1、一、名词解释1.单糖构型:指分子中离羰基碳最远的那个手性碳原子的构型。如果在投影式中此碳原子上的羟基具有与 D 型甘油醛二位碳羟基具有相同的取向，则称 D 型糖，反之称为 L 型糖。2. 异头物:单糖 C1 醛基（C2 酮基）和 C5-OH 在空间位置上很相近，易起分子内亲核加成反应，生成环式半缩醛结构化合物，由直链结构变成环状结构，此时羰基碳原子成为新的手性中心，导致 C1 差向异构化，产生两个非对映异构体。这种羰基碳上形成的差向异构体称异头物，在环状结构中，半缩醛碳原子也称异头碳原子或异头中心。异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构体称 异头物，具有相反取向的称为 异头物。
2、3.糖脎：许多还原糖与苯肼生成含有两个苯腙基（=N-NH-C6H5）的衍生物,称为糖的苯脎，即糖脎。糖脎相当稳定，且不溶于水，从热水溶液中已黄色晶体析出。4.转化糖:蔗糖水溶液在氢离子或转化酶的作用下水解为等量的葡萄糖与果糖的混合物，称为转化糖。5.初生寡糖:寡糖是由 2-10 个单糖通过糖苷键连接而成的糖类物质。生物体类游离存在的寡糖，有相当的量，例如蔗糖，乳糖等。6.环糊精：在环糊精糖基转移酶作用于淀粉(主要是直链淀粉)所生成的 -1,4-糖苷键连接、首尾相连、由 612 个葡萄糖单位组成的寡糖。有催化特性，并可与一些离子或有机小分子形成包含络合物。在食品、医药、轻工和农业化工等领域用做稳
3、定剂、乳化剂和抗氧化剂。 7.淀粉轮纹：所有的淀粉颗粒显示出一个裂口，称为淀粉的脐点。它是成核中心，淀粉颗粒围绕着脐点生长，大多数淀粉颗粒在中心脐点的周围显示多少有点独特的层状结构，是淀粉的生长环，称为轮纹。8.膨润与糊化：-淀粉在水中经加热后，一部分胶束被溶解而形成空隙，于是水分子浸入内部，与余下的部分淀粉分子结合，胶束逐渐被溶解，空隙逐渐扩大，淀粉粒因吸水，体积膨胀数十倍，生淀粉的胶束即行消失，这种现象被称为膨润现象。继续加热胶束则全部崩溃，淀粉分子形成单分子，并为水包围，而成为溶液状态，由于淀粉分子是链状或分枝状，彼此牵扯，结果形成具有粘性的糊状溶液，这种现象被称为糊化。9.淀粉糊化与老
4、化：经过糊化后的 -淀粉在室温或低于室温下放置后，会变的不透明甚至凝结而沉淀，这种现象称为老化。10. 螺旋：肽链中的肽键平面绕 C 相继旋转一定的角度形成 -螺旋，并沿中心轴盘曲前进。11.结构域：生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，最少 100 个氨基酸才可以组成一个结构域，每个结构域是由相应的外显子编码而来。12.蛋白质熔化温度 Tm 或变性温度 Td：当蛋白质溶液被逐渐的加热并超过临界温服时，蛋白质将发生从天然状态至变性状态的剧烈转变，转变中点得温度被称为融化温度 Tm，此时天然和变性状态蛋白质的浓度之比为 1。13.盐析效应：当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白
5、质脱水 ，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。14.蛋白质胶凝作用：变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。15.蛋白质的膨润性：蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水化性质叫蛋白质的膨润型。16.蛋白质的乳化能力：在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。17.酶活力：指酶催化某一化学反应的能力，酶活力的大小可以用在一定条件下所催化某一化学反应的反应速率来表示，两者呈线性关系。18.酶活性部位：是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个酶分子相当小的一部分，它是由在线性多肽链中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。活性部位通常在酶的表面空隙或裂缝处，形成促进底物结合的优越
6、的非极性环境。19.中间产物学说：在酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物（ES） ，然后再生成产物（P） ，并释放出酶。反应式为 S+E=ESE+P，这里 S代表底物，E 代表酶，ES 为中间产物，P 为反应的产物。20.米氏常数：当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，它的单位是摩尔每升。21.酶的抑制剂与抑制作用:不引起酶蛋白变性，但由于酶的必须基团化学性质的改变，而导致酶活力的降低或丧失称为酶的抑制作用。22.竞争性抑制作用：抑制剂的结构与底物结构类似，所以能和底物竞争酶的活性部位，从而影响了酶与底物的正常结合。其抑制程度取决于底物及抑制剂的相对浓度，这种抑制作用可以
7、通过增加底物浓度而解除。加入竞争性抑制剂后Vmax 不变， Km 增大；23.KS 型不可逆抑制剂： 这类抑制剂是根据底物的化学结构设计的，具有底物类似的结构，可以和相应的酶结合，同时还带有一个活泼的化学基团，能与酶分子活性中心的必需基团反应进行化学修饰，从而抑制酶活性。24.糖：糖类是多羟基的醛、酮，或多羟基醛、酮的缩合物及其衍生物。它主要是由绿色植物经光合作用形成的，主要是由 C、H 、O 三种元素构成。25.-淀粉酶：广泛的存在于动植物和微生物中，它是一种内切葡糖苷酶，随机作用于地淀粉链内部的 -1,4 糖苷键，断裂 C1-O 键。26.美拉德反应：美拉德反应又称羰氨反应，即指羰基与氨基
8、经缩合，聚合反应生成类黑色素的反应。其产物是棕色缩合物，所以该反应又称“褐变反应” ，该反应不是有酶引起的，所以是属于非酶褐变。二、简答题1简述糖的分类。答：（1）糖类化合物常按其组成分为单糖，寡糖和多糖。单糖是一类结构最简单的糖，是不能再被水解的糖单位。（2）根据其所含原子的数目分为丙糖、丁糖，戊糖和己糖等。（3）根据官能团的特点又分为醛糖或酮糖。（4）按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分。（5）按其功能不同，可分为结构多糖，贮存多糖、抗原多糖等。2简述支链淀粉与直链淀粉的异同。答：当淀粉胶悬液用微溶于水的醇如正丁醇饱和时，则形成微晶沉淀，称直链淀粉，向母液中加入与水混溶的醇如甲醇，则
9、得无定形物质，称支链淀粉。物理和化学性质方面的差别：纯的直链淀粉仅少量地溶于热水，溶液放置时重新析出淀粉晶体(退行现象)。支链淀粉易溶于水，形成稳定的胶体，静置时溶液不出现沉淀。结构不同：直链淀粉是 D-吡喃葡萄糖通过 -1，4 糖苷键连接起来的链状分子，但是从立体结构上来看，它并非线性，而是由分子内的氢键使链卷曲盘旋成左螺旋状。在溶液中可呈螺旋结构、部分断开的螺旋结构和不规则的卷曲结构；支链淀粉是 D-吡喃葡萄糖通过 -1，4 和 -1，6 糖苷键带分枝复杂的大分子。其结构呈树枝状，其可呈螺旋但螺旋很短。性质不同：直链淀粉易老化，支链淀粉不是老化；支链淀粉易糊化，直链淀粉不易糊化。3常见的淀
10、粉酶有哪些，简述其作用特点。答：4新式制造硬糖果的方法是添加适量淀粉糖浆，试述添加淀粉糖浆的优点。答：新式制造硬糖果的方法是添加适量淀粉糖浆(葡萄糖值 42)，工艺简单，效果较好，用量一般为 3040。1、不含果糖，吸湿性较转化糖低，糖果保存性较好；2、含有糊精，能增加糖果的韧性、强度和粘度，不易碎裂；3、甜度较低，是产品甜味温和，更加可口。5简述商业用焦糖色素的加工分类方法。答：直接加热糖类，特别是糖和糖浆，会产生一组称为“焦糖化”的复杂反应，商业用焦糖色素分为：1、耐酸焦糖色素：由硫酸氢铵催化产生，用于可乐类饮料；2、啤酒用焦糖色素：加热含铵离子的蔗糖溶液；3、焙烤食品用焦糖色素：直接热解
11、蔗糖产生。6简述影响淀粉老化的因素。答：1、淀粉的种类：直链淀粉易老化，支链淀粉不是老化；链长适中的容易，链过长或过短的淀粉都不易老化。2、含水量：淀粉含水量在 30%60%时易老化，小于 10%或大量水中则不易老化。3、温度：24易老化，大于 60或是小于-20较难老化，冷却速度慢加重老化。4、pH：在偏酸（pH4 以下）或偏碱的条件下不易老化。5、共存物的影响：脂类物质可使直链淀粉的老化变难。7. 简述影响果胶物质凝胶强度的因素。答：1、果胶相对分子质量的影响：随着相对分子质量的增大，在标准条件下形成的凝胶强度也增大；2、酯化程度的影响：果胶凝胶的强度随着酯化程度增大而增高，同时，果胶的酯
12、化程度也直接影响凝胶速度；3、PH 的影响：一定 PH 值有助于果胶-糖凝胶体的形成，不同类型果胶形成凝胶有不同的 PH 值范围；4、温度的影响：当脱水剂的含量和 PH 值适当时，在 050 摄氏度范围内，温度对果胶凝胶影响不大，但温度过高或加热时间过长，果胶将发生降解，蔗糖也发生转化，从而影响果胶凝胶的强度；8简述谷胱甘肽的生物学功能。答：谷胱甘肽普遍存在于动植物和微生物细胞中，它是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的。1、在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅助因子，可保护巯基酶和防止过氧化物积累；2、作为解毒剂，可用于氟化物、CO、重金属及有机溶剂等的解毒；3、作为自由基清除剂，保护
13、细胞膜，使之免遭氧化性损伤，防止红细胞溶血及促进高铁血红蛋白的还原、4、对放射线、放射性药物活着由于肿瘤药物所引起的白细胞减少等能起到保护作用；5、能够纠正乙酰胆碱、胆碱酯酶的不平衡，起到抗过敏作用；6、可防止皮肤老化及色素沉着，减少黑色素的形成，改善皮肤抗氧化能力并使皮肤产生光泽；7、治疗眼角膜病；8、改善性功能。9何谓环糊精？简述其应用价值。答：在环糊精糖基转移酶作用于淀粉(主要是直链淀粉)所生成的 -1,4-糖苷键连接、首尾相连、由 612 个葡萄糖单位组成的寡糖。有催化特性，并可与一些离子或有机小分子形成包含络合物。环糊精还能使食品的色、香、味、得到保存和改善，因此在食品、医药、轻工和
14、农业化工等领域用做稳定剂、乳化剂和抗氧化剂。10单糖可发生何种类型的氧化，试述之。答：1、氧化成醛糖酸（弱氧化剂）：醛糖含游离醛基，具有很好的还原性。碱性溶液中重金属离子如菲林试剂中得铜离子是一种弱氧化剂，能使醛糖的醛基氧化成羧基，产物称醛糖酸，金属离子自身被还原。能使氧化剂还原的糖称还原糖。2、氧化成醛糖二酸（强氧化剂）：如果使用均较强的氧化剂如热的稀硝酸，醛糖的醛基和伯醇基均被氧化成羧基，形成的二缩醛称醛糖二酸。3、氧化成糖醛酸：某些醛糖在特定的脱氢酶作用下可以只氧化伯醇基而保留醛基，生成糖醛酸。11简述氨基酸的分类。答：氨基端是组成蛋白质的最小结构单位，根据 R 基团极性的不同，可将氨基
15、酸分为 4 类：1、非极性 R 基氨基酸:Ala、Val、Leu 、Ile、Pro、Phe、Trp 、Met 共 8 种，这类氨基酸在水中的溶解度较小;2、不带电荷的极性 R 基氨基酸:Ser、Thr、Tyr 、Asn、Gln、Cys、Gly;3、带正电荷的极性 R 基氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸。4、带负电荷的极性 R 基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。这种分类法对说明不同氨基酸在蛋白质中的功能很有意义。12. 简述肽单位结构特点。答：肽单位是指：主链骨架的重复单位。多肽链实际上是由许多肽单位通过 -碳原子连接而成的，肽单位结构基本固定不变，有以下特征：1、肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；
16、2、肽单位上的 6 个原子位于同一个刚性平面上，称为酰胺平面；3、在肽单位上，C=O 与 N-H 一般呈反式排列；4、相邻两个肽平面可围绕同一 -碳原子旋转，旋转的角度分别为 角 角，称之为二面角。13. 简述蛋白质变性对其结构与功能的影响。答：在理化因素的作用下，蛋白质分子的高级结构被破坏，但一级结构不变的现象叫做蛋白质变性。1、由于疏水基团暴露在分子表面，引起溶解度降低；2、改变了结合水的能力；3、生物活性丧失；4、由于肽键的暴露，容易受到蛋白酶的攻击，增加了对水解酶的感性；5、特征粘度增大；6、不能结晶。14. 简述蛋白质冻结变性的原因。答：1、由于蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，这
17、种变化破坏了一些维持蛋白质原构象的力，同时由于水保护层的破坏，蛋白质的一些基团就可相互直接作用，蛋白质会聚集或者原来的亚基会重排；2、由于大量水形成冰后，剩余的水中无机盐浓度大大提高，这种局部的高浓度盐也会使蛋白质发生变性。15简述蛋白质对食品的功能性质。答：蛋白质的功能性质是指在食品加工、贮藏、和销售过程中蛋白质对食品需宜特征做出贡献的那些物理和化学性质，可分为四个方面：1、水化性质，取决于蛋白质与水的相互作用，包括水的吸收与保留、湿润性、溶胀、黏着性、分散性、溶解度和黏度等；2、表面性质：包括蛋白质的表面张力、乳化性、起泡性、成膜性、其为吸收持留性等；3、结构性质，即蛋白质相互作用所表现的
18、有关特性，如产生弹性、沉淀、凝胶作用及形成其他结构时起作用的那些性质；4、感官性质，如颜色、气味、口味、适口性，咀嚼度、爽滑度、浑浊度等。16简述蛋白质水合性质的测定方法。答：定量测定蛋白质的水合性质具有重要意义，通常的测定方法有四种；1、相对湿度法：测定一定水分活度 W 时所吸收或丢失的水量，该方法可用于评价蛋白粉的吸湿性和结块现象；2、溶胀法：将蛋白粉末置于下端连有刻度毛细管的沙蕊玻璃过滤器上，让其自发地吸收过滤器下面毛细管中的水，即可测定水合作用的速度与程度，这种装置叫 Baumann 仪；3、过量水法：使蛋白质样品同超过蛋白质所能结合的过量水接触，随后通过过滤或低速离心或挤压，使过剩水
19、分离。这种方法只适用于溶解度低的蛋白质，对于还有可溶性蛋白质的样品必须进行校正；4、水饱和法：测定蛋白质饱和溶液所需要的水量，如用离心法测定对水的最大保留性。17简述食品蛋白凝胶的类型。答：食品蛋白凝胶可大致分为；1、加热后再冷却形成的凝胶，这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶；2、在加热下形成的凝胶，这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成的凝胶；3、由钙盐等二价金属盐形成的凝胶，如豆腐；4、不加热而经部分水解或 PH 调整到等电点而形成的凝胶，如用凝乳酶制作干酪等。18. 简述酶活性部位的特点。答：酶活性部位是酶分子能直接结合底物，并催化底物发生反应的部位，其特点如下；1、
20、活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分，大约为 1%2%；2、酶的活性部位是一个三维实体；3、酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物结合的过程中，底物分子或酶分子有时是两者的构想同时发生了一定的变化后才互补的，这是催化基团的位置正好在所催化底物键的断裂和即将生成键的适当位置；4、酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内；5、底物通过次级键较弱的力结合到酶上；6、酶活性部位具有柔性或可运动性。19简述常用的酶活力测定方法。答：1、分光光度法；利用底物和产物在紫外或可见光部分的光吸收的不同，选择一适当的波长，测定反应过程中反应进行的情况；2、荧光法：根据底物或产物的荧光性质的
21、差别来进行测定；3、同位素测定方法；用放射性同位素标记的底物，经酶作用后所得到的产物，通过适当的分离，测定产物的脉冲数即可换算出酶的活力单位；4、电化学方法：最常用的是玻璃电极配合一高灵敏度的 PH 计，跟踪反应过程中氢离子变化的情况，用 PH 的变化来测定酶的反应速率。20简述米氏常数的意义。答：当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，它的单位是摩尔每升。1、km 是酶的一个特征常数：km 的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关；2、km 值可以判断酶的专一性和天然底物；有的酶可作用于几种底物，因此就有几个 km 值，其中 km 值最小的底物称为该酶的最适底物，也就是天然底物；3、k
22、m 可以作为酶和底物结合紧密程度的一个度量；4、若已知某个酶的 km 值，就可以计算出在某一底物浓度时，其反应速率相当于 Vmax 的百分率；5、km 值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。21简述说明酶活力抑制程度的表示方法。答：酶受抑制后活力降低的程度是研究酶抑制作用的一个重要指标，一般用反应速率的变化来表示。若以不加抑制剂时的反应速率为 V0，加入抑制剂后的反应速率为 Vi，则酶活力的抑制程度可用下述方法表示：(1) 相对活力分数 (残余活力分数) ： 0iva(2) 相对活力百分数 (残余活力百分数) ： %1i(3) 抑制分数：指被抑制而失去活力的分数： 0iva(4) 抑制百分数
23、： 通常所谓抑制率是指抑制分0(1)1ivia数或抑制百分数。22简述说明食品中酶的功能。答：1、提高食品品质；2、制造合成食品；3、增加提取食品成分的速度与产量；4、改变风味；5、稳定食品性质；6、增加副产品的利用率。23简述等电点与两性解离性质。答：由于氨基酸同时含有羧基（酸性）和氨基（碱性） ，因此他们具有两性性质。1、氨基酸的两性性质决定于介质的 PH 值，氨基酸在溶液中净电荷为零时的 PH 值称为氨基酸的等电点，表示为 PI，在数值上 PI 值等于该氨基酸处于两性离子状态时基团两侧 PK值之和的一半；2、在等电点以上的任何 PH 值溶液中，氨基酸带净负电荷：3、在低于等电点的 PH
24、值溶液中氨基酸带净正电荷；4、在一定的 PH 值范围内，PH 离等电点越远，氨基酸所带的净电荷越大。三、论述题1论述说明影响羰氨反应的因素。答：1、羰基化合物的影响：1、1 褐变速度最快的是不饱和醛，其次是双羰基化合物，酮的褐变速度最慢；1、2 还原性的美拉德反应速度，五碳糖的褐变速度是六碳糖的 10 倍；2、氨基化合物：一般地，氨基酸、肽类、蛋白质、胺类均与褐变有关。胺类比氨基酸的褐变速度快。就氨基酸来说，碱性氨基酸的褐变速度快。氨基在 -位或在末端者，比在 a-位的易褐变。而蛋白质的褐变速度则十分缓慢；3、PH 值的影响：美拉德反应在酸、碱环境中均可发生，但在 PH=3 以上，其反应速度随
25、 PH 值得升高而加快，所以降低 PH 值是控制褐变的较好方法；4、反应物浓度：美拉德反应速度与反应物浓度成正比，但在完全干燥条件下，难以进行。水分在 10%-15%时，褐变易进行；5、温度：美拉德反应受温度的影响很大，温度相差 10 摄氏度，褐变速度相差3-5 倍；一般在 30 摄氏度以上褐变较快，而在 20 摄氏度以下褐变较慢；6、金属离子：由于铁和铜催化还原酮类的氧化，所以促进褐变，三价铁离子比二价铁离子更有效，故在加工过程中应避免这些金属离子。2论述影响蛋白质水合性质的环境因素。答：1、蛋白质的浓度：蛋白质总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加。2、PH 值：PH 值的改变会影响蛋白质分子的
26、解离和带电性，从而改变蛋白质分子同水结合的能力。在等电点，蛋白质荷电量净值为零，蛋白质的相互作用最强，呈现最低水化和肿胀。高于或低于等电点 PH 值时，由于净电荷和排斥力的增加使蛋白质肿胀并结合较多的水。3、温度：随着温度的提高，由于氢键作用和离子基团的水和作用的减弱，蛋白质结合水的能力一般随之下降。但变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约 10%.这事由于蛋白质变性后，原来被掩蔽的肽键和极性侧链（基团）暴露在表面。从而提高了极性侧链（基团）结合水的能力，但如果变性过度导致蛋白质聚集，那么蛋白质结合水的能力下降。4、离子的种类和浓度：离子的种类和浓度对蛋白质吸水性，肿胀和溶解度也有很大的影
27、响。盐类和氨基酸侧链基团通常同水发生竞争性结合，在低盐浓度时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质脱水 ，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。3论述说明影响蛋白质胶凝作用的有关因素。答：（1）温度：加热将导致蛋白质分子的展开和功能基团的暴露，当被冷却至室温和冷藏温度时，热动能的降低有助于功能基团之间形成稳定的非共价键，于是产生了凝胶化作用。（2）PH：PH 值会影响使蛋白质相互吸引的疏水作用力和使蛋白质相互推斥的静电作用力之间的平衡，进而影响凝胶的网状结构和凝胶的
28、性质，这种影响是通过改变蛋白质分子所带的净电荷而实现的。如在较高 PH 条件下，乳清蛋白质溶液所带净电荷多，形成半透明凝胶；随着 PH 下降，蛋白质分子所带的净电荷减少，在等电点（PH5.2）时，乳清蛋白质溶液形成了凝结块。（3）金属离子：Ca 2+或其他二价金属离子能在相邻多肽链的特殊氨基酸残基之间形成交联（Ca 2+桥） ，强化了蛋白质凝胶结构。如在 PH7.0 或更高时，CaCl2（3-6mmol/L）能提高 -乳球蛋白的硬度，因此通过控制蛋白质交联的程度就能制备所需强度的蛋白质凝胶。（4）蛋白质浓度：蛋白质浓度高时，蛋白质分子间接触的几率增大，更容易产生蛋白质分子间的吸引力和胶凝作用，
29、甚至在对聚集作用并不十分有力的环境条件下，仍然可以发生胶凝。但当球状蛋白质的分子质量低于 23000 时，在任何蛋白质浓度下，它们不能形成热诱导凝胶，除非蛋白质分子中含有至少 1 个游离的-SH 或 1 个二硫键。（5）不同种类的蛋白质或者蛋白质与多糖：将某些不同种类的蛋白质放在一起加热可产生共胶凝作用形成凝胶，此外蛋白质还能通过和多糖胶凝剂相互作用形成凝胶。4按动力学机制论述说明多底物反应机制类型。答：(1)序列反应或单 置换反应产物不能在底物完全结合前释放。A 和 B 底物的结合和产物的释放有一定的顺序底物二者均结合到酶上，然后才反应产生 P 和 Q： 有序反应：A 定为领先底物，在结合
30、B 前首先与酶结合。严格地说，在缺少 A时 B 不能结合自由的酶。反应形成 E 与底物 A 和 B 的三元复合物，随后生成 E与产物 P 和 Q 的三元复合物，再有序的释放反应产物 P 和 Q（在下面的图解中，Q 是 A 的产物，最后被释放出来） 。随机反应：（2）乒乓反应或双置换反应这类反应的特点是，酶同 A 的反应产物(P)是在酶同第二个底物 B 反应前释放出来，在这一过程中酶 E 转变为一种修饰酶形式 E，然后再同底物 B 反应生成第二个产物 Q，并再生为未修饰的酶形式 E。5论述说明抑制剂对酶促反应的抑制类型。答：根据抑制剂与酶的作用方式及抑制作用是否可逆，可把一直作用分为两大类；1、
31、不可逆抑制作用：抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶的必需基团相结合，导致酶活性降低或丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶的活性。根据不可逆抑制作用的选择性不同，可分为专一性不可逆抑制作用和非专一性不可逆抑制作用。2、可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的，称为可逆抑制。2、1 竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构类似，所以能和底物竞争酶的活性部位，从而影响了酶与底物的正常结合。其抑制程度取决于底物及抑制剂的相对浓度，这种抑制作用可以通过增加底物浓度而解除。加入竞争性抑制剂后Vmax 不变， Km 增大；2、2 非竞争性抑制：其特点是底物和酶同时与酶结合，两者没有竞争作用，但是形成的三元复合物不能进一步分解为产物，因此酶活力降低，这类抑制剂与酶活性部位以外的基团相结合。某些重金属离子对酶的抑制作用属于这类抑制剂。加入非竞争抑制剂后 Vmax 降低，Km 不变；2、3 反竞争抑制：酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合，但形成的三元复合物不能进一步分解为产物。反竞争性抑制作用常见于多底物反应中。加入反竞争性抑制剂后 Vmax 减小， Km 减小；2、4 混合性抑制:
