1、生物化学简明教程最精简重点一、名词解释增色效应：核酸水解为核苷酸，紫外吸收值增加 30%40%的现象。减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低一碳单位：指具有一个碳原子的基团。生物化学：研究生物体组成及变化规律的基础学科Tm 值：即溶解温度，即紫外线吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度酶活性部位：在整个酶分子中，参与对底物的结合与催化作用的一小部分区域的氨基酸残基氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧化分子，并与之结合生成水的全部体系糖酵解：1mol 葡萄糖变成 2mol 丙酮酸并伴随 ATP 生成的过
2、程底物磷酸化：直接利用代谢中间物氧化释放的能量产生 ATP 的磷酸化类型脂类：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子-氧化：脂肪酸氧化是发生在 原子上的，逐步将碳原子成对地从脂肪酸键上切下，即 - 氧化氨基酸代谢库：体内氨基酸的总量从头合成途径:不经过碱基，核苷的中间阶段的途径补救途径：利用体内游离的碱基或核苷直接合成核苷酸半保留复制：DNA 的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规则合成互补链，由此产生的子代 DNA的一条链来自亲代，另一条链则是以这条亲代为模板合成的新链不对称转录：一、指双链 DNA 只有一股单链用作模板；二，指同一单链上可以交错出现模板链和编码链前导链：复制时，
3、DNA 中按与复制叉移动的方向一致的方向，沿 5至 3”方向连续合成的一条链后随链：在已经形成一段单链区后，先按与复制叉移动方向相反的方向，沿 5至 3”方向合成冈崎片段连在一起构成完整的链的一条链密码子：mRNA 上所含 A,U.G,C 决定一个氨基酸的相邻的三个碱基反密码子：指 tRNA 上的一端的三个碱基排列顺序起始密码子：特定起始点的密码子(AUG)终止密码子：mRNA 中终止蛋白质合成的密码子（UAG,UAA,UGA）二，蛋白质1， 两性离子：指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+ 正离子和能接受质子的-COO-负离子,2， 等电点（PI）：调节氨基酸溶液的 PH，使氨基酸
4、分子上的-NH3+ ，-COO-解离度完全相等，此时溶液的 PH。PIPH 时，氨基酸向阴极移动 ;反之，向阴极移动3，氨基酸与水合茚三酮反应特征：脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的 -氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质4，与 2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应：生成的 2,4-二硝基苯氨基酸呈黄色。通过提取后进一步鉴定，可鉴定多肽或蛋白质的末端氨基酸，此法称为 Sanger 法5， 与异硫氰酸苯酯反应（Edman 反应）：此反应可测定出多肽链 N 端的氨基酸排列顺序6， 蛋白质结构：一级结构：多肽链中的氨基酸序列。二级结构：多肽链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构；形式有
5、： 螺旋、 折叠、 转角、 凸起、无规卷曲。 螺旋：一种最常见的二级结构，多肽链中各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，每一周螺旋含 3.6 个氨基酸残基，沿螺旋轴上升的距离即螺距为 0.54nm，两个氨基酸残基距 0.15nm，不计侧链直径约 0.6nm。螺旋上升时，每个残基沿轴旋转 100 度。在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢键。-螺旋有右手螺旋和左手螺旋之分，天然蛋白质绝大部分是右手螺旋，到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。7， 维持蛋白质空间结构的作用力：氢键和盐键等非共价键，以及疏水键和范德华力，统称为次级键。三，核酸1，核酸水解为核苷酸，再水解为核苷加磷酸，核苷水解为
6、戊糖加含氮碱基。含氮碱基：腺嘌呤 A，鸟嘌呤 G，胞嘧啶 C，尿嘧啶 U，胸腺嘧啶 T。 腺苷酸 AMP，鸟苷酸 GMP，腺苷三磷酸 ATP。2，核酸的一级结构：各核酸残基沿多核苷酸链排列的顺序。DNA 的二级结构：DNA 双链的螺旋形空间结构。3，能使双螺旋圈数减少的超螺旋称作负超螺旋。 （生物体内大多数环形 DNA 以负超螺旋形式存在）解链会形成解链环形 DNA，并有利于 DNA 复制或转录。正超螺旋：在环状 DNA 的两条链均不断开的情况下，若双螺旋进一步解开即会形成左手超螺旋。4，tRNA:占细胞 RNA 的 15%，为三叶草二级结构模型。特征：a，四环四臂组成；b，5 端的 1-7
7、位与近3|端 67-72 位形成氨基酸臂； c，10-25 位形成二氢尿嘧啶环；d，反密码子环（27-43） ；e，可变环（44-48） ；f，T C 环（49-65） ； g，含有不变核苷酸。5，核酸的变性：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。变性后的特征：增色效应，黏度下降，浮力密度升高，生物学功能部分或全部丧失。核酸的复性：变性的核酸互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程。六、酶1，属于缀合蛋白质的酶除了氨基酸残基组分外，还含有金属离子、有机小分子等化学成分，这类酶又被称为全酶。脱辅酶：全酶中的非蛋白质部分（决定反应特征） 。辅因子：全酶中的非蛋白质部分（决定反
8、应种类与性质）2，酶分六类：氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂合酶类；异构酶类；合成酶类。3，酶的活性部位：在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域。组成：结合部位、催化部位。每一种酶具有至少一个结合部位，每一个结合部位结合至少一种底物，结合部位决定酶的专一性。催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。酶活性部位的共同特点：a，其只在酶分子整体结构中占很小的一部分；b，具有三维立体结构；c，含有特定的催化基团；d，酶的活性部位具有柔性；e，其通常是酶分子上的一个裂隙。4，米氏方程 )/(maxmKSvKm 值的意义：Km 是
9、酶的特征性常数。Km 值可用来表示酶对底物的亲和力，Km 越小亲和力愈大。6.可逆抑制剂：与酶蛋白结合，引起酶活性暂时丧失。分为：1.竞争性抑制剂：与底物竞争结合部位以引起抑制作用。2.非竞争性抑制剂：酶同时与其和底物结合，不可分解而被抑制，3.反竞争性抑制剂：酶和底物结合后才与其结合，不可分解而被抑制。八、新陈代谢总论与生物氧化2.典型的呼吸链分为 NADH 呼吸链和 FADH2 呼吸链（根据初始受体的不同而划分）3.呼吸链中电子传递方向：电子总是从低氧化还原电位向高的电位上流动，氧化还原电位 E 标愈低，供电子倾向愈大，愈易成为还原剂，而处在呼吸链的前面。4.氧化磷酸化的机制的三种学说：化
10、学偶联学说，构像变化学说，化学渗透学说。5.胞液中 NADH 跨膜（线粒体内膜）运转的两种方式：甘油-磷酸穿梭系统，苹果酸穿梭系统。九、糖代谢1.丙酮酸的三个去路：（1）无氧条件下，丙酮酸可在乳酸脱氢酶作用下，还原为乳酸。 （2）无氧条件下丙酮酸在丙酮酸脱羧酶、辅酶焦磷酸硫氨酸素（TPP）以及镁离子作用下转为乙醛乙酸在乙醇脱氢酶作用下，生成酒精。 （3）在有氧条件下，丙酮酸在丙酮酸脱氢酶作用下氧化成乙酰辅酶 A。乙酰辅酶 A 参与三羧酸循环（即布雷克斯循环）等较为复杂的反应，氧化为二氧化碳和水。2.三羧酸循环：循环开始于乙酰 CoA 与草酰乙酸缩合，生成含有三个羧基的柠檬酸。口诀：乙酰草酰成柠
11、檬，异柠檬又成 -酮，琥酰琥珀延胡索，苹果落在草丛中。十二、核苷酸代谢1. 核苷酸生物合成：两条途径：其一，利用核糖核苷酸，某些氨基酸，二氧化碳和氨气等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成核苷酸（从头合成途径）其二，利用体内游离的碱基或核苷合成核苷酸（补救途径） 。2脱氨核苷酸的合成：合成 DNA 需脱氨核苷酸三磷酸为原料。生物体中的脱氨核苷酸是由核糖核苷酸还原生成的。3.核苷酸的补救合成十三、DNA 的生物合成DNA 复制：指亲本 DNA 双螺旋解开，两条链分别作为模板，合成子代 DNA 分子的过程。特征：半保留复制，即为 DNA 的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规程合成互补链。十五
12、、蛋白质的生物合成遗传密码的基本特点：密码是无标点的和不重叠的；密码的简并性；摆动性；通用性；原核生物和真核生物 mRNA 的某些特点。二. 课后重点习题1生物化学研究的对象和内容是什么？答：（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2 ）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3 ）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4 ）生物体新陈代谢的调节与控制。3（1 ）胃蛋白酶pI 1.0环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（3 ） -脂蛋白pI 5.8环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；4何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？答：概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影
13、响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。变性后的表现： 生物学活性消失； 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。蛋白质的沉淀可以分为可逆的沉淀和不可逆沉淀蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件
14、仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。3什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？答：“诱导契合” 学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。6酶具有高催化效率的分子机理是什么？答：酶具有高催化效率的分子机理
15、是：酶分子的活性部位结合底物形成酶底物复合物，在酶的帮助作用下（包括共价作用与非共价作用） ，底物进入特定的过渡态，由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反应能够顺利进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。4O 2 没有直接参与三羧酸循环 ,但没有 O2 的存在,三羧酸循环就不能进行 ,为什么?丙二酸对三羧酸循环有何作用? 答：三羧酸循环所产生的 3 个 NADH+H+和 1 个 FADH2 需进入呼吸链，将 H+和电子传递给 O2 生成H2O。没有 O2 将造成 NADH+H+和 FADH2 的积累，而影响三羧酸循环的进行。丙二酸是琥珀酸脱氢酶
16、的竟争性抑制剂，加入丙二酸会使三羧酸循环受阻。9,(1) 丙酮酸被氧化为 CO2 和 H2O 时，将产生 12.5mol ATP；(2）磷酸烯醇式丙酮酸被氧化为 CO2 和 H2O 时，将产生 13.5mol ATP；(3) 乳酸被氧化为 CO2 和 H2O 时，将产生 15mol ATP；(4) 果糖 1,6二磷酸被氧化为 CO2 和 H2O 时，将产生 34mol ATP；(5) 二羟丙酮磷酸被氧化为 CO2 和 H2O 时，将产生 17mol ATP；2什么是 -氧化？1mol 硬脂酸彻底氧化可净产生多摩尔 ATP?答：脂肪酸氧化作用是发生在 碳原子上，逐步将碳原子成对地从脂肪酸链上切下
17、，这个作用即 -氧化。它经历了脱氢（辅酶 FAD） ，加水，再脱氢(辅酶 NAD+)，硫解四步骤，从脂肪酸链上分解下一分子乙酰 CoA。1mol 硬脂酸（十八碳饱和脂肪酸）彻底氧化可净产生 120mol 摩尔 ATP。1.58+2.58+109-2=12+20+90-2=120 mol ATP。6脂肪酸是如何进行生物合成的?答：乙酰CoA是脂肪酸进行生物合成的原料，通过柠檬酸穿梭转运出线粒体；在关健酶乙酰CoA羧化酶的催化下，将乙酰CoA羧化为丙二酸单酰CoA；脂肪酸合成时碳链的缩合延长过程是一循环反应过程。每经过一次循环反应，延长两个碳原子。合成反应由脂肪酸合成酶系催化。在低等生物中，脂肪酸
18、合成酶系是一种由1分子脂酰基载体蛋白（ACP）和7种酶单体所构成的多酶复合体。71mol 三辛脂酰甘油在生物体内分解成 CO2 和 H2O 时，可净产生多少摩尔 ATP?答：1mol 三辛脂酰甘油在生物体内加 H2O 分解成 1mol 甘油和 3mol 辛酸。甘油氧化成 CO2 和 H2O 时，可净产生 18.5mol ATP，3mol 辛酸经 3 次 -氧化，生成 4mol 乙酰 CoA。3mol 辛酸：3【 1.53+2.53+104-2】=150mol ATP，1mol 三辛脂酰甘油可净产生 168.5mol ATP。2何谓氨基酸代谢库?答：所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。3氨基酸
19、脱氨基作用有哪几种方式?为什么说联合脱氨基作用是生物体主要的脱氨基方式?答：氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。生物体内 L-氨基酸氧化酶活力不高，而 L-谷氨酸脱氢酶的活力却很强，转氨酶虽普遍存在，但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。故一般认为 L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基，主要以联合脱氨基的方式脱氨。6什么是鸟氨酸循环，有何实验依据? 合成 lmol 尿素消耗多少高能磷酸键?答：尿素的合成不是一步完成，而是通过鸟氨酸循环的过程形成的。此循环可分成三个阶段：第一阶段为鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，合成瓜
20、氨酸。第二阶段为瓜氨酸与氨作用，合成精氨酸。第三阶段精氨酸被肝中精氨酸酶水解产生尿素和重新放出鸟氨酸。反应从鸟氨酸开始，结果又重新产生鸟氨酸，形成一个循环，故称鸟氨酸循环( 又称尿素循环) 。合成1mol尿素需消耗4mol高能键。9何谓一碳单位？它与氨基酸代谢有何联系?答：生物化学中将具有一个碳原子的基团称为一碳单位。在物质代谢过程中常遇到一碳基团从一个化合物转移到另一个化合物的分子上去，而一碳单位的载体往往为四氢叶酸，体内一碳单位的产生与下列氨基酸代谢有关。甘氨酸、丝氨酸的分解反应可产生N 5，N 10-亚甲基四氢叶酸，组氨酸降解为谷氨酸的过程中可以形成N5-亚氨甲基四氢叶酸，苏氨酸在代谢过
21、程中可产生甘氨酸所以也能生成N 5，N 10-亚甲基四氢叶酸。另外甲硫氨酸也是体内重要的甲基化试剂，可以为很多化合物提供甲基。9DNA的复制过程可分为哪几个阶段？其主要特点是什么？答：DNA的复制过程分为三个阶段，各阶段的特点主要表现在复制体的变化。起始阶段，形成起始复合物；延伸阶段，DNA聚合酶进行持续的DNA复制；终止阶段，复制体解聚，形成两个新的子代分子。4) 原核生物蛋白质合成体系由哪些物质组成？各起什么作用？答: （一）蛋白质合成体系的重要组分1.mRNA；mRNA携带了能指导氨基酸掺入到肽链中的信息2.tRNA；蛋白质合成过程中，起着运输氨基酸的作用。3.核糖体；核糖体是蛋白质合成
22、的场所。4.辅助因子.起始因子：参与蛋白质生物合成起始的蛋白因子；.延长因子：参与蛋白质生物合成过程中肽链延伸的蛋白因子；.释放因子：作用是与终止密码子结合终止肽链的的合成并使肽链从核糖体上释放出来。1原核生物的RNA聚合酶由哪些亚基组成？各个亚基的主要功能是什么？解答：亚基、 亚基亚基和亚基,亚基五种。亚基为核心酶的组装所必需，需责识别和结合启动子。 亚基在全酶与某些转录因子相互作用时也发挥重要作用;亚基是催化部位的主体， 亚基有两个结构域，分别负责转录的起始和延伸，亚基上结合的两个Zn2+参与催化过程。 亚基可能是RNA聚合酶与模板DNA的结合部位;因子，在对启动子的特异性识别中起关键作用 ;亚基是核心酶中最小的一个亚基,它的功能目前还不清楚.5.简述蛋白质合成的起始、延长和终止过程。答:一、肽链合成起始 指mRNA和起始氨基酰-tRNA分别与核蛋白体结合而形成翻译起始复合物二、肽链合成延长 指根据mRNA密码序列的指导，次序添加氨基酸从N端向C端延伸肽链，直到合成终止的过程。包括以下三步：进位,成肽,转位. 三、肽链合成的终止当mRNA上终止密码出现后，多肽链合成停止，肽链从肽酰-tRNA中释出，mRNA、核蛋白体等分离，这些过程称为肽链合成终止。
