1、医学生物化学教学大纲（适用于临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学本科）兰州大学基础医学院医学生物化学与分子生物学教研室2012 年 3 月目 录医学生物化学课程教学大纲 1医学生物化学实验课程教学大纲 20- 1 -医学生物化学课程教学大纲一、课程说明（一）课程名称、所属专业、课程性质、学分课程名称：医学生物化学所属专业：临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学课程性质：专业基础课学分：5（二）课程简介、目标与任务医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代谢、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等
2、阐明生命现象。医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。（三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和内容衔接先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘
3、，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。（四）教材与主要参考书教材：童坦军 李刚. 生物化学（第 2 版）. 北京：北京大学医学出版社，2009主要参考书：1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学（第三版）. 北京：高等教育出版社，2002- 2 -2. 查锡良. 生物化学（第 7 版）. 北京：人民卫生出版社，20083. Litwack G. Human Biochemistry and Disease. San Diego: Academic Pr., 20084. Nelson DL, Cox MM. Lehninger Principles of Biochemistry (
4、5th ed ). New York: Worth Publishers, 20085. Murray RK, Granner DK, Mayes PA, et al. Harpers Biochemistry ( 27th ed ). 北京：科学出版社，2007二、课程内容与安排第一章 蛋白质的结构与功能第一节 蛋白质在生命活动中的重要性第二节 蛋白质的分子组成第三节 蛋白质的分子结构第四节 蛋白质的结构与功能的关系第五节 蛋白质的理化性质及其分离纯化第六节 蛋白质的一级结构测定（一）教学方法与学时分配教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配：4 学时（二）内容及基本要求主要内容：1.
5、 氨基酸：L-氨基酸结构通式和分类， 20 种氨基酸的英文名称及缩写符号，氨基酸的理化性质。2. 肽：肽键、肽链和多肽，肽与蛋白质的区别，生物活性肽。3. 蛋白质的一级结构：定义、作用力。4. 蛋白质的二级结构：肽单元，-螺旋、- 折叠、-转角、无规卷曲，超二级结构，模体。5. 蛋白质的三级结构：次级键、结构域及分子伴侣。6. 蛋白质的四级结构：定义、作用力。- 3 -7. 蛋白质的分类。8. 蛋白质一级结构与功能的关系：Anfinsen 实验，分子病。9. 蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病。10. 蛋白质的理化性质：两性解离，胶体性质，蛋白质变性与复性、沉淀，紫外吸收和呈色反
6、应。11. 蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。12. 多肽链中氨基酸的序列分析：Edman 降解法。基本要求：【重点掌握】：蛋白质的分子组成；蛋白质的分子结构；蛋白质的理化性质。【掌握】：蛋白质多肽链组成；蛋白质结构与功能的关系；氨基酸的理化性质。【了解】：蛋白质的分离纯化方法；蛋白质一级结构测定原理。【难点】：模体，结构域，蛋白质的高级结构；蛋白质各级结构与功能的关系。第二章 核酸的结构与功能第一节 概述第二节 核酸的基本结构单位：核苷酸第三节 DNA 分子的结构与功能第四节 RNA 分子的结构与功能第五节 核酸的理化性质第六节 核酸酶（一）教
7、学方法与学时分配教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配：3 学时- 4 -（二）内容及基本要求主要内容：1. 核苷酸的结构：嘌呤与嘧啶，核糖与核苷，戊糖碳原子的编号。2. 核酸的一级结构：概念，核苷酸各组分间的连接键，书写方式。3. DNA 的二级结构双螺旋结构模型：Chargaff 规则，B-DNA 双螺旋结构模型要点，DNA 双螺旋结构的多样性。4. DNA 的超螺旋结构及其在染色质中的组装：DNA 的超螺旋结构，原核生物DNA 的高级结构，DNA 在真核生物细胞核内的组装：核小体。5. DNA 的功能：基因，基因组，DNA 的功能。6. 信使 RNA 的结构与功能：hnRNA，m
8、RNA 的结构特点。7. 转运 RNA 的结构与功能：稀有碱基，茎环结构，氨基酸接纳茎，反密码子，三级结构。8. 核糖体 RNA 的结构与功能：真核及原核生物核糖体的组成。9. 其他小分子 RNA 及 RNA 组学：动物细胞内其他的 RNA 种类及功能，RNA 组学的概念。10. 核酸的一般理化性质：260nm 紫外吸收。11. DNA 的变性：概念，解链曲线，T m 值，增色效应。12. DNA 的复性与分子杂交：退火。13. 核酸酶：DNA 酶，RNA 酶，内切酶，外切酶。基本要求：【重点掌握】：DNA 的二级结构特点；mRNA 和 tRNA 的结构特征及主要功能。【掌握】：核小体的结构特
9、点；DNA 的理化性质及其与结构的关系。【了解】：核苷酸的分子构成、连接键及书写方式。【难点】：DNA 的高级结构；DNA 变性，增色效应，T m 的概念；DNA 的复性、退火和分子杂交；基因及基因组的概念。- 5 -第三章 酶第一节 生物催化剂在生命活动中的重要性第二节 酶的分子结构第三节 酶促反应的特点第四节 酶促反应的机制第五节 酶促反应的动力学第六节 调节酶第七节 酶活性的测定第八节 酶的命名与分类第九节 其他具有催化作用的生物分子第十节 酶与医学的关系（一）教学方法与学时分配教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配：4 学时（二）内容及基本要求主要内容：1. 酶的分子组成：单纯
10、酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，维生素的分类及其与辅酶的关系，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。2. 酶的活性中心：必需基团，结合基团，催化基团。3. 酶促反应的特点：高效性，高度特异性，可调节性。4. 酶促反应机制：活化能，诱导契合假说，邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。5. 底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，K m、V max 测定法。6. 酶浓度对反应速度的影响。7. 温度对反应速度的影响：最适温度。8. pH 对反应速度的影响：最适 pH。9. 抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点
11、。- 6 -10. 激活剂对反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。11. 酶活性测定及酶活性单位。12. 酶活性的调节：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义，别构酶，别构调节与协同效应，酶的共价修饰调节概念、特点与意义。13. 酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏概念，酶降解的调控。14. 同工酶：概念，LDH 同工酶谱的变化及意义。15. 酶的命名和分类。16. 酶与疾病的关系，酶在医学上的其他应用。基本要求：【重点掌握】：酶的化学本质，辅助因子，活性中心，必需基团，酶促反应的特点，K m 与 Vmax 的含义及其生物学意义，竞争性抑制，酶原，别构酶，关键酶，酶的共价修饰调节，同工酶。【掌
12、握】：最适 pH 和最适温度，可逆性抑制和不可逆抑制的区别， 3 种可逆性抑制作用的特点，关键酶的别构调节与化学修饰的特点。【了解】：酶促反应的机制，K m、V max 值的测定，酶活性测定与酶活性单位，酶的分类和命名。【难点】：底物浓度对酶促反应速度的影响，米氏方程，K m 与 Vmax 的意义及应用，酶的转换数的概念及意义；三种竞争性抑制作用的概念及其特点；别构调节及其生物学重要性。第四章 糖代谢第一节 概述第二节 糖的分解代谢第三节 糖原的合成与分解第四节 糖异生第五节 糖代谢紊乱（一）教学方法与学时分配- 7 -教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配：6 学时（二）内容及基本要
13、求主要内容：1. 糖的生理功能。2. 糖的消化吸收：特定载体转运的、主动耗能的过程。3. 糖代谢的概况。4. 糖酵解的概念，反应过程及能量生成，糖酵解的调节和生理意义。5. 有氧氧化的反应过程，丙酮酸脱氢酶复合体的组成，三羧酸循环的过程及生理意义，有氧氧化的调节，巴斯德效应。6. 磷酸戊糖途径的反应过程、调节和生理意义。7. 糖原的合成与分解：糖原的合成代谢，UDPG 是活性葡萄糖供体以及合成过程；糖原的分解代谢过程；糖原合成与分解的调节（磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节，重点是它们各自磷酸化和去磷酸化后的活性改变） 。8. 糖异生途径：概念及糖异生的四个关键酶，糖异生的调节和生理意义。9.
14、乳酸循环：循环过程及生理意义。10. 血糖的来源和去路。11. 血糖水平的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。12. 血糖水平异常：高血糖及糖尿症，低血糖。基本要求：【重点掌握】：糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶，特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。【掌握】：肝糖原合成、分解的途径及关键酶；糖异生的途径及关键酶；磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义；乳酸循环的过程及生理意义；血糖的来源、去路。【了解】：糖的吸收方式是通过主动转运过程。【难点】：三羧酸循环流速的调控；各糖代谢途径的调节。- 8 -第五章 脂类代谢第一节 概述第二节 血浆脂蛋白第三节 三酰甘
15、油的中间代谢第四节 磷脂的代谢第五节 胆固醇代谢第六节 脂肪酸源激素的代谢（一）教学方法与学时分配教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配：4 学时（二）内容及基本要求主要内容：1. 血脂：血脂的组成及含量。2. 血浆脂蛋白的分类、组成及结构。3. 血浆脂蛋白代谢：乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白和高密度脂蛋白的代谢。4. 血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症，遗传性缺陷。5. 脂类消化的主要场所，胆汁酸盐、胰脂酶、辅脂酶的作用，三酰甘油的再合成。6. 三酰甘油的合成代谢：1）合成部位；2）合成原料；3）合成基本过程：单酰甘油途径和二酰甘油途径。7. 三酰甘油的分解代谢：1）脂肪的动员：激素敏感性三酰甘油脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。2）脂酸的 -氧化：脂肪酸的活化脂酰 CoA 的生成，脂酰CoA 进入线粒体，脂酰 CoA 的 -氧化，脂肪酸氧化的能量生成。 3）脂肪酸的其它氧化方式。4）酮体的生成及利用：酮体的概念，酮体的生成，酮体的利用，酮体生成的生理意义，酮体生成的调节，酮症酸中毒。8. 脂酸的合成代谢：1）软脂酸的合成：合成部位，合成原料，脂肪酸合成酶系及反应过程。2）脂肪酸碳链的加长：内质网酶系和线粒体酶系。3）不饱和脂肪酸的合成：必需脂肪酸的概念。4）脂肪酸合成的调节：代谢物的调节，激素的调节作用。
