1、1生物化学复习(2010 级 1-5 班)2011.12.16基本事实(一句话,什么是什么)糖化学1. 单糖或多糖是多羟基醛或多羟基酮。2. 连接四个不同原子或基团的碳原子称之为不对称碳原子或手性碳原子3. 自然界存在的葡萄糖为 L-型。4. 一个糖的 -型和 -型是异头物。5. 葡糖主要以吡喃环形式存在;果糖在游离状态下时主要以吡喃环形式存在,在结合状态时则多以呋喃环形式存在。6. 糖原是肝脏、肌肉中的贮藏性多糖,其合成和分解都始于非还原端。7. 蔗糖是植物体内糖运输的主要形式,无还原性,由 1 分子 -D-吡喃葡萄糖和 1 分子 -D-呋喃果糖通过,-1,2 糖苷键构成。8. 一种单糖可以
2、形成多种结构的多糖,原因是单糖有异构体、异头物和多羟基。9. 单糖的羟基被氨基取代后形成的化合物称为氨基糖;单糖与磷酸缩合生成的化合物称为糖脂;单糖的缩醛式化合物称为糖苷。10. 糖脎是糖类的苯肼衍生物,为黄色结晶,由糖的 C-1 和 C-2 与苯肼反应生成,分解又得到原来的糖,因此可以用于糖的提纯。11. 脂多糖是细菌细胞壁中常见的结构性多糖。12. 糖原或支链淀粉经磷酸化酶作用(磷酸解)的分解产物是 G-1-P 和极限糊精,极限糊精含有 -1,4 糖苷键和 -1,6 糖苷键。13. 糖原或淀粉分解代谢中起始步骤的产物是 G-1-P;G 分解中起始步骤的产物是 G-6-P。14. -淀粉酶可
3、水解淀粉、糖原内部的 -1,4 糖苷键。15. -淀粉酶水解支链淀粉的主要产物为葡萄糖、麦芽糖、麦芽三糖和糊精。16. -淀粉酶作用于淀粉分子非还原末端的 -1,4 糖苷键,产物主要为麦芽糖。17. 分解 -1,6 糖苷键的酶是脱支酶(又称为 R 酶) ,植物体内合成支链淀粉分支点 -1,6 糖苷键的酶是 Q 酶。18. 动物体内分解糖原分支点 -1,6 糖苷键的酶是分支酶。19. 直链淀粉遇碘呈蓝色,支链淀粉遇碘呈紫色。20. 植物体内淀粉彻底水解为葡萄糖需要四种酶协同,分别是:-淀粉酶、-淀粉酶、R 酶和麦芽糖酶。21. 糖分解时单糖活化以磷酸化为主,其次是酰基化(活性醋酸) 。22. 纤
4、维素分子是由 -D-葡萄糖残基以 -1,4-糖苷键连接组成的不分支的直链葡聚糖,是植物中最广泛存在的骨架多糖。23. EMP、HMP 在有氧和无氧条件下均能进行。24. 一般认为,EMP 途径的终产物是乳酸,产生 2ATP,三个关键酶分别是磷酸果糖激酶(最关键的限速酶) 、丙酮酸激酶(次重要的调节酶) 、己糖激酶(第三重要的调节酶) 。25. EMP 中第一个耗能的步骤是:葡萄糖激酶(或称已糖激酶)催化 GG-6-P。26. EMP 调节中磷酸果糖激酶是最重要的限速酶,该酶受 1,6-二磷酸果糖的激活,为正反馈调节,ATP 是该酶的变构抑制剂。27. EMP 中提供高能磷酸基团使 ADP 磷酸
5、化成 ATP 的高能化合物是 1,3-二磷酸甘油酸和 PEP。28. 丙酮酸脱氢酶复合体包括 5 种辅因子,分别是 TPP、硫辛酸、CoA、FAD 和 NAD+。29. 在 PEP 转化生成丙酮酸代谢步骤中经过底物水平磷酸化产生了 ATP。但在有氧条件下 EMP 代谢途径的终产物是丙酮酸,共产生8ATP;由于红细胞没有线粒体,其能量几乎全由 EMP 提供。30. 丙酮酸脱氢酶复合体包括三种酶、5 种辅因子(TPP、硫辛酸、辅酶 A、FAD、NAD +) ,NAD +是底物脱下的 2H 的最终受体。31. EMP-TCA 途径中的氢受体主要是 NAD+ 和 FAD,磷酸戊塘途径的氢受体主要是 N
6、ADP +;在肌肉、神经组织中,通过 EMP 产生的 NADH 通过甘油-磷酸穿梭作用转化形成线粒体内的 FADH2 进入而进人琥珀酸氧化呼吸链,故这些组织中 1mol 葡萄糖产生 36ATP;其他组织中通过 EMP 产生的 NADH 通过苹果酸穿梭作用转化为线粒体内的 NADH 而进人 NADH 呼吸链,故这些组织中 1mol葡萄糖产生 38ATP。32. EMP 中产生的 NADH 的去路是使丙酮酸还原为乳酸,但有氧条件下则经甘油 -磷酸穿梭或苹果酸穿梭进入线粒体氧化。33. EMP 中醛缩酶催化 6C 糖 1,6- 二磷酸果糖转化为 3C 糖 3-磷酸甘油醛,是典型的分解反应。34. 琥
7、珀酸脱氢酶催化以下:琥珀酸+FAD=延胡索酸+FADH2 ,丙二酸是该酶的竞争性抑制剂。35. TCA 循环中共发生 4 次脱氢反应,生成 3mol NADH 和 1mol FADH2,但不能直接产生 ATP。36. 成熟红细胞缺乏全部细胞器,其能量来源主要依靠血糖(每天 25 克左右)进行糖酵解获得。37. 发酵可以在活细胞外进行。38. 磷酸戊糖途径中存在两种脱氢酶,它们分别是 6-磷酸葡萄糖脱氢酶和 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶。39. UDPG、ADPG 是多糖(糖原、淀粉)合成时葡萄糖活化的主要方式,二核苷酸化是糖的合成代谢中单糖活化的主要方式。40. 糖异生作用是指由非糖物质(乳酸、甘油
8、、丙酮酸及某些氨基酸等)转化为糖的过程,需克服 EMP 三个关键酶催化的不可逆反应,其他反应步骤则是 EMP 的逆过程,仅发生在动物体内。41. 糖异生途径的特异酶分别是丙酮酸羧化酶、PEP 羧激酶、果糖-1,6-二磷酸酶、磷酸酯酶。42. 糖异生过程中由丙酮酸羧化酶和 PEP 羧激酶催化的代谢历程称为丙酮酸羧化支路,该支路所需的主要辅因子是生物素(携带 CO2进行羧化作用) 。43. 联系糖原异生作用与三羧酸循环的酶是丙酮酸羧化酶。244. 在 EMP 和糖异生中都发挥作用的酶是 3-磷酸甘油醛脱氢酶。45. 由 2 丙酮酸或 2 乳酸合成 1G 共消耗 6ATP(其中 4ATP,2GTP)
9、 。46. 利用乳酸合成糖原,每增加 1 个葡糖单位,需消耗 8ATP:2 丙酮酸2 草酰乙酸 消耗 2ATP; 2 草酰乙酸2PEP 消耗 2GTP2 甘油酸-3-P2 甘油酸-1,3-2P 消耗 2ATP; G-1-PUDPG 消耗 2ATP47. 利用丙酮酸合成糖原,每增加 1 个葡糖单位,需消耗 8ATP 和 2NADH:48. EMP 是有氧呼吸和无氧呼吸共同具有的呼吸途径,催化第 1 个氧化-还原反应步骤的巯基酶是甘油醛-3-磷酸脱氢酶,碘乙酸是该酶的不可逆抑制剂。49. 合成糖原和蔗糖时葡糖供体是 UDPG,合成淀粉时葡糖供体是 ADPG。50. EMP 中第 1 个消耗 ATP
10、 的步骤是由葡糖激酶(或称为己糖激酶)催化 G 转化为 G-6-P;第 2 个消耗 ATP 的步骤是由果糖磷酸激酶催化 F-6-P 转化生成 F-1,6-2P。51. EMP 中提供高能磷酸基团,使 ADP 磷酸化成 ATP 的高能化合物是 1,3-二磷酸甘油酸和 PEP。52. TCA 循环(即柠檬酸循环)是分解与合成的两用途径;是糖、脂、蛋白质彻底分解的共同途径,TCA 中循环催化氧化脱羧的酶是异柠檬酸脱氢酶和 a-酮戊二酸脱氢酶,通过底物水平磷酸化生成的是 GTP。53. 催化葡萄糖或丙酮酸进行有氧分解的酶系中,需要硫辛酸作为辅酶的酶系有丙酮酸脱氢酶系和 -酮戊二酸脱氢酶系。54. 一分
11、子葡萄糖有氧分解可净获得 36 分子(甘油-a-磷酸穿梭作用)和 38 分子(苹果酸穿梭作用)ATP,与乙醇发酵净得 ATP 数量之比接近 18:1。55. 乙醛酸循环的 2 个关键酶分别是异柠檬酸裂解酶(催化异柠檬酸裂解为乙醛酸和琥珀酸)和苹果酸合成酶(催化乙醛酸与乙酰辅酶 A 合成苹果酸) 。56. 糖代谢 HMP 途径中发生了三碳、六碳、七碳糖之间互变。脂肪化学57. 按电荷性质,脂质可分为中性脂质和极性脂质(包括负电性脂质和正电性脂质) ;脂肪是中性或非极性脂,磷脂是极性脂。58. 磷脂是生物膜中最常见的极性脂,它又可分为甘油磷脂和鞘磷脂两类。59. 磷脂中脂酸碳链的缩短可增加细胞膜的
12、流动性。60. 并非所有的脂类都含有脂酰基,动物细胞膜上的糖脂属于神经节苷脂,分别由鞘氨醇、脂酸、糖、唾液酸组成。61. 脂肪在脂肪酶的作用下,水解终产物是甘油和脂肪酸。62. 肪肪(包括植物油和动物油)在碱性条件下水解生成甘油和脂肪酸的反应称为皂化反应。63. 生物体中的脂肪酸绝大多数是偶数碳原子脂肪酸。64. 常见脂肪酸 16:0、18:0、20:0 分别称为软脂酸、硬脂酸和花生酸;16:1、18:1、18:2、18:3 分别称为软脂油酸、油酸、亚油酸、亚麻酸。65. 哺乳动物自身不能合成亚油酸和亚麻酸,因此这二种脂肪酸被称为必需脂肪酸。66. 自然界中常见的不饱和脂酸多具有顺式结构。67
13、. 含有胆碱的甘油磷脂称为卵磷脂,其分子的亲水端为磷酸胆碱,疏水端为脂肪酸。68. 含有乙醇胺的甘油磷脂称为脑磷脂,其分子的亲水端为磷酸乙醇胺,疏水端为脂肪酸。69. 甘油磷脂的磷酸基亲水,其余的部分亲脂。70. 构成生物膜的三类主要膜脂为磷脂、糖脂、固醇。71. 脂肪酸氧化分解主要途径是 -氧化,-氧化需辅因子 NAD 、 FAD、CoA 等。72. 20 碳或 22 碳脂肪酸在过氧化酶体内氧化,其酰基载体为辅酶 A。73. 脂酰 CoA 的 -氧化过程顺序是:脱氢、加水、再脱氢、硫解。74. 脂肪酸的 -氧化主要发生在线粒体内。有几点需要说明:(1)细菌脂酸的 -氧化系统是诱导产生的,在脂
14、酸缺乏时,该系统不存在;在细菌中该系统是可溶性的;在大肠杆菌(E.coli)中,烯脂酰 CoA 水合酶、L-羟脂酰 CoA 脱氢酶、-酮脂酰硫解酶位于同一蛋白质上,分子量 270000;(2)植物中含高脂肪的、正在发芽的 -氧化系统出现在乙醛酸循环体(特化的过氧化物酶体) ,但含低脂肪的种子和叶细胞中,-氧化系统位于过氧化物酶体;(3)近几年的研究表明,动物体内长链脂酸(20 碳或 22 碳以上)在过氧化物酶体的 -氧化系统中缩短,然后进入线粒体氧化系统被完全降解。 75. 肉碱的功能是:参与转移酶催化的酰基反应76. 生物对脂肪酸的氧化分解在线粒体基质中进行,主要有三条途径:-氧化、-氧化、
15、-氧化。77. 乙酰 CoA 羧化酶是脂肪酸从头合成途径的限速酶,该酶为别构酶,柠檬酸是该酶的别构激活剂,只有别构部位结合柠檬酸后,该酶才有活性。细胞质中柠檬酸浓度是脂肪酸合成的最重要的调节物。78. 肝细胞线粒体中产生的乙酰 COA 主要有四条去路,即:进入 TCA,合成脂肪酸,合成固醇类和合成酮体。79. 偶数碳脂肪酸和奇数碳脂肪酸都可进行 -氧化,每次脱去 2 个碳原子,脂肪酸活化以脂酰 CoA 形式为主。80. 参与脂肪酸 -氧化的因子有 ATP、FAD、HSCoA、NAD + 等。81. 脂肪酸的 -氧化和 -氧化都是从羧基端开始, -氧化从甲基端开始。82. 多不饱和脂酸的 -氧化
16、比饱和脂酸的 -氧化多需 2 种酶,即 3 顺、 2-反烯脂酰 CoA 异构酶,表异构酶(即 -羟脂酰辅酶 A 立体异构酶) 。83. 细胞质是(饱和)脂肪酸“从头合成”途径的场所(主要是合成 16 碳软脂酸) ,乙酰 CoA 是合成脂肪酸的原料;高于 16 碳的脂3酸合成在内质网进行,其酰基载体为辅酶 A。84. 脂肪酸从头合成的 C2 供体是乙酰 CoA,活化的 C2 供体是丙二酸单酰 CoA。85. 合成脂肪酸的原料是乙酰 CoA,它需经柠檬酸穿梭(丙酮酸-柠檬酸循环)从线粒体内带到细胞质中;故脂肪酸合成需要柠檬酸。86. 脂肪酸生物合成的“从头合成”途径中丙二酰 CoA 是中间产物,乙
17、酰辅酶 A 羧化酶是限速酶,该酶需辅因子生物素。87. 脂肪“从头合成”合成所需原料为乙酰 CoA、NADPH、ATP、CO2 及 ACP(酰基载体蛋白) ,其中需要柠檬酸裂解来提供乙酰 CoA。88. 超过 16C 的脂酸生物合成主要通过内质网、线粒体的酶系参与碳链的延长。89. 脂肪酸生物合成延长途径在线粒体中进行时以乙酰 CoA 为二碳供体(这是原料 1;还需要 NADPH 作为还原性物质,这是原料 2) ,在内质网和微粒体中以丙二酰 CoA 为二碳供体。90. 以乙酰 CoA 为原料在肝脏中合成的胆固醇是胆酸、性激素、VD 等生物合成的前体。91. 乙酰 CoA 是脂类物质生物合成的起
18、始物,也是合成酮体的原料。92. 脂肪酸氧化在线粒体基质经过中 -氧化进行,其产物乙酰 CoA 可经过“丙酮酸-柠檬酸循环”转运至细胞质中作为脂肪酸“从头合成”途径的合成原料。93. 肝脏细胞线粒体是合成酮体(即乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮)的主要场所,合成酮体的底物是乙酰辅酶 A。94. 肝脏不能利用酮体,酮体氧化利用主要在肝外组织的细胞线粒体内。95. 甾体类物质(如胆固醇)合成的共同中间物为异戊烯基焦磷酸(IPP) 。96. 胆固醇的核心结构是环戊烷多氢菲。97. 酮体和胆固醇合成中,都有 -羟-甲-戊二酰 CoA 中间产物的产生。98. 磷脂(双亲分子)包括卵磷脂和脑磷脂等。磷脂不足,细胞
19、膜结构受影响,会遗漏传递信息,加速人的老化。保证充足的磷脂供应,可以有效加深大脑记忆,提高智力,防止脑功能衰退。卵磷脂分子的亲水端为胆碱,疏水端为脂肪酸,在动植物中分布最广,由于蛋黄中含量最多,因而得名。卵磷脂对于神经信息传递,改善脂肪代谢,以及预防心血管疾病都具有重要作用。脑磷脂分子的亲水端为乙醇胺,疏水端为脂肪酸,主要是促进神经细胞的生长,对改善脑功能有一定效用,还有加速血液凝固的作用。99. 前列腺素、白三烯等是由花生四烯酸转变而来的。 100. 脊椎动物的类固醇激素有肾上腺皮质激素和性激素两大类。101. 固醇类化合物结构的特点是含环戊烷多氢菲。蛋白质化学102.自然界中有 D-型和
20、L-型氨基酸,但构成天然蛋白质的氨基酸均为 L-氨基酸。103.蛋白质的特征元素为氮元素,蛋白质平均含氮量 16%,即 1g 氮相当于 6.25g 蛋白质;6.25 又被称为蛋白质系数;20 种基本氨基酸中含氮量最高的氨基酸为 Aarg。104.天 然 蛋 白 质 的 基 本 组 成 单 位 为 氨 基 酸 , 共 有 20 种 ; 天 然 氨 基 酸 并 不 都 是 编 码 氨 基 酸 。105.20 种基本氨基酸中,生酮氨基酸是 Leu 和 Lys,Pro 是亚氨基酸, Val、Leu 、Ile 是分支氨基酸,His 是杂环氨基酸,Lys、Arg、His 是碱性氨基酸,Asp 、Glu 是
21、酸性氨基酸,Ser 、Thr 是羟基氨基酸。106.20 种基本氨基酸中,除 Gly 外,其它氨基酸至少含有一个不对称碳原子(即手性碳)107. 蛋白质的最大吸收峰在 280nm 处,这是由芳香族氨基酸(Trp,Tyr,Phe)引起的,在 280nm 波 长 处 有 特 征 性 吸 收 峰 的 氨 基 酸 是 色 氨酸 ( Trp) 。108. 酶 蛋 白 荧 光 主 要 是 来 自 Trp 和 Tyr 两 种 氨 基 酸 。 蛋 白 质 中 含 有 荧 光 生 色 团 的 氨 基 酸 有 Trp,Tyr,Phe,Trp 的荧光强度最大,Tyr 次之, Phe 最小。109.无 遗 传 密 码
22、 , 但 在 蛋 白 质 中 发 现 的 修 饰 氨 基 酸 有 多 种 , 如 胱 氨 酸 ( 由 2Cys 的 -SH 氧 化 形 成 ) 、 5-羟 脯 氨 酸 、 5-羟 赖 氨 酸 。110.不 组 成 蛋 白 质 、 但 有 生 理 功 能 的 氨 基 酸 如 谷 氨 酸 、 S-腺 苷 甲 硫 氨 酸 、 组 胺 、 瓜 氨 酸 、 鸟 氨 酸 、 多 巴 胺 、 甲 状 腺 素 等 。111.虽 然 氨 基 酸 的 带 电 状 况 和 解 离 度 与 溶 液 的 pH 有 关 , 但 氨 基 酸 的 pI 不 受 溶 液 pH 影 响 。112. 能形成二硫键的氨基酸是 Cys
23、,分子量最小的氨基酸是 Gly,环状亚氨基酸是 Pro,含硫氨基酸有 Cys 和 Met,带有羟基的氨基酸有 Ser、Thr、Tyr。113. 人体不能合成 8 种氨基酸:Thr,Val,Leu,Ile,Phe,Trp,Lys,Met,又称为必需氨基酸。114. 植物、微生物由 Cys 合成 Met,动物由 Met 合成 Cys。115. 目前蛋白质测序的主要原理是 Edman 反应。116. 线性多肽肽分子中,尽管它的-氨基和 -羧基之间相互连接,但在其一端仍有自由氨基存在,此端被称为氨基末端或 N-端;另一端被称为羧基末端或 C-端。 。117. 稳定蛋白质溶液的两大因素是电荷和水化膜。
24、(一是蛋白质颗粒表面可带相同电荷颗粒之间相互排斥不易聚集沉淀,也可以起稳定颗粒的作用;二是蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜,从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集,防止溶液中蛋白质的沉淀析出。若去除蛋白质颗粒这两个稳定因素,蛋白质极易从溶液中沉淀。 )118. 环境 pH 小于某种氨基酸或蛋白质的 pI 时,该氨基酸或蛋白质带正电荷,为阳离子,在电场中向负极移动;环境 pH 大于其 pI 时,则带负电荷,为阴离子,在电场中向正极移动;环境 pH 等于其 pI 时,则对外不显静电荷,在电场中不移动,易沉淀,此时所带的电荷最对。4119. 电泳和等电聚焦都是根据蛋白质的电
25、荷不同,即酸碱性质不同分离蛋白质混合物的两种方法。120. 蛋白质空间结构在表现其生物学功能时可变。121. 肽键的特点:(1)氮原子上的孤电子对与羰基具有明显的共轭作用;(2)肽键中的 C-N 键具有部分双键性质,不能自由旋转,C=O 双键具有部分单键的性质;(3)组成肽键的原子-CO-NH 处于同一平面,构成刚性平面;(4)C-N 键长(0.132nm)比一般 C-N 键 (0.147nm) 短,而比 C=N(0.127nm)长;(5)多数情况下 H 和 O 以反式结构存在。 122. 消化液中的蛋白酶主要作用于必需氨基酸形成的肽键。123. 蛋白质一级结构中较多的二硫键可增加其结构稳定性
26、。124. -角蛋白的超二级结构为“三右左”式;胶原蛋白是“三左右”式结构。125. 球状蛋白中亲水氨基酸常在外侧,疏水氨基酸常在中心或内部。126. 结构域有空间结构域和一级结构域两类。127. 酰胺平面又称为肽平面、肽单位、肽基,是肽链主链上的重复结构,所含的原子数是 6。128. 在一个肽平面中,不能自由旋转的价键共有 3 个:肽平面中的-C-N-单键(含有 40%双键的性质) 、-C=O-双键(含有 40%单键的性质)及-N-H-单键;而 N-C和 C-C键则可自由旋转。129. 蛋 白 质 、 核 酸 的 主 干 链 单 调 重 复 , 前 者 为“-C-C-N”( 以 肽 平 面
27、为 单 位 ) 或 “-N-C-C-”( 以 氨 基 酸 残 基 为 单 位 ), 后 者 为 “核 糖 -磷 酸 ”, 蛋 白 质构 象 的 结 构 单 元 是 肽 平 面 。130. 蛋白质的一级结构的化学键主要包括肽键和二硫键。131. 典型的蛋白质 -螺旋是 3.613 。 132. 维持蛋白质三级结构稳定的主要力量是次级键(非共价键) ,但在某些蛋白质中也存在二硫键(共价键) 。133. 使蛋白质立体结构稳定的次级键中疏水作用(疏水键)是主要的。134. 具有四级结构的蛋白质特征是:含有二条或二条以上肽链,这些肽链称为亚基,亚基之间非共价结合,单独存在的亚基无生物学活性,蛋白质变性时
28、其四级结构受到破坏。135. 蛋白质变性的实质是空间结构破坏,功能丢失。136. 蛋白质变性后溶解度降低是因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加,因此粘度增加,扩散系数降低。137. 肌红蛋白分子具有球状三级结构,其稳定性主要依靠疏水键。138. 蛋白质分子二级和三级结构之间经常存在两种结构组合体称为超二极结构和结构域,它们都可充当三级结构的的组合配件。139. 天然蛋白质分子的 -螺旋多数为右手螺旋,其结构靠氢键维持,每转一圈上升 3.6 个氨基酸残基。140. 氢键既存在于蛋白质、核酸的空间结构,又是核酸转录、翻译中碱基配比的化学键。141. 目前的蛋白
29、质测序技术主要是从 N 端进行的。142. Sanger 试剂是 2,4-二硝基氟苯;Edman 试剂是异硫氰酸苯酯; 143. 角蛋白中富含较多的氨基酸是胱氨酸,胶原蛋白中含 Gly 较多。144. 蛋白质的分离、纯化主要是利用蛋白质分子的净电荷、分子大小和形状、溶解性和亲和力的不同。145. 蛋白质电泳的方向、速度主要取决于其所带电荷的正负性、所带电荷的多少及分子颗粒大小。146. SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGGE)迁移率主要与蛋白质分子量有关,与其所带电荷和分子形状无关。147. 沉降速度法使用的速度大于沉降平衡法,前者利用了不同的离心速度进行,后者利用了离心力和扩散力的平
30、衡。148. 离子交换是同种电荷离子之间的交换,阳离子交换树脂与阳离子进行交换。149. 利用颜色反应测定氨基酸含量时,常用的试剂是茚三酮。150. 动物体内氨的储存及运输的主要形式之一是 Gln,植物体内是 Asn。151. 胰蛋白酶可专一性的水解由碱性氨基酸组成的肽键,特别是对 Lys、Arg 的羧基参与形成的肽键具有专一性的水解作用。152. 氨基酸分解代谢可经过氧化脱氨基、联合脱氨基和转氨基途径脱去氨基生成酮酸和 NH4+,其中联合脱氨基途径中 -酮戊二酸的作用是递氨体;也可在脱羧酶催化下脱羧生成伯胺和 CO2,其脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。153. 人和哺乳动物体内的氨,主要在肝脏细胞
31、内通过尿素循环形成尿素排除体外,其分子中的两个 N 分别来自氨甲酰磷酸和 Asp,即形成一分子尿素可清除二分子氨和一分子 CO2。154. 尿素循环(又称鸟氨酸循环)分别发生在线粒体和细胞质,氨甲酰磷酸合成酶(CPS-)存在于线粒体,CPS-I 是一种变构酶,N-乙酰谷氨酸(AGA)是此酶的变构激活剂。精氨酸酶存在于细胞质中,其中间产物瓜氨酸在线粒体内形成。由精氨酸裂解生成尿素和鸟氨酸。155. 尿素合成的调节:(1)食物:高蛋白质膳食时尿素合成加快,反之低蛋白质膳食时尿素的合成速度减慢;(2)AGA 是氨甲酰磷酸合成酶 I 的变构激活剂,Arg 促进 AGA 的合成,故 Arg 浓度高时尿素
32、合成加速;(3)尿素合成酶系的调节:所有参与反应的酶中,精氨琥珀酸合成酶活性最低,是尿素合成的限速酶。 156. 尿素循环的中间产物瓜氨酸、鸟氨酸不能合成蛋白质。157. 原核生物蛋白质生物合成第一个加入的氨基酸为 fMet(甲酰甲硫氨酸) 。158. mRNA 作为蛋白质合成的模板,其原因是由于 mRNA 含有密码子;mRNA 中的密码子与 tRNA 分子中的反密码子是反平行配对的。159. 核糖体是肽和蛋白质生物合成的主要场所,但不是唯一场所。160. rRNA 是细胞中含量最丰富的一类 RNA。161. 氨基酸有 61 组密码子,终止密码子有 3 个。162. 遗传密码子的第三位碱基可变
33、性较大;线粒体、叶绿体的遗传密码与通用密码有差异。5163. mRNA 分子中阅读框的方向是:5端到 3端。164. 蛋白质的生物合成通常以 AUG 作为起始密码子,以 UAA,UAG 和 UGA 作为终止密码子。165. 真核和原核细胞的核糖体均由 rRNA 和多种蛋白质组成,其沉降系数分别是 80S 和 70S。166. 核糖体活性中心的 A 位主要在大亚基上,P 位多在小亚基上。167. 为蛋白质生物合成中肽链延伸提供能量的是 GTP.168. 原核生物染色体和质粒、真核生物的细胞器 DNA 都是环状双链分子。169. 原核生物 DNA 复制起点一个并与细胞膜相结合,复制为双向,复制方式
34、为 复制,真核细胞 DNA 复制在核膜上开始。170. 氯霉素、四环素、链霉素与核糖体结合抑制原核生物 DNA 的翻译,亚胺环己酮只抑制真核细胞的翻译。171. DNA 双链中,可作模板转录生成 RNA 的一股单链称为模版链,其对应的另一股单链称为编码链。172. 原核细胞中具有起始功能的肽链合成的起始复合物是 70s 复合物。173. L-谷氨酸脱氢酶是生物体内分布最广、活性最强的氨基酸氧化脱氢酶,主要催化 -酮戊二酸和 NH3 生成相应含氮化合物。174. 生物氨的排泄方式有尿素、尿酸、氨、酰胺、鸟嘌呤和氧化三甲胺等,人和脊椎动物以排泄尿酸为主。175. 生物体中活性蛋氨酸是 S-腺苷蛋氨
35、酸,它是甲基的供应者。176. 动物体内生酮氨基酸指的是亮氨酸和赖氨酸。177. 一碳单位的载体主要是 FH4,CO2 不是一碳单位。178. 黑色素是酪氨酸转化的产物之一。179. 植物芳香族氨基酸是由莽草酸途径合成的,起始物质为磷酸赤藓糖和磷酸烯醇丙酮酸。180. 天然氨基酸均为 L型,D氨基酸大多是由 L氨基酸变旋而来的。181. 溴化氰 CNBr 仅分解由 Met 的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。182. 核酸和蛋白质的生物合成都可分为起始、延长和终止三个阶段。183. 蛋白质变性是由于空间结构受异常因素影响而改变,同时生物学功能丧失。184. 强酸水解蛋白质时色氨酸被破坏。1
36、85. 蛋白质的变性(指蛋白质分子空间结构被破坏而凝聚从溶液中析出的现象) 、沉淀,凝固相互之间有很密切的关系,但蛋白质变性后并不一定沉淀,沉淀的蛋白质不一定都变性;变性蛋白质只在等电点附近才沉淀;沉淀的变性蛋白质也不一定凝固,如蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷,故仍溶于强酸或强减之中;但若将强碱和强酸溶液的 pH 调节到等电点,则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物,若将此絮状物加热,则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块。186. 蛋白质的生物合成是不可逆的,多肽链中氨基酸排序是按照遗传密码的规定进行排列,其排序是一定的,不是随机的。187. SD 序列是指原核细胞 mRNA 的 5
37、端富含嘌呤碱基的序列,它可以和 16SrRNA 的 3端的富含嘧啶碱基的序列互补,使 mRNA 与小亚基结合。188. 核塘体上分别有 P 位和 A 位,起始氨酰-tRNA(原核生物中是 fMet-Trna、真核生物中是 Met-tRNA)结合在 P 位,A 位的作用是接受新的氨酰- tRNA。189. 每个氨酰-tRNA 进入核糖体的 A 位都需要延长因子的参与,并消耗一分子 GTP。190. 肽基转移酶的作用是使 P 位上的肽酰-tRNA 转移至 A 位并形成新的肽键,起转肽作用和水解肽链作用。191. 蛋白质生物合成时转肽酶活性存在于核蛋白体大亚基。192. 生物体中活性蛋氨酸是 S-腺
38、苷甲硫氨酸,它甲基供体。193. 一个 N 端为某种氨基酸的的 n 肽,其开放式阅读框架至少应有 3n+6 个核苷酸残基,其中 3 个核苷酸残基为起始密码子,3 个核苷酸残基为终止密码子(UAA,UAG,UGA) 。 什么是开放阅读框(Open Reading Frame, ORF)?在构成基因的核苷酸序列中存在着一些最终翻译成蛋白的序列,每三个连续碱基(即三联“ 密码子” )编码相应的氨基酸。其中有一个起始密码子-AUG/ATG 和三个终止密码子,终止 密码子提供终止信号。当细胞机器沿着核酸合成蛋白链并使其不断延伸的过程中遇到终密码子时,蛋白的延伸反应终止,一个成熟(或提前终止的突变)蛋白产
39、生。因此开放阅读框是基因序列的一部分,包含一段可以编码蛋白的碱基序列。由于拥有特殊的起始密码子和直到可以从该段碱基序列产生合适大小蛋白才出现的终止密码子,该段碱基序列编码一个蛋白。194. 蛋白质合成的第一步是由氨酰 tRNA 合成酶催化氨基酸结合在 tRNA 3-末端-CCA 中 A 的 3-OH 相连合成氨酰-tRNA,供能者为ATP,氨基酸活化的部位是 -羧基,以酯键与 tRNA 结合。 195. 氨基酸活化的特异性取决于:氨基酰-tRNA 合成酶;氨酰 tRNA 合成酶既能识别特定氨基酸又能特异识别 tRNA,使它们能够特异性地接合。196. 氨基酸一旦与 tRNA 结合,进一步的去向
40、则由 tRNA 决定。197. 蛋白质合成过程中,肽基转移酶起着转肽和水解肽链的作用。198. 蛋白质合成过程中, “注册”是氨酰-tRNA 进入核糖体的某结合位点,该位点叫做 A 位。199. 蛋白质生物合成中,并非所有氨酰-tRNA 都是先进入核糖体的 A 位;因为第一个氨酰-tRNA 进入 P 位。200. E.coli 中有 2 种相关蛋白催化终止,称为释放因子(RF) ,其功能是:识别终止密码、使肽酰转移酶转变活性、它们是大肠菌中的两种起终止作用的蛋白质;它们对不同的密码子有特异性,RF1 识别 UAA 和 UAG,RF2 识别 UAA 和 UGA,它们都需要 RF3 的帮助。201
41、. 蛋白质生物合成中把一个游离氨基酸掺入到多肽链生成一个肽键共须消耗的高能磷酸键数是 4。202. 蛋白质合成过程中,为氨基酸活化提供能量的是 ATP,为肽链延伸提供能量的是 GTP.6203. 信号肽位于分泌蛋白新生链的 N 端,其作用是引导多肽链进入内质网等亚细胞。核苷酸及核酸化学204. 核苷中碱基与戊糖的连接为 C-N 糖苷键。205. 脱氧核苷酸来自于核苷二磷酸的还原。206. 构成核酸的基本单位是核苷酸,它是由碱基、核糖(脱氧核糖和核糖)和磷酸基连接而成。207. 核酸分子有极性,5端为磷酸基,3端为羟基,书写方向为 53。208. 嘌呤核苷分子中正常糖苷键为 1-9,即嘌呤的第
42、9 位氮与戊糖的第 1 位碳之间形成糖苷键;嘧啶核苷分子中正常糖苷键为为 1-1,即嘧啶的第 1 位氮与戊糖的第 1 位碳之间形成糖苷键。209. DNA 的 Tm(DNA 的熔点或熔解温度)一般在 70-85之间,Tm 值大小与(G+C)% 成正比。210. 真核细胞内,细胞核、叶绿体和线粒体均含有 DNA。211. 真核生物基因往往是不连续的,被称为断裂基因,其内含子一般不被翻译,但在转录后的加工中及 DNA 分子内有多种作用。212. 真核生物已合成肽链之间可以重组加工,这是一种编辑过程。213. 蛋白质种类的差异在于 R 基和多肽链长度不同;核酸种类的差异在于碱基排序不同、长度不同。2
43、14. 遗传信息的主要编码存在于 DNA 中,但 RNA 也编码遗传信息。215. 碱基互补配对是生物中心法则的核心,是双螺旋结构学说的精髓。216. 核酸分子中,糖环与碱基之间的连接键为糖苷键,其键型为 -型。217. 核酸的特征元素为磷,提取 DNA 的关键步骤是去除 RNA 。218. 细胞内种类最多、含量最丰富的 RNA 是 rRNA.219. 分离 RNA 常用蔗糖梯度离心,分离 DNA 常用氯化铯梯度离心。220. X 射线是揭示蛋白质、核酸二级结构最成功的方法。221. 核酸的最大光吸收峰为 260nm,核酸定量分析常用紫外吸收法。222. DNA 对紫外线的最大吸收峰值是 26
44、0nm,蛋白质为 280nm。223. DNA 变性后,紫外吸收增加,粘度下降,浮力密度升高,生物活性丧失。224. 维持 DNA 双螺旋结构稳定的主要因素是碱基堆积力,大量存在于 DNA 分子中的弱作用力如氢键、离子键和范德华力也起一定作用。225. tRNA 的二级结构为三叶草型,三级结构为倒 L 型。226. 几乎所有 tRNA 3-端序列都为 CCA-OH,其功能是携带活化氨基酸;氨基酸以酯键与 CCA-OH 中 A 所在的核糖 3位-OH 结合。227. tRNA 的二级结构中的额外环是 tRNA 分类的重要指标。228. tRNA 的作用是把氨基酸带到 mRNA 指定的位置;根据摆
45、动学说,当一个 tRNA 分子上的反密码子的第一个碱基为次黄嘌呤(I)时,它可以和 mRNA 密码子的第三位的 3 种碱基配对:U、C、A。229. 反密码子是指 tRNA 分子二级结构的反密码环中部的三个相邻核苷酸。230. 来源不同的 DNA 链之间的复性叫 DNA 杂交,来源不同的 DNA 片段的组合叫 DNA 重组。231. 核酸内切酶(简称核酸酶)非专一性地水解核酸链内的 3,5-磷酸二酯键(即前一个核苷酸的 3-OH 与下一位核苷酸的 5-位磷酸基团之间形成的共价键) 。232. 核酸外切酶能够从多核苷酸链的一端逐个水解下单核苷酸。233. 限制性内切酶作用于双链 DNA 内部,识
46、别位点在双链,长度为 4-8bp。234. 限制性内切酶是 1979 年由 Arber、Smith 等人发现的,这是 DNA 重组技术诞生的标志。235. 生物体内脱氧核苷二磷酸(dNDP)是由核苷二磷酸(NDP)还原而来的,由核糖核苷酸还原酶(或称为核苷二磷酸还原酶)催化。236. 生物体内的 dTMP 是由 dUMP 甲基化而来的。237. 稀有碱基或稀有核苷主要见于 RNA,特别是 tRNA。238. 常见的环化核苷酸有 cAMP 和 cGMP,常作为细胞内第二信使。239. 人类嘌呤代谢的终产物是尿酸,因为人体缺乏尿酸酶。 240. 腺嘌呤 A 及 AMP 分解时首先脱去氨基转变为次黄
47、嘌呤 I 和 IMP,后者再被氧化为黄嘌呤和黄嘌呤核苷酸。 241. 嘌呤、嘧啶及其核苷酸的生物合成有两类基本途径:从头合成、补救合成。242. 嘌呤核苷酸从头合成的起始物是核糖-5-磷酸,首先合成 IMP,其他各种嘌呤核苷酸都是 IMP 衍生而来.243. 嘧啶核苷酸从头合成与嘌呤核苷酸从头合成不同的是,前者先合成嘧啶环,再与 PRPP 反应形成最初产物尿嘧啶核苷酸(UMP) 。244. 合成嘌呤核的原料有 Asp、Gly、Gln、CO2 和甲酸,合成嘧啶核的原料有 Asp、NH3 和 CO2,可以说碱基是氨基酸代谢的产物。245. 嘧啶核苷酸合成途径的反馈抑制是由于控制了天冬氨酸转氨甲酰酶
48、的活性。246. 组 蛋 白 ( histones) 是 真 核 生 物 体 细 胞 染 色 质 中 的 碱 性 蛋 白 质 , 约 含 25%的 Arg 和 Lys。 比 其 他 蛋 白 的 Arg、 Lys 的 含 量 都 多 。247. DNA 的半保留复制是 1958 年由 Meselson 和 Stahl 通过 15N 标记培养和氯化铯密度梯度技术首先证实。248. DNA 复制过程中合成后随链时,先由引物酶合成 RNA 引物,再由 DNA 聚合酶在其 3端合成 DNA 链,然后由 DNA 聚合酶切除引物并填补空隙,最后由 DNA 连接酶连接成完整的链。249. 大肠杆菌 DNA 聚合酶主要负责 DNA 复制和延长;DNA 聚合酶有 2 套催化中心,后随链模版进行 360 度环化后,即可与前导7链同时进行复制。250. 大肠杆菌的 DNA 聚合酶主要负责 DNA 修复合成、去除引物、填补空缺、校对等。(DNA 聚合酶的功能不详,可能在损伤修复中有特殊作用) 。251. 真核生物 DNA 聚合酶至少有五种,对 DNA