肌细胞中， MyosinII参与胞质分裂环的形成和张力纤维的活动。,（一）II型肌球蛋白,典型的MyosinII由2个重链和4个轻链组成，外观具有两个球形的头和一个螺旋化的干部，头部（头部由每条重链的N端肽段和各一条轻链折叠结合而成）能与微丝结合，并有ATP酶活性。Myosin II的尾部主要起结构作用,Myosin II的结构,Myosin II,胰凝乳蛋白酶酶切位点,木瓜蛋白酶酶切位点,S2,LMM,HMM,S1,头部与尾部之间可被木瓜蛋白酶切断，尾
12、部的近头端一段又可被胰酶切断。,Myosin II的酶解特性,轻链,不活跃状态,活跃状态,15-20个分子的双向纤维,自发组装,负染色照片,磷酸化,MyosinII组装形成粗肌丝在骨骼肌细胞中，由Myosin构成的粗丝是稳定的。,(二) 非传统类型的肌球蛋白,现已分离出一系列与myosin II不同的肌球蛋白，称之为非传统类型的肌球蛋白，并根据其氨基酸序列进行了分型。 Myosin I 由一个重链和两个轻链组成。 Myosin V结构类似myosin II ，但重链有球形尾部。 Myosin I、II、V都存在于非肌细胞中，II型参与形成应力纤维和胞质收缩环，I、V型结合在膜上与膜泡运输有关,
13、肌球蛋白的运动机制,ATP水解与肌球蛋白沿微丝移动相偶联的模型,肌球蛋白的功能,3种肌球蛋白的功能不同，肌球蛋白II为肌肉收缩和胞质分裂提供动力，而肌球蛋白I和V涉及细胞骨架与膜之间的相互作用，如膜泡运输。不同肌球蛋白的特殊功能由它们的尾部来决定,运输膜泡,运输微丝,四、肌细胞的收缩运动,(一)肌纤维的结构骨骼肌细胞又称肌纤维，是在胚胎期由大量的单核成肌细胞融合而成的。用电镜观察肌纤维的纵切面，可见其是由数百条更细的肌原纤维组成的集束。每根肌原纤维由称为肌节的收缩单元呈线性重复排列而成。肌原纤维的带状条纹由不同的粗（肌丝）细（肌丝）的纤维以十分有序的方式组装在一起。 粗肌丝的成分是肌球蛋白；细
14、肌丝主要成分是肌动蛋白，辅以原肌球蛋白和肌钙蛋白。,肌纤维的解剖图,在显微水平，骨骼肌的特征是具有周期性重复的横纹，横纹肌也因此得名。活体标本所显示的是明暗交替的横纹。,暗带称为A带，明带称为I带。在I带的中央，也有一深染的线状横带，称为Z线；而A带的中央则有一稍浅染的横带，称为H盘，H盘的中央又有一深染的线状横带，称为M线。两个Z线之间的节段称为肌节，肌节是收缩活动的单位。,Electron micrographs of an insect flight muscle viewed in cross-section.The myosin and actin filaments are pac
15、ked together with almost crystalline regularity. (From J. Auber, J. de Microsc. 8:197-232),（2）原肌球蛋白（Tm）为纤维状分子，位于细肌丝的螺旋沟内，1个Tm分子的长度相当于7个肌动蛋白单体，对肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合行使调节功能。,（3）肌钙蛋白（Troponin） 由3个亚基组成，其中Tn-T与原肌球蛋白有高度的亲和力, Tn-C与Ca2+结合，Tn-I抑制肌球蛋白ATP酶的活性。细肌丝中每隔40nm有1个肌钙蛋白复合体结合在原肌球蛋白上。,肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白共同组成肌纤维的细肌丝,
16、(二)肌肉收缩的滑动模型 粗、细肌丝间彼此滑动（彼此插入）造成彼此的缩短和整个肌纤维的缩短，造成这种滑动的原因和动力则是肌球蛋白的头部与细肌丝内周期性的接触，脱离，ATP水解和构像改变。收缩的基本过程如下： 1.动作电位的产生 2. Ca2+ 的释放 3. 原肌球蛋白的位移 4. 肌动蛋白丝雨肌球蛋白丝的相对滑动 5. Ca2+ 的回收,神经元冲动 突触传递 横管传递冲动 肌质网释放Ca2+ Tn-c结合Ca2+ 与Tn-T相连的原肌球蛋白滑动 肌球蛋白头部结合位点的暴露并结合、滑动 ,放松,收缩,肌球蛋白颈部是摆动杠杆臂,冲动停止 Ca2+被泵入ER Ca2+-Tn-c分离 原肌球蛋白回原位
17、 ATPase不能再与细丝结合肌肉松弛,微丝参与 细胞形态的维持,细胞骨架,微绒毛(microvilli),微丝参与凝血过程,Platelet activation is a controlled sequence of actin filament severing,uncapping, elongation,recapping, and cross-linking.,微丝受精作用,第二节 微管(microtubule)及其功能,是真核细胞中由微管蛋白(tubulin)装配而成的长管状结构，平均外径为24nm。微管在细胞内呈管网状或束状分布，并能与其他蛋白共同装配成纺锤体、基粒、中心粒、鞭毛
18、、纤毛、轴突、神经管等结构，参与细胞形态的维持、细胞运动和细胞分裂。,一、 微管的结构组成与极性,微管蛋白异源二聚体纵向排列成原纤丝，13根原纤丝合拢后构成微管的管壁。在微管合拢的位置微管蛋白构成的螺旋被终止，出现-微管蛋白与-微管蛋白间的横向结合，并产生纵贯微管长轴的“接缝”,微管的形态,50,微管的类型,单体: 多数微管, 易解聚 双联体: 纤毛和鞭毛 三联体: 中心粒和基体,二、 微管的组装和去组装,（一）微管的体外组装与踏车行为 大多数细胞微管都是不稳定的, 能快速地组装和去组装。低温、高Ca2+浓度和秋水仙素等化学试剂处理都会破坏微管的动态变化，阻止微管组装和去组装。微管在体外装配可
19、分为成核和延长两个阶段。由于缺少中心体，微管蛋白二聚体往往先纵向聚合形成短的丝状结构，此即成核反应。然后通过在两端以及侧面增加二聚体而扩展成片状，当片状聚合物加宽到若13根原纤丝时，即合拢为1段微管。,52,原纤维的装配,加宽,加长,GTP帽,GDP 微管,微管的组装过程图解,53,GTP帽,54,微管的极性(polarity),1) 装配的方向性 2) 生长速度的快慢,55,微管的动态不稳定性,1.微管的蛋白成分的动态性 踏车 (treadmilling) 2. 生长或缩短(growth or shrinkage),踏车现象,a. 非特异性影响 影响组装动力学的因素： GTP浓度、压力、温度
20、、pH值、微管蛋白临界浓度；,（二） 影响微管组装 和去组装的因素,b. 影响微管组装和去组装的特异性药物,微管结合蛋白、修饰微管的酶和药物 秋水仙素：一种生物碱，与未聚合的微管蛋白二聚体结合，形成复合物可阻止微管的成核反应，加到微管两头可阻止其它二聚体的加入和丢失。紫杉醇：结合到聚合的微管上，促进微管聚合和稳定已聚合的微管，不与未聚合的微管蛋白二聚体反应。,三、 微管组织中心 (microtubule organizing center, MTOC),微管组织中心的功能： 1. 提供微管的生长位点 促进成核反应 2. 决定微管的方向性（极性） 3. 使细胞质微管的装配受统一的功能位点控制,指
21、活细胞中能够起始微管的成核作用，并使之延伸的细胞结构。包括中心体、纤毛和鞭毛基部的基体。,（一）中心体 (centrosome)： 是动物细胞中决定微管形成的细胞器。它含有1对中心粒，两者相互垂直排列，外面被有无定型的外周物质。电镜观察显示，微管并不是起源于中心粒，而是在中心粒外周物质区域成核。 在细胞内并不是所有的微管都与中心体相连。 高等植物细胞内缺少中心粒结构。 20世纪80年代，在酵母中发现了r-微管蛋白与微管的装配有关，并提出了微管在中心体部位的成核模型。,60,中心体的结构,在细胞间期，中心粒位于细胞核附近；在有丝分裂期，位于纺锤体的两极。, 9个距离相等的三联管 A管由放射幅在中
22、心相连 A管伸出的另一短臂连接下一组微管的C管,(二)基体和其他微管组织中心,基体是纤毛和鞭毛的MTOC，其结构与中心粒基本一致。中心粒和基体是同源结构，在某些时候可以相互转变。中心粒和基体都具有自我复制的性质，一般情况下，新的中心粒是由原来的中心粒在S期复制而来。但也发现在某些细胞中，中心粒能自我发生。最近，人们又发现高尔基体的反面囊膜区域也有微管装配的能力。,四、微管的动力学性质,微管的稳定性与微管所在细胞的生理状态以及所结合的细胞结构组分相关。在间期细胞中，大部分微管的一端与中心体相连，呈辐射状向细胞的周缘伸展。当细胞由间期进入分裂期时，细胞质微管几乎全部解聚，新的微管从细胞两极的中心体
23、部位长出，形成星体微管和纺锤体微管。在正常生长状态的细胞中，微管的装配和去组装并不是同步进行的，有的在组装，而另一些在解聚。,五、 微管结合蛋白(microtubule associated protein, MAP),微管结合蛋白指始终伴随着微管的组装和去组装而存在的一类蛋白质。MAP通常都是单基因编码的，具有1至数个与微管侧面相附着的结构域和1个从微管表面伸出去的臂。,64,种类: 已发现的MAP种类多数存在于大脑中 I型: MAP1A和MAP1B II型: MAP2、MAP4和Tau,微管结合蛋白的活性主要由磷酸化和去磷酸化控制。,神经细胞 轴突的物 质运输,MAP功能: 1.使微管相互
24、交联形成束状结构, 与其它细胞结构交联, 如质膜、微丝和中等纤维等，提高微管的稳定性或改变其刚性。 2.影响微管的装配速度（微管成核、延长或缩短），调节微管在细胞内的分布和功能。 3.分子动力蛋白沿微管移动，可转运囊泡或大分子颗粒物质。,六、微管对细胞结构的组织作用,真核细胞内部都是高度区域化的结构，微管与细胞器的分布以及细胞的形态发生和维持有密切关系，内质网在细胞内的铺展、高尔基体在细胞内的装配和定向、细胞不对称形状（如神经细胞和上皮细胞等）的产生和维持以及其中的物质运输都需要微管的参与。,七、细胞内依赖于 微管的物质运输,真核细胞内存在着精细的物质转运系统和分选机制，微管为细胞内的物质运输
25、提供了轨道，在分子马达的帮助下完成细胞内复杂的物质运输。,68,沿着微管运输货物的分子马达主要有驱动蛋白(kinesin)和动力蛋白(dynein)两大家族。 它们利用ATP供能产生推动力、进行细胞内物质运输。分子马达的特性： 是能量转化器,将化学能ATP转化成机械能。 运送细胞内货物多种多样,包括各种类型的小泡、线粒体、溶酶体、染色体等。 微管只作为物质运输的轨道，不决定物质运输的方向。而物质运输的方向决定于不同的分子马达。,69,（一）驱动蛋白（kinesin）的结构和功能,重链,轻链,由四聚体构成，含两个相同的重链和两个相同的轻链。,大多数驱动蛋白的马达结构域在重链的N端间或在重链的中部
26、，这些驱动蛋白所介导的物质运输的方向是由微管的负极向正极移动。也有少数马达结构域在重链的C端，这类驱动蛋白的运动方向则是由微管的正极向负极移动。它们运输物质的速度与ATP浓度相关，而且其运动是一步一步地进行的。,+,一类跨 膜蛋白,（二）驱动蛋白沿微管运动的分子机制,驱动蛋白沿微管运动的分子模型有两种：1. 步行模型：认为驱动蛋白的两个球形头部交替向前，酶水解1个ATP分子，位于后面的那个马达结构域将移动两倍的步距（即16 nm），变为领先位置。2. 尺蠖爬行模型：认为驱动蛋白两个头部，其中一个始终在前，另一个永远在后，每步移动8 nm。,（三）动力蛋白(dynein)的结构和功能,含2-3条
27、重链，不同种的轻链,有两类动力蛋白： 胞质动力蛋白：含2个马达结构域。 纤毛和鞭毛的轴丝动力蛋白：含3个马达结构域。,重链头部是动力产生部位,动力蛋白是已知马达蛋白中最大、移动速度最快的成员。含有2-3条重链和多条大小不等的轻链。,73,胞质动力蛋白的功能主要是介导细胞内膜泡和细胞器沿微管从正极向负极运输、 高尔基体的定位，以及与有丝分裂纺锤体动态结构相关。,在神经细胞，左图中两类分子马达蛋白把物质向两个相反方向运输 被运输物上可以结合着两类分子马达，物质被运输的方向取决于两者所处的活性状态。动力蛋白通过可溶的多亚基蛋白复合体与被运输物结合,74,有丝分裂中期,细胞质动力蛋白（可能）参与的有丝
28、分裂中的纺锤体的定位和染色体运动,75,微管的功能,1. 支架作用，维持细胞的形态,植物细胞内微管的排列,2. 细胞内物质运输的轨道,物质运输 神经细胞轴突，色素细胞,3.纺锤体和染色体的运动,动力蛋白,八、纤毛和鞭毛的结构与功能,两者都是从细胞质中的基体（微管组织中心）生长出来的，由排列成一捆的稳定微管组成的，表面有细胞质膜覆盖的细胞结构。主要功能是移动细胞表面的液体和推动单细胞在液体中运动。,纤毛运动,鞭毛运动,85,纤毛和鞭毛的结构,由规则排列的微管相互连接形成的骨架，称轴丝。 基体是纤毛和鞭毛的MTOC。,轴丝横截面：,88,微管滑动模型 (sliding-microtubule mo
29、del),动力蛋白头部与二连管相邻B管接触，促使与动力蛋白结合的ADP和Pi释放，使动力蛋白的头部角度改变，头部将B管向极推动； 新ATP的结合，促使动力蛋白与相邻B管脱落； ATP水解，头部的角度恢复； 带有水解产物的动力蛋白头部与B管的另一位点结合，开始下一循环。,+,-,89,纤毛和鞭毛的运动,在分离的二联体微管之间，动力蛋白的作用产生微管间 的滑动； 在一条完整的鞭毛或纤毛中，通过其微管相互之间的滑 动造成的是整个系统的弯曲。,90,5.基体和中心粒, 9个距离相等的三联管 A管由放射幅在中心相连 A管伸出的另一短臂连接下一组微管的C管,基体只含有一个而非一对中心粒。,第三节 中间纤维
30、intermediate filaments，IF,中间丝存在于绝大多数动物细胞内，是最稳定的细胞骨架成分，主要起支撑作用。IF在细胞质中围绕着细胞核分布，成束成网，并扩展到细胞质膜，与质膜上的桥粒、半桥粒等相连，并由此将相邻细胞连为一体。在细胞核内也有中间丝分布。中间丝并不是所有真核细胞都必需的结构组分。,桥粒,半桥粒,中间丝组成较复杂，不同来源的组织细胞表达不同类型的中间丝蛋白。通常一种细胞含有一种中间纤维，少数含有2种以上。中间丝可分为6种主要类型：1.角蛋白纤维2.波形蛋白纤维3.结蛋白纤维4.胶质纤维丝蛋白5.神经丝蛋白6.外周蛋白,一、中间丝的主要类型和组成成分,（一）角蛋白纤维(
31、keratin filament)为表皮细胞特有，具有和两类，角蛋白存在于细胞中，角蛋白形成头发、指甲等坚韧结构。细胞内角蛋白纤维分为：酸性角蛋白（I型）、中性或碱性角蛋白（II型）。组装时首先由I型和II型组成异二聚体，再形成中间纤维。（二）结蛋白纤维(desmin filament)又称骨骼蛋白skeletin，存在于肌肉细胞中，主要功能是使肌纤维连在一起。,（三）神经胶质纤维(neuroglial filament)存在于神经胶质细胞。起支撑作用。（四）波形纤维蛋白(vimentin filament)存在于间充质细胞及中胚层来源的细胞中。（五）神经元纤维(neurofilament)是
32、由三种分子量不同的多肽组成的异聚体，功能是提供弹性使神经纤维易于伸展和防止断裂。,胞质中间丝蛋白分子中部为高度保守的螺旋化杆状区；两端是非螺旋化的球形头（N端）尾（C端）部，这两个结构域序列和长度多变，在中间丝的组装过程中发挥作用。,中间丝杆状区由2个螺旋和3个-折叠构成，每个螺旋区还分为A、B两个亚区。,二、IF的装配与表达,中间丝蛋白在合适的缓冲体系中能自我组装，而且组装过程不需要ATP或GTP供能。其组装过程如下：两个单体形成超螺旋二聚体（角蛋白为异二聚体）；两个二聚体反向平行组装成四聚体；四聚体组成原纤维；8根原纤维组成中间纤维。中间丝装配的特点：IF没有极性；无动态蛋白库；装配与温度
33、和蛋白浓度无关；不需要ATP、GTP或结合蛋白的辅助。,中间纤维在胞质中形成发达的纤维网络，在外侧与质膜上的特定部位连接；在细胞内侧中间丝源自细胞核的周缘，并与核膜有联系。在核膜内侧有核纤层构成的网络。核纤层还是染色质的主要锚定位点。,三、IF与其他细胞结构的联系,胞质骨架三种组分的比较,三种细胞骨架成分间的区分与关系表现为：1.细胞内三种骨架成分可同时存在，自成系统。微丝、微管和中间纤维之间互不重合，一种成分被破坏时，另一种成分仍可保存，甚至在同一细胞内存在两种中间丝时也各自成系统。但三者的分布又是密切相关的，在许多部位平行相伴。2.三者在功能上是相互配合，协调作用的，在维持细胞形态、细胞运动以及有丝分裂等过程中，都需要三者的协同作用来完成。3.三者的装配既有相似处，也有差异。,细胞骨架功能,细胞结构和形态支持 胞内运输 收缩和运动 空间区域组织,
