1、生物化学思考题 part1肽键：由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的共价键（酰胺键CONH）亚基：每条具有独立三级结构的多肽链。等电点：当溶液处于某一 pH 值时，蛋白质分子不解离，或解离成正负离子趋势相等，即净电荷为零、呈兼性离子，此时溶液的 pH 值称为蛋白质的等电点。组成蛋白质的基本单位是什么？氨基酸有何结构特点？L 型-氨基酸 (除甘氨酸)、-氨基酸（除脯氨酸）什么是蛋白质的一、二、三、四级结构？维系各级结构的作用力都是什么？蛋白质作为胶体有什么特点？亲水、稳定、不能透过半透膜维持胶体稳定的因素？有何应用？蛋白质亲水稳定的两个因素： 分子表面同种电荷（排斥）
2、应用举例：透析结构 一 二 三 四维持力 肽键 氢键 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。主要是疏水作用，其次是氢键和离子键解释 蛋白质分子中,从 N-端到 C-端的氨基酸排列顺序，称为蛋白质的一级结构。多肽链主链骨架原子的局部空间排列，不涉及 R 侧链的构象。二级结构的基础上，整条多肽链中所有原子的三维空间排布，包括主链和 R 侧链。是指由两个或两个以上具有三级结构的多肽链（亚基） ，通过非共价键相互聚合而成的大分子蛋白质的空间结构。 颗粒表面水化膜（阻隔）什么叫蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象。影响变性的因素有哪些
3、？举例说明变性的应用。变性引起因素：物理因素：加热、高压、震荡、搅拌、超声波、紫外线、 X 射线等；化学因素：强酸、强碱、重金属离子、尿素、有机溶剂等。应用举例：临床医学上的消毒灭菌（利用变性） ；保存生物制剂(如疫苗等) （防止变性）核酸的一级结构：DNA 分子中脱氧核苷酸从 5到 3的排列顺序; RNA 分子中核糖核苷酸从 5到 3的排列顺序DNA 的变性：在某些理化因素作用下，DNA 双链解开成单链的过程。Tm：DNA 双链解开 50%时的温度，称为解链温度或熔点，其大小与 G+C 含量成正比。请比较 DNA 与 RNA 分子组成的异同RNA(核糖核苷酸)腺苷一磷酸 AMP鸟苷一磷酸 G
4、MP胞苷一磷酸 CMP尿苷一磷酸 UMPDNA (脱氧核糖核苷酸)脱氧腺苷一磷酸 dAMP脱氧鸟苷一磷酸 dGMP脱氧胞苷一磷酸 dCMP脱氧胸苷一磷酸 dTMP简述 DNA 二级结构的特点。RNA 分为哪几类？各类 RNA 分子空间结构有何特点？（1）逆向平行双螺旋（2）特定的碱基配对：A=T; G C（3）稳定因素：氢键(横向)、 疏水性碱基堆积力(纵向)RNA 分为三类：mRNA、tRNA、rRNA mRNA：5-端帽子与 3-端尾巴结构tRNA ：三叶草形rRNA ：多茎环状酶：由活细胞产生的，具有高效催化功能的一类特殊蛋白质，又称生物催化剂。活性中心：由必需基团所组成的，存在于酶分子
5、表面的特定的空间区域（构象） ，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为活性中心。酶原激活：酶原（无活性）激活剂 酶（有活性）Km： Km 值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。同工酶：催化功能相同，但组成与结构等均不同的一组酶。酶促反应的特点是什么？1. 高度的催化效率2. 高度的特异性（专一性）3. 可调节性4. 高度不稳定性（变性）影响酶促反应的因素有哪些？底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂请比较不可逆性抑制与可逆性抑制作用的特点，并分别举例说明。抑制剂与酶共价结合（牢，不易分离）不可逆抑制剂与酶共价结合（牢，不易分离）解磷定(PAM)解毒:有机磷化合物中毒
6、 抑制胆碱酯酶（羟基酶）可逆 抑制剂与酶非共价结合（疏松，易分离）磺胺类药物的抑菌机制:与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶什么是竞争性抑制作用？有何特点？请举例说明临床上的应用。抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。特点：I 与 S 结构类似，竞争酶的活性中心。I 与酶活性中心结合后，酶失去催化作用。抑制程度取决于 I 与 S 之间的相对浓度。 （增加 S浓度，解除抑制作用）酶不能同时与 I 和 S 结合。案例: ( 磺胺类药物的抑菌机制)磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，可以抑制细菌体内二氢叶酸和四氢叶酸的
7、合成，影响一碳单位的代谢，从而抑制细菌体内蛋白质和核酸的合成，导致细菌死亡。维生素: 是机体生长代谢所必需的一类小分子有机物。请列表比较脂溶性维生素的名称（别名） 、功能及缺乏症。名称 生理功能 缺乏症维生素 A（视黄醇、抗干眼病维生素 ）构成感光物质（视紫红质）维持上皮细胞分化夜盲症、干眼病、皮肤干燥等维生素 D（抗佝偻病维生素）促进钙、磷的吸收成骨作用佝偻病（儿童）软骨病（成人）维生素 E（生育酚）抗氧化维持生殖机能促进血红素生成尚未见人类缺乏症维生素 K（凝血维生素）凝血调节 凝血障碍请列表比较 B 族维生素的名称（别名） 、辅酶辅基形式及缺乏症。维生素 辅酶或辅基 生理功能 缺乏症维生
8、素 B1(硫胺素 )焦磷酸硫胺素(TPP) 脱羧酶辅酶神经传导脚气病维生素 B2 (核黄素)黄素单核苷酸(FMN)黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)氧化还原酶辅酶皮肤粘膜炎症维生素 PP(尼克酸，尼克酰胺)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+) 脱氢酶辅酶癞皮病维生素 B6(吡多醇,吡哆醛,吡哆胺)磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺 转氨酶、脱羧酶辅酶血红素合成酶辅酶小红细胞低色素性贫血泛酸（遍多酸）辅酶 A 传递酰基 未见生物素 生物素 羧化作用 未见叶酸（蝶酰谷氨酸）四氢叶酸（FH 4） 一碳单位载体 巨幼红细胞性贫血维生素 B12 （钴胺素）甲基钴胺素 甲基转移促进 F
9、H4 再生巨幼红细胞性贫血什么是微量元素？微量元素包括有哪些？含量占人体总重量万分之一以下，每天需要量在 100mg 以下主要有铁、锌、铜、硒、钴、锰、铬、碘、氟、镍、钒、钼、硅、锡等。生物化学思考题 part 2核苷酸的合成代谢有哪几条途径？原料分别是什么？从头合成途径 天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、一碳单位、CO2、R-5-P补救合成途径 嘌呤、嘧啶，或嘌呤核苷、嘧啶核苷嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸分解代谢的终产物分别是什么？嘌呤核苷酸:尿酸嘧啶核苷酸: 琥珀酰、NH2、 CO2核苷酸代谢异常会导致哪些疾病？a) 自毁容貌症（补救合成途径先天性缺陷）b) 痛风症水的摄入与排出是如何达到平衡的？正常
10、人体每天的生理需水量与最低需水量是多少？生理需水量：2500ml低需水量：1200ml请比较钠、钾在体内的分布特点及代谢情况。钠: 其中约 40结合于骨基质，约 50存在细胞外液，10存在细胞内液。故血清钠浓度平均为 142mmol/L。 “多吃多排、少吃少排、不吃不排” 。钾：98 细胞内液，2 细胞外液。 “多吃多排，少吃少排，不吃也排” 。生物氧化：营养有机物在生物体内彻底代谢分解，最终生成 CO2 和 H2O，并逐步释放能量的过程。呼吸链: 代谢物脱下的成对氢原子（2H ）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶存在与线粒体内膜上，称为呼吸链又称电
11、子传递链。氧化磷酸化: 吸链传递 H 给氧生成水的过程，与 ADP 磷酸化生成 ATP 的过程相偶联发生，称为氧化磷酸化。线粒体中两条重要的呼吸链是什么？偶联氧化磷酸化的部位是在何处？请从呼吸链抑制的角度解释氰化物中毒的机制。a) 不可逆性抑制作用b) 抑制细胞色素氧化酶（Cytaa3） ，与 Fe 离子共价结合，使其丧失传递电子的能力，阻断电子传递给 O2，导致呼吸链中断c) 使用特定解毒剂糖酵解: 在无氧的条件下，葡萄糖分解为乳酸的过程。有氧氧化: ： 葡萄糖在有氧的条件下，彻底氧化成 H2O 和 CO2，并释放出能量的过程。三羧酸循环: 因为循环的起始物是柠檬酸，所以称为柠檬酸循环；又因
12、柠檬酸有三个羧基，所以亦称为三羧酸循环（TCAC）糖异生: 非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。血糖：血糖是血液中单糖的总称，临床称血中葡萄糖为血糖。糖的分解代谢有哪些途径？请分别叙述其生理意义。无氧氧化（糖酵解） 1无氧/缺氧条件下供能的重要方式（应急） ；2某些组织细胞的主要供能方式；3为其他物质代谢提供原料。有氧氧化 1有氧氧化（TCAC）是机体产能的主要方式；2TCAC 是体内营养物质彻底氧化分解的共同途径；3TCAC 是体内物质代谢相互联系的枢纽。磷酸戊糖途径 1生成 5-磷酸核糖：为核苷酸合成提供戊糖2生成 NADPH：作为供氢体，参与许多重要代谢参与胆固醇、脂肪酸的合成参与肝脏的生
13、物转化作用维持红细胞膜稳定及功能（蚕豆病）试比较糖酵解与途径（反应场所、反应条件、终产物、关键酶、能量变化、生理意义等方面） 。血糖的来源与去路？机体如何调节血糖浓度的恒定？（一）来源 1. 食物淀粉消化吸收反应场所 反应条件终产物关键酶 能量变化糖酵解胞液/胞浆 无氧 乳酸 3 个限速酶（糖激酶、糖激酶-1 、酸激酶）产能少，净生成 2ATP有氧氧化胞浆及线粒体（主要在线粒体）有氧 CO2、HO2、ATP3 限速酶 （檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶）产能多净生成 32ATP2. 肝糖原分解3. 非糖物质糖异生（二）去路1. 氧化供能2. 合成糖原（肝、肌）3. 转变为其他物质（脂
14、肪、胆固醇）器官调节：肝2. 激素调节：a) 降血糖激素：胰岛素(insulin) （机制：抑制来源、增加去路）b) 升血糖激素：胰高血糖素、肾上腺素糖皮质激素、生长激素（机制：增加来源、抑制去路）必需脂肪酸: 不能自身合成，需从食物摄取的脂肪酸。脂肪动员: 甘油三酯逐步水解为脂肪酸和甘油的过程。-氧化: 脂酰 CoA 进入线粒体后逐步氧化分解，经过 脱氢、加水、再脱氢、硫解 生成少两个碳原子的脂酰 CoA 和一分子乙酰 CoA 的过程，由于此氧化过程主要发生在脂酰基的 -碳原子上。酮体: 脂肪酸在肝内氧化不完全所产生的一类中间产物的统称。血浆脂蛋白：血浆中的脂类与蛋白质结合形成的亲水微粒。请
15、叙述酮体代谢对机体的意义。1. 生理意义：正常情况下，酮体是肝脏输出脂类能源的重要形式，酮体可通过血脑屏障，是饥饿时脑组织的重要能量来源。2. 病理意义：长期饥饿、糖尿病、低糖高脂饮食时，酮体生成过多，会导致酮症。 （酮血症、酮尿症、酮症酸中毒）严重的糖尿病患者为什么会出现酮症酸？ 糖尿病、饥饿、低糖高脂饮食时，糖代谢障碍，脂肪动员增加，-氧化增强，酮体生成增多。 当酮体生成超出肝外组织利用能力时，可会引起血液中酮体升高，称为酮血症，尿液中会继而出现酮体，称为酮尿症。由于酮体中的乙酰乙酸与 -羟丁酸是酸性较强，在血中浓度过高，可引起血液 pH 值下降，导致酮症酸中毒。 丙酮为挥发性物质，可经呼
16、吸排出体外。 （丙酮味口气）胆固醇在体内代谢转变有哪些去路？1. 转变为胆汁酸：最主要代谢去路（肝脏）2. 转化为类固醇激素（肾上腺皮质、性腺等）3. 转化为维生素 D3（皮肤）4. 转变为粪固醇排泄（肠道细菌）简述四种血浆脂蛋白的分类及其生理功能。乳糜微粒 (CM)极低密度脂蛋白 (VLDL) 低密度脂蛋白 (LDL)高密度脂蛋白 (HDL)营养必需氨基酸：人体不能自身合成，必须依赖食物供应的氨基酸。转氨基：在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸脱掉 -氨基生成相应的 -酮酸，而另一种 -酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。联合脱氨基：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合作用。一碳单位：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团。血氨的来源与去路？
