1、1东北农业大学网络教育学院动物生物化学专升本网上作业题第二章 蛋白质化学一、名词解释1氨基酸的等电点当溶液在某一特定的 pH 时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的 pH 称为该氨基酸的等电点，用 pI 表示。2肽键: 是指CONH键，是一个氨基酸的 COOH 基和另一个氨基酸的 NH 2 基所形成的酰胺键。3多肽链: 由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链4肽平面: 肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的 6 个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。5蛋白质一级结
2、构: 是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构也称为蛋白质共价结构。6肽单位: 多肽链上的重复结构，如 CCONHC 称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。7多肽: 多肽链上的重复结构，如 CCONHC 称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。8氨基酸残基: 多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。9蛋白质二级结构: 是指多肽链主链本身通过氢键维系，盘绕、折叠而形成有规则或周期性空间排布。常见的二级结构元件有 螺旋、折叠片、转角和无规卷曲。10超二级结构: 在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级
3、结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。11结构域: 在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。12蛋白质三级结构: 多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构，称作三级结构。213蛋白质四级结构: ：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的有特定三维结构的蛋白质构象称为蛋白质的四级结构14二硫键: 指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。15螺
4、旋: 是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为 螺旋。16折叠或 折叠片: 2 条 折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成 折叠片。折叠片又称为 折叠。17亚基: 2 条 折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成 折叠片。折叠片又称为折叠。18蛋白质激活: 指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段后变成有活性蛋白质的过程。19变构效应: 也称别构效应，在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生构象变化，引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。20蛋白质变性: 天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变
5、，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态） ，从而引起生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋白质的变性。21蛋白质复性: 除去变性剂后，在适宜的条件下，变性蛋白质从伸展态恢复到折叠态，并恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的复性。22蛋白质的等电点: 当溶液在某个 pH 时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的 pH 就是该蛋白质的等电点，用 pI表示。23电泳: ：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动的现象叫电泳。24简单蛋白质: ：
6、又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。25结合蛋白质: 即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为辅基。二、填空题二、填空题1天然氨基酸的结构通式为（CONHHH2R或 CONHHR_3+） 。32氨基酸在等电点时主要以（两性 ）离子形式存在，在 pHpI 时的溶液中，大部分以（ 阴 ）离子形式存在，在 pHpI 的溶液中主要以（ 阳 ）离子形式存在。3在常见的 20 种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是（甘氨酸 ） 。4蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为（ 16% ） 。5蛋白质中不完整的氨基酸被称为（ 氨基酸残基 ） 。6维系蛋白质二级结构最主要的力是（
7、氢键 ） 。三、判断题1. 天然氨基酸都具有一个不对称的 碳原子。2. 蛋白质分子中所有氨基酸的 碳原子（除甘氨酸外）都是不对称（手性）碳原子。3. 天然蛋白质和多肽类物质均由 L-型氨基酸组成。4. 只有在很高或很低 pH 时，氨基酸才主要以离子形式存在。5. 氨基酸都是以蛋白质的组成成分而存在的。6. 氨基酸处于等电点时的溶解度最小。7. 两性离子是指同时带有正负两种电荷的离子。8. 溶液的 pH 值不会影响氨基酸的电泳行为。 9. 双缩脲反应是肽和蛋白质的特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。10. 在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的 pH 通常就是它的等电点。11. 天然蛋白质的 -螺旋为
8、右手螺旋。 12. 肽链能否形成 -螺旋及螺旋是否稳定与其氨基酸组成和排列顺序直接相关。13. 有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持原有生物学活性。14. L-氨基酸之间的肽键是单键，所以能自由旋转。15. 在多肽链中的主链中，CC 和 NC 键能够自由旋转。 16. 蛋白质中一个氨基酸残基的改变，必定引起蛋白质结构的显著变化。17. 蛋白质的氨基酸顺序（一级结构）在很大程度上决定了它的三维构象。18. 蛋白质的亚基（或称亚单位）和肽链是同义词。19. 尽管 C 原子的 CC 和 NC 键是可以自由旋转的单键，但是由于肽键所处和具体的环境的制约， 角或 角并不能任意取值。20.
9、四级结构是指由相同或不同的肽链按一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。21. 变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和，以及除去了蛋白质外面的水化层引起的。22. 血红蛋白的 -链、-链和肌红蛋白的肽链在三级结构上相似，所以它们都有结合氧的能力。 23. 血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的变构蛋白，因为与氧结合过程中呈现协同效应，而后者却不是。24. 血红蛋白和肌红蛋白均是四聚体蛋白。25. 蛋白质变性后，其空间结构由高密度紧密状态变成松散状态。26. 镰刀型红细胞贫血病是由于血红蛋白的高级结构的变异而产生的一种分子病。 27当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基
10、酸残基的数目时，此氨基蛋白质的等电点为7.0。428一般来说，蛋白质在水溶液中，非极性氨基酸残基倾向于埋在分子的内部而不是表面。29蛋白质在 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳中的电泳速度只取决于蛋白质分子量的大小。30在等电点时，蛋白质最稳定，溶解度也最小。31在蛋白质水溶液中，加入中性盐会使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。32蛋白质分子的自由-NH 2 基和-COOH 基、肽键以及某氨基酸的侧链基能够与某种化学试剂发生反应，产生有色物质。四、选择题1下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的？DA酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环 B酪氨酸和丝氨酸都含有羧基C亮氨酸和缬氨酸都是分枝氨基酸 D脯氨酸和酪氨酸都是非极性
11、氨基酸2下列氨基酸溶液不能使偏振光发生旋转的是：BA丙氨酸 B甘氨酸 C亮氨酸 D丝氨酸 3下列蛋白质组分中，在 280nm 处具有最大光吸收的是：AA色氨酸的吲哚环 B酪氨酸的酚环 C苯丙氨酸的苯环 D半胱氨酸的硫原子 4在生理 pH（近中性）情况下，下列哪些氨基酸带有正电荷？CA半胱氨酸 B天冬氨酸 C赖氨酸 D谷氨酸 5下列氨基酸中是碱性氨基酸的有：AA组氨酸 B色氨酸 C酪氨酸 D甘氨酸6属于稀有氨基酸的氨基酸有：DA胱氨酸 B天冬氨酸 C半胱氨酸 D4-羟脯氨酸 7含有两个氨基的氨基酸是：DA谷氨酸 B丝氨酸 C酪氨酸 D赖氨酸8蛋白质中不存在的氨基酸是：A半胱氨酸 B胱氨酸 C瓜氨
12、酸 D精氨酸9有一多肽经酸水解后产生等 mol 的 Lys,Gly 和 Ala。如用胰蛋白酶水解该肽，仅发现有游离的 Gly 和一个二肽。下列多肽的一级结构中，哪一种符合该肽的结构？BAGly-Lys-Ala-Lys-Gly-Ala BAla-Lys-Gly CLys-Gly-Ala DGly-Lys-Ala 10在一个肽平面中含有的原子数为：DA3 B4 C5 D6 11. 典型的 -螺旋是：DA2.6 10 B3.6 C4.0 D3.6 1312有关 -螺旋的叙述哪一个是错误的？ DA分子内的氢键使 -螺旋的稳定。B减弱基团间不利的相互作用使 -螺旋稳定。C疏水作用使 -螺旋稳定。D脯氨酸
13、和甘氨酸的出现使 - 螺旋稳定。5132.6 10 表示的是蛋白质二级结构中的哪一种类型？CA-转角 B -折迭 C- 螺旋 D自由旋转 14关于二硫键的叙述，哪项是不正确的？CA二硫键是两条肽链或一条肽链间的两分子半胱氨酸间氧化形成的。B多肽链中的一个二硫键与巯基乙醇反应可以生成两个巯基。C二硫键对稳定蛋白质的二级结构起着重要的作用。D在某些蛋白质中二硫键是一级结构所必需的（如胰岛素） 。15下列哪一种说法对蛋白质描述是错误的？DA都有一级结构 B都有二级结构 C都有三级结构 D都有四级结构 16一条含有 105 个氨基酸的多肽链，若只存 -螺旋，则其长度为 AA15.75nm B37.80
14、nm C25.75nm D30.50nm 17丝心蛋白的主要构象形式是：CA-转角 B-折叠 C- 螺旋 D自由旋转 18维持蛋白质三级结构主要靠：BA氢键 B疏水相互作用 C盐键 D二硫键 1下列关于肽平面的叙述哪一项是错误的？AACONH中的 CN 键比一般的长 B肽键中的 C 及 N 周围的三个键角之和为 360C COCNH中的六个碳原子基本处于同一平面 D肽键中的 CN 键具有部分双键的性质20具有四级结构的蛋白质的特征是：BA分子中必定含有辅基 B含有两条或两条以上的多肽链C每条多肽链都具有独立的生物学活性 D依赖肽键维系蛋白质分子的稳定21关于蛋白质的三级结构的叙述，下列哪一项是
15、正确的？AA疏水基团位于分子的内部 B亲水基团位于分子的内部C亲水基团及可解离基团位于分子的内部 D羧基多位于分子的内部 12具有四级结构的蛋白质分子，在一级结构分析时发现：BA只有一个 N 端和一个 C 端 B具有一个以上的 N 端和 C 端C没有 N 端和 C 端 D一定有二硫键存在23一摩尔血红蛋白可以携带 O2 的摩尔数为；B6A3 B4 C5 D6 24在一个 HbS 分子中，有几个谷氨酸变成了缬氨酸？BA0 B1 C2 D3 25血红蛋白的氧结合曲线为：CA双曲线 B抛物线 CS 形曲线 D直线 26下列哪条对蛋白质的变性的描述是正确的？DA蛋白质变性后溶解度增加 B蛋白质变性后不
16、易被蛋白酶水解C蛋白质变性后理化性质不变 D蛋白质变性后丧失原有的生物活性27加入下列哪种试剂不会导致蛋白质的变性？DA尿素 B盐酸胍 CSDS D硫酸铵 28下列何种变化不是蛋白质变性引起的？DA氢键断裂 B疏水作用的破坏 C亚基解聚 D分子量减小29血红蛋白的氧结合曲线是 S 形的，这是由于：BA氧与血红蛋白各亚基的结合是互不相关的独立过程B第一个亚基与氧结合后增加其余亚基与氧的亲和力C第一个亚基与氧结合后降低其余亚基与氧的亲和力D因为氧使铁变成高价铁30具有四级结构的蛋白质（或酶）中的一个亚基与其配体（Hb 中的配体为 O2）结合后，促使其构象发生变化，从而影响此寡聚体与配体的结合能力，
17、此现象成为：AA别构效应 B激活效应 C协同效应 D共价修饰31氨基酸与蛋白质共有的性质有；DA胶体性质 B沉淀性质 C变性性质 D两性性质32大多数蛋白质的分子量在哪一范围内？DA10 2106 B10 4108 C10 5108 D10 3106 33蛋白质在电场中的移动方向决定于：DA蛋白质分子的大小 B溶液的离子强度C蛋白质在电场中泳动时间 D蛋白质分子的净电荷34下列各项不符合纤维状蛋白理化性质的有：BA长轴与短轴的比值大 B易溶于水 C不易受蛋白酶水解 D其水溶液粘度大五、问答题1螺旋的特征是什么？如何以通式表示 螺旋？（1）每一圈包含 3.6 个残基，螺距 0.54nm，残基高度
18、 0.15nm，螺旋半径 0.23nm。（2）每一个 角等于-57 ，每一个 角等于-48 。（3）螺旋中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧；链中的全部CO 和NH 几乎都平行于螺旋轴；每个氨基酸残基的N H 与前面第四个氨基酸残基的 CO 形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，因此 螺旋相当稳定。氢键环内包括 13 个主链原子，因此称这种螺旋为 3.613 螺旋。螺旋7内氢键形成表示如下： CHCO)3(NHC NO HR2蛋白质 折叠二级结构的主要特点？折叠片是伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片层结构，存在于纤维蛋白，球状蛋白也有。在这种结构中，肽链按层排列，侧链都垂直于折叠片的平面，并
19、交替地从平面上下两侧伸出，它依靠相邻两条肽链间或一条肽链内的两个肽段间的CO 和NH 形成氢键来稳定其结构。折叠片分为平行 折叠片和反平行 折叠片两种类型。3参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何？（1）范德华引力：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。（2）氢键：对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三、四级结构也起到一定的作用。（3）疏水作用力：对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。（4）离子键：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。（5）配位键：在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。（6）二硫键：对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。4胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异？胰
20、岛素原是如何变成有活性的胰岛素的？从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。它是一条多肽链，包含 84 个左右的氨基酸残基（因种属而异） 。对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比，可以看出，胰岛素原与胰岛素的区别就在于：胰岛素原多一个 C 肽链。通过 C 肽链将胰岛素的 A、B 两条肽链首尾相连（ B 链C 链A 链） ，便是胰岛素原的一条多肽链了。因此，胰岛素原没有生理活性与 C 肽链有关。5为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来？蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。净电荷量愈大，则迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈小；净电荷愈大，则迁移率愈大；球状分
21、子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此可以采用电泳法将蛋白质分离开来。6. 什么是蛋白质变性？有哪些因素可使蛋白质变性？变性蛋白质有哪些表现？ 天然蛋白质在变性因素作用之下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生异常变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态） ，从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象，被称为变性。变性因素是很多，其中物理因素包括：热（60100） 、紫外线、X 射线、超声波、高压、表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等；化学因素，又称为变性剂，包括：酸、碱、有机
22、溶剂（如乙醇、丙酮等） 、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦8味酸、磷钨酸、去污剂等。不同蛋白质对上述各种变性因素的敏感程度不同。变性蛋白质主要有以下表现：（1）物理性质的改变：溶解度下降，有的甚至凝聚、沉淀；失去结晶的能力；特性粘度增加；旋光值改变；紫外吸收光谱和荧光光谱发生改变等。（2）化学性质的改变：变性以后被蛋白水解酶水解速度增加，水解部位亦大大增加，即消化率提高；在变性之前，埋藏在蛋白质分子内部的某些基团，不能与某些试剂反应，但变性之后，由于暴露在蛋白质分子的表面上，从而变得可以与试剂反应；生物功能的改变，抗原性的改变；生物功能丧失。7蛋白质有哪些重要的物理化学性质？（1）蛋白质的
23、分子的大小形状：蛋白质分子有一定的大小，一般在 6103106 分子质量单位之间。蛋白质分子有一定的形状，大多数是近似球形的或椭球形的。（2）蛋白质的两性解离：在酸性溶液中，各种碱性基团与质子结合，使蛋白质分子带正电荷，在直流电场中，向阴极移动；在碱性溶液中，各种酸性基团释放质子，从而使蛋白质分子带负电荷，在直流电场中，向阳极移动。 在等电点时，蛋白质比较稳定，溶解度最小。因此，可以利用蛋白质的等电点来分别沉淀不同的蛋白质，从而将不同的蛋白质分离开来。不同的蛋白质有不同的等电点。（3）电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。在
24、一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分子大小、形状的不同，一般有不同的迁移率。因此，可以利用电泳法将不同的蛋白质分离开来。在蛋白质化学中，最常用的电泳法有：聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳等。 （4）蛋白质的胶体性质（5）蛋白质的沉淀：盐析法沉淀蛋白质、加酸或碱沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、重金属盐沉淀蛋白质、生物碱试剂沉淀蛋白质、抗体对蛋白质抗原的沉淀。 （6）蛋白质的呈色反应（7）蛋白质的光谱特征第三章 酶一、名词解释1. 酶: 酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间结构的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸。2. 酶的活性部位: 酶分子中能直接与底物分子结合，并
25、催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。它包括结合部位与催化部位。3. 必需基团: 是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。4. 酶原：有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等） ，在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶 原。94. 酶原:5. 共价修饰调节: ：有些酶，在其它酶的催化下，其分子结构中的某种特殊基团能与特殊的化学基团共价结合或解离，从而使酶分子从无活性（或低活性）形式变成活性（或高活性）形式，或者从有活性（高活性）形式变成无活性（或低活性）形式。这种修饰作用称为共价修饰调节。6. 酶
26、的最适温度：使反应速度达到最大值的温度被称为最适温度。动物体内各种酶的最适温度一般在3740。6. 酶的最适温度;7. 酶的专一性; 酶对于底物和反应类型有严格的选择性。一般地说，酶只能作用于一种或一类化学底物，催化一种或一类化学反应，这就是酶的所谓高度专一性。8. 辅酶; 把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。9. 酶原激活; 酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。10. Km: 米氏常数，是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。11. 调节酶: 对代谢途径的反应速度起调节作用的酶称为调
27、节酶。12. 同工酶: ：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。二、填空题1酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的（活性中心 ）或（ 活性部位 ） 。2测定酶活力，实际上就是测定（ 酶促反应进行的速度 ） ，酶促反应速度越快，酶活力就越（ 大 ） 。3为了排除干扰，酶活力应该用（ 酶促反应的初速度）来表示。就是指：底物开始反应之后，很短一段时间内的反应速度。4影响酶反应速度的因素有：（ 酶浓度 ） 、 （ 底物浓度 ） 、 （ 温度 ） 、（ pH ） 、 （ 抑制剂 ）
28、 、 （ 激活剂 ） 等。5同工酶是（ 功能 ） 相同、 （ 组成或结构 ）不同的一类酶。三、判断题1. 所有的酶都是蛋白质。2. 酶影响它所催化反应的平衡。3. 酶影响它所催化反应的平衡的到达时间。4. 在酶已被饱和的情况下，底物浓度的增加不能使酶促反应的初速度增加。5. 辅酶是酶的一个类型，而辅基是辅助酶起作用的基团。6. 作为辅因子的金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。7. 辅酶和辅基在酶的催化作用中， 主要是协助酶蛋白识别底物。8. 在绝大多数情况下，一种酶蛋白只能与一种底物相结合，组成一种全酶，催化一种或一类底物进行某10种化学反应。9. 大多数维生素可以作为辅酶或辅基的组成成分
29、，参与体内的代谢过程。 10. 在酶促反应，全酶中的酶蛋白决定其对底物的专一性，辅酶决定底物反应的类型，与酶的反应专一性有关。11一般酶和底物大小差不多。12对酶的催化活性来说，酶蛋白的一级结构是必需的，而与酶蛋白的构象的关系不大。13在酶的活性部位，仅仅只有侧链带电荷的氨基酸残基直接参与酶的催化反应。14酶原激活实质上就是酶的活性中心形成或暴露的过程。 15作为辅因子的金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。16酶原激活作用是不可逆的。17酶分子除活性中心部位和必需基团，其他部位对酶的催化作用是不必需的。18酶的催化机理完全可用酶与底物相互契合的“锁钥学说”来阐明的。19. 酶促反应的初速度
30、与底物无关。20. 当底物的浓度达到一定限度时，所有的酶全部与底物结合后，反应速度达最大值，此时再增加底物浓度也不能使反应速度增加。21. 米氏常数 Km 等于 1/2Vmax 时的底物浓度。22. 某些酶的 Km 值可因某些结构上与底物相似的代谢物的存在而改变 。23. 酶促反应的米氏常数与所用的底物无关。24. 改变酶促反应体系中的 pH，往往影响酶活性部位的解离状态，故对 Vmax 有影响，但不影响 Km。 。25. 米氏常数是酶的特征性物理常数。一种酶，在一定的实验条件(25，最适 pH)下，对某一种底物讲，有一定的 Km 值。26. pH 的改变能影响酶活性中心上必需基团的解离程度，
31、同时，也可以影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶分子对底物分子的结合和催化。27. 对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行的。28. 磷酸化酶的活性调节，是通过磷酸基与酶分子的共价结合(称为磷酸化) 以及从酶分子中水解除去磷酸基来实现的。这种共价修饰是需要其它酶来催化的。四、选择题1.碳酸酐酶催化反应 CO2+ H2O H2CO3,此酶属于： CA.水解酶 B.转移酶 C.裂解酶 D.合成酶2.下列哪种酶能使水加到碳碳双键上，而又不使键断裂？AA.水化酶 B.酯酶 C.水解酶 D.羟化酶3下列哪一项不是辅酶的功能 DA. 转移基团 B. 传递氢 C. 传递电子 D. 决定酶的专一性4含 B 族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是 AA. 传递电子，原子和化学基团B. 稳定酶蛋白的构象
