蛋白质和氨基酸代谢.ppt

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资源描述

1、蛋白质和氨基酸代谢,第一部分 氨基酸分解代谢,蛋白质代谢,蛋白质降解及氨基酸代谢,蛋白质的合成,氨基酸的分解代谢,氨基酸及其衍生物的合成,外源蛋白质的需求和消化,氨基酸的分解,脱氨基作用,转氨基作用,联合脱氨基作用,脱羧基作用,氨基氮的排泄,碳骨架的氧化途径,脂肪族氨基酸的生物合成,芳香族氨基酸及组氨酸合成,氨基酸合成代谢调节,氨基酸几种重要衍生物的合成,生物固氮,翻译,一 机体对外源蛋白质的需求和消化,1 蛋白质的生理功能 * 是构成组织细胞的重要成分。 * 参与组织细胞的更新和修补。* 参与物质代谢及生理功能的调控。* 氧化供能。* 其他功能:如转运、凝血、免疫、记忆、识别等均与蛋白质有关

2、。,2 氮平衡,人体每日须分解一定量的组织蛋白质,并以含氮终产物的形式排出体外。同时,须从食物中摄取一定量的蛋白质,以维持正常生理活动之需。由于食物中的含氮物主要是蛋白质,故可用氮的摄入量来代表蛋白质的摄入量。体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中,故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡,这种动态平衡就称为氮平衡(nitrogen balance)。 正常情况下,机体对蛋白质的摄入量等于排出量即为 。 正氮平衡:摄入量排出量;儿童、孕妇、病后恢复期 负氮平衡:摄入量排出量;消耗性疾病患者(结核、 肿瘤),饥饿者 我国营养学会推荐成人最少需要量:80克/日,知识回顾,体内不能合成,必须由食物蛋白

3、质供给的氨基酸称为必需氨基酸(essential amino acid)。 Lys(赖); Trp(色); Thr(苏); Val(缬);Set(甲硫); Leu(亮); Ile(异亮); Phe(苯丙)体内能够自行合成,不必由食物供给的氨基酸就称为非必需氨基酸由于酪氨酸在体内需由苯丙氨酸为原料来合成,半胱氨酸必需以蛋氨酸为原料来合成,故这两种氨基酸被称为半必需氨基酸。 His(组); Ary(精);婴儿时期合成速度不快,需摄取,蛋白质营养价值及互补作用,决定蛋白质营养价值高低的因素有: 必需氨基酸的含量; 必需氨基酸的种类; 必需氨基酸的比例,即具有与人体需求相符的氨基酸组成。将几种营养价值

4、较低的食物蛋白质混合后食用,以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互补作用。,3 蛋白质的消化,食物,胃,胃泌素,中柱细胞,HCl(H+),主细胞,胃蛋白酶原:自身激活,催化,苯丙aa、酪aa、色aa、亮aa、谷aa、谷氨酰胺肽键断裂,肠,H+,肠促胰液肽,胰腺,胰蛋白酶:Lys、Arg,糜蛋白酶:Phe、Tyr、Trp,弹性蛋白酶:Val、Leu、Ser、Ala,短肽,羧肽酶A:中性aa羧基末端肽,羧肽酶B:碱性aa,氨肽酶:氨基末端,碱性,芳香,脂肪族,几种蛋白酶原的激活,4 氨基酸的一般代谢,特殊分解代谢 特殊侧链的分解代谢氨基酸的分解代谢 脱羧基作用 CO2 + 胺 一般分解代谢 脱氨

5、基作用 NH3 + -酮酸,二 氨基酸的脱氨基作用,主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨1、氧化脱氨作用:1)概念: -aa在酶催化下氧化成-酮酸,反 应需氧并产氨此为。 此作用普遍存在于动物细胞中,主要在肝中进行。,2)反应:,反应过程包括脱氢和水解两步。 -2H +H2OR-CH(NH2)COOH R-C(=NH)COOH R-COCOOH +NH3,黄素蛋白,电子传递链,当脱氨基作用由不需氧脱氢酶催化时,3)酶的类型,A、L-aa氧化酶: 有两类,分别以FAD、FMN(人和动物) 为辅基。 对某些aa无效:甘aa 羟aa(L-丝氨酸,L-苏氨酸) 二羧基氨基酸(L-谷氨酸,L-天冬氨酸) 二氨

6、基一羧基氨基酸(Lys,Arg,鸟氨酸)B、D- aa氧化酶: 以FAD为辅基,脊椎动物在肝肾细胞中, 有些微生物也有。,L-aa氧化酶的作用,生成的H202在过氧化氢酶作用下分解成水和氧气,C、氧化专一aa的酶,如: 甘氨酸氧化酶、L-天冬氨酸氧化酶、Glu脱氢酶(广泛分布在生物细胞质和线粒体中,以NAD+或NADP +为辅酶,可直接脱氨,活性最强。该酶属于变构酶,其活性受ATP,GTP的抑制,受ADP,GDP的激活。),非氧化脱氨基作用,大多在微生物中进行, 包括: 还原脱氨基作用:严格无氧条件,氢化酶催化 水解脱氨基作用:水解酶 脱水脱氨基作用:L-丝氨酸,L-苏氨酸。磷酸 吡哆醛为辅基

7、 脱硫氢基脱氨基作用:L-半胱氨酸,脱硫氢基酶催化 氧化还原脱氨基作用:形成有机酸、酮酸、氨,脱酰胺基作用,微生物、动植物细胞谷氨酰胺、天冬酰胺在谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶催化作用下,脱酰胺基,反应具有高度专一性,2、转氨作用,1)概念: 将一种aa 的-氨基转给另一-酮酸,生成相应酮酸和1分子- aa的作用。,R-CH(NH2)COOH R”-COCOOH R-COCOOH R”-CH(NH2)COOH,转氨酶(transaminase)以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶,并作为脱羧作用、脱氨作用、消旋作用及醇醛裂解反应的辅酶转氨基作用(transamination)可以在各种氨基酸与-酮酸之间普遍进行。

8、除Gly,Lys,Thr,Pro外,均可参加转氨基作用谷丙转氨酶(GPT)和谷草转氨酶(GOT)分布最广、活性最大。临床以此判断肝功能是否正常。,2) 转氨酶,磷酸吡哆醛的辅酶作用,几种重要的转氨酶, 丙氨酸氨基转移酶(alanine trans-aminase,ALT),又称为谷丙转氨酶(GPT)。催化丙氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应,为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高,在肝脏疾病时,可引起血清中ALT活性明显升高。 ALT 丙氨酸 + -酮戊二酸 丙酮酸 + 谷氨酸, 天冬氨酸氨基转移酶(aspartate transaminase,AST),又称为谷草转氨酶(GOT)。催化天冬氨酸与-

9、酮戊二酸之间的氨基移换反应,为可逆反应。该酶在心肌中活性较高,故在心肌疾患时,血清中AST活性明显升高。 AST 天冬氨酸 + -酮戊二酸 草酰乙酸 + 谷氨酸,转氨基作用,3)转氨作用的意义,是aa分解代谢与非必需aa合成代谢的重要步骤;沟通了糖代谢与蛋白质代谢。,3、联合脱氨作用,1)概念:体内氨基酸的脱氨主要靠转氨和氧化脱氨联合进行,即转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行,从而使氨基酸脱去氨基并氧化为-酮酸(-ketoacid)的过程,称为联合脱氨基作用。2)反应:主要在肝、肾组织,可在大多数组织细胞中进行,是体内主要的脱氨基的方式。,联合脱氨基作用,3)嘌呤核苷酸循环(purine nu

10、cleotide cycle,PNC),存在于骨骼肌、心肌和脑组织中的一种特殊的联合脱氨基作用方式在骨骼肌和心肌中,由于谷氨酸脱氢酶的活性较低,而腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)的活性较高,故采用此方式进行脱氨基。腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)可催化AMP脱氨基,反应与转氨基反应相联系,构成嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用,嘌呤核苷酸循环,三 氨基酸的脱羧基作用,1、概念:aa在aa脱羧酶作用下生成CO2和 一个相应一级胺类化合物的作用。 2、酶:脱羧酶,专一性强,且只对L-氨基 酸起作用。除His脱羧酶不需辅酶 外,余均以吡哆醛磷醛为辅酶。,3、脱羧形

11、成的胺有许多重要生化作用:,Glu-氨基丁酸:重要的神经介质,抑 制神经中枢; His 组胺:有降压、刺激胃液分泌的作用Tyr 酪胺:有升压作用,4、胺的去向,大多数胺类对动物有毒,去向:1)随尿排出;2)在胺氧化酶作用下可进一步氧化分解:,四 氨基酸分解产物的代谢,血氨的来源与去路,1、氨的去路,水生动物直接排氨(排氨生物)鸟类、爬行动物尿酸形式排氨(排尿酸 生物)脊椎动物尿素形式排氨(排尿素生物),2 氨(ammonia)在血中的转运,1)丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycle) 概念:肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基,生成

12、的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸,通过这一循环反应过程即可将肌肉中氨基酸的氨基转移到肝脏进行处理。这一循环反应过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。,葡萄糖形式,甘氨酸,丙酮酸,血氨,丙氨酸-葡萄糖循环,2)谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用(主要形式),肝外组织,如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成酶(glutamine synthetase)的催化下,合成谷氨酰胺,以谷氨酰胺的形式将氨基经血液循环带到肝脏,再由谷氨酰胺酶将其分解, 产生的氨即可用于合成尿素。因此,谷氨酰胺对氨具有运输、贮存和解毒作用,血氨,谷氨酰胺:氨的主要运输形式,3 尿素形成尿素循环,概念

13、:排尿素动物合成尿素是在肝脏中进行的,它的完成需要经过一个循环机制,这一循环称为1932年,Hans A.Krebs and Kurt.H最早发现的代谢循环,1)尿素形成实验依据,A、肝切片+铵盐混合保温:铵盐尿素B、肝切片+ aa:脱下的氨几乎全成尿素;C、肝切片+ aa+鸟aa(Orn)、瓜aa(Cit) 或精氨酸(Arg):尿素合成量及速度D、肝切片+ Orn或Cit:无尿素 说明Orn或Cit起促进作用,2)尿素循环,体内氨的主要代谢去路是用于合成无毒的尿素。合成尿素的主要器官是肝脏,但在肾及脑中也可少量合成。尿素合成是经称为鸟氨酸循环的反应过程来完成的。催化这些反应的酶存在于胞液和线

14、粒体中。,A、氨的活化:在肝脏细胞线粒体中进行,耗能。氨基酸转氨脱下的氨与酮戊二酸形成谷氨酸过膜,再由谷氨酸脱氢酶作用脱下游离氨游离氨与CO2,ATP在氨甲酰磷酸合成酶催化形成氨甲酰磷酸(高能化合物)N-乙酰谷氨酸为别构激活剂,三羧酸循环产生,B、形成瓜氨酸,在线粒体内;鸟氨酸转氨甲酰酶将氨甲酰交给鸟氨酸,进入细胞质,C、精氨琥珀酸生成,在胞质;精氨琥珀酸合成酶催化瓜氨酸与Asp缩合;消耗2个高能键。,D、形成精氨酸,精氨琥珀酸酶催化精氨琥珀酸上Asp骨架以延胡索酸形式移去,E、尿素形成、鸟氨酸再生,精氨酸酶作用于精氨酸。,尿素循环的意义,A、有利于生物体的自身保护;B、防止过量氨积累于血液而

15、引起神经中毒,尿素循环与TCA的关系,尿素合成的特点,1合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行;2合成一分子尿素需消耗四分子ATP;3精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶;4尿素分子中的两个氮原子,一个来源于NH3,一个来源于天冬氨酸。,-酮酸的代谢:碳骨架的去向,(1)再氨基化为氨基酸。(2)转变为糖或脂: 生糖氨基酸:转化为可TCA中产物 生酮氨基酸:Leu,Lys,转化为乙酰乙酰CA 生糖兼生酮氨基酸:Phe,Tyr,Ile,Thr, Trp。(3)氧化供能:进入三羧酸循环彻底氧化分解供能,合成aa、转化成糖、脂肪、氧化成CO2 和 H2O,酮体代谢,脂肪代谢,20种氨基酸进入TCA循环的

16、途径,乙酰CoA(10):丙aa、苏aa、丝aa、半胱aa、甘aa、 苯丙aa、酪aa、亮aa、赖aa、色aa-酮戊二酸(5):精aa、组aa、谷氨酰胺、脯aa、 谷aa琥珀酰CoA(3):异亮aa、蛋aa、缬aa延胡索酸(2):苯丙aa、酪aa草酰乙酸(2):天冬aa、天冬酰胺,五 氨基酸衍生物,(一) 氨基酸与一碳单位 1、概念:是指只含一个碳原子的有机基团,这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。将具一个碳原子的基团称,是生物体各种化合物甲基化的甲基来源。其转移靠四氢叶酸(FH4) 常见的一碳单位有 甲基(-CH3)、 亚甲基或甲烯基(-CH2-) 次甲基或甲炔基(=CH-) 甲酰基(-C

17、HO) 亚氨甲基(-CH=NH) 羟甲基(-CH2OH)等。,叶酸部分结构,一碳单位(one carbon unit)通常由其载体携带,常见的载体有四氢叶酸(FH4)和S-腺苷同型半胱氨酸,有时也可为VitB12。 常见的一碳单位的四氢叶酸衍生物有: 1N10-甲酰四氢叶酸(N10-CHO FH4) 2N5-亚氨甲基四氢叶酸(N5-CH=NH FH4) 3N5,N10-亚甲基四氢叶酸 (N5,N10-CH2-FH4) 4N5,N10-次甲基四氢叶酸 (N5,N10=CH-FH4) 5N5-甲基四氢叶酸(N5-CH3 FH4),2-氨基-4-羟基-6-甲基-5,6,7,8-四氢蝶呤啶的结构,FH

18、4结构,2、来源,许多aa可作一碳 单位来源,如: 甘、苏、丝、组等。 上:转亚甲基 下:转甲基,3 S-腺苷蛋氨酸循环,蛋氨酸是体内合成许多重要化合物,如肾上腺素、胆碱、肌酸和核酸等的甲基供体。甲基供体的活性形式为S-腺苷蛋氨酸(S-adenosyl methionine,SAM)。SAM也是一种一碳单位衍生物,其载体可认为是S-腺苷同型半胱氨酸,携带的一碳单位是甲基,(二)氨基酸与生物活性物质,1、苯丙氨酸代谢,2、酪氨酸代谢,3、半胱氨酸与牛磺酸,抑制性神经递质,4 谷氨酸和-氨基丁酸,-氨基丁酸(gamma-aminobutyric acid, GABA)是一种重要的神经递质,由L-谷

19、氨酸脱羧而产生。反应由L-谷氨酸脱羧酶催化,在脑及肾中活性很高。,L-谷氨酸脱羧酶HOOCCH2CH2CH(NH2)COOH HOOCCH2CH2NH2+CO2,5 5-羟色胺的生成,5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)也是一种重要的神经递质,且具有强烈的缩血管作用。5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。色氨酸在脑中首先由色氨酸羟化酶作用,生成5-羟色氨酸,然后再由5-羟色氨酸脱羧酶催化脱羧,生成5-羟色胺,6 组胺的生成,组胺(histamine)由组氨酸脱羧产生,具有促进平滑肌收缩,促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用。组胺的释放与过敏反应和应激反应有关,四、氨基酸代谢缺陷症,1、酪氨酸代谢异常: 白化病、尿黑酸症、帕金森氏病。2、苯丙氨酸代谢异常: 苯丙酮尿症(PKU),氨基酸代谢紊乱症,苯丙酮酸尿症,白化病,遗传性白化病,

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