1、蛋白质变性 蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空 间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。 1蛋白质编辑 蛋白质是由多种氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中各氨基酸通过 肽键及二硫键结合成具有一定顺序的肽链称为一级结构；蛋白质的同一多肽链中的氨基和 酰基之间可以形成氢键或肽链间形成氢键，使得这一多肽链的主链具有一定的有规则构象， 包括 - 螺旋、-折叠、- 转角和无规卷曲等，这些称为蛋白质的二级结构；肽链在二级 结构的基础上进一步盘曲折叠，形成一个完整的空间构象，称为三级结构；多
2、条肽链通过 非共价键聚集而成的空间结构称为四级结构，其中一条肽链叫一个亚基。 2变性原因编辑 变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性 蛋白质变性 质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的 结果。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、丙酮等；能使蛋白 质变性的物理方法有加热(高温 )、紫外线及 X 射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。 3变性结果编辑 生物活性丧失 蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载 氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只 要
3、轻微变化即可引起生物活性的丧失。 某些理化性质的改变 蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内 部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加 蛋白质分子凝聚从溶液中析出 ，因此粘度增加，扩散系数降低。 生物化学性质的改变 蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用 主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维 持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松 散的伸展状结构（但一级结构并未改变） 。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在 分子表面，而亲
4、水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水 膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。 4致变因素编辑 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱 水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属 盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之， 注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。蛋白质的变性很复杂，要判断变性是物 理变化还是化学变 可促使蛋白质变性 *盐析 化，要视具体情况而定。如果有化学键的断裂和生成就是化学变化；如果没有化学键 的断裂和生成就是物理变化。 重金属盐
5、使蛋白质变性，是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性 的盐，在变性过程中有化学键的断裂和生成，因此是一个化学变化。 强酸、强碱使蛋白质变性，是因为强酸、强碱可以使蛋白质中的氢键断裂。也可以和 游离的氨基或羧基形成盐，在变化过程中也有化学键的断裂和生成，因此，可以看作是一 个化学变化。 尿素、乙醇、丙酮等，它们可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键，从而 破坏了蛋白质中原有的氢键，使蛋白质变性。但氢键不是化学键，因此在变化过程中没有 化学键的断裂和生成，所以是一个物理变化。 加热、紫外线照射、剧烈振荡等物理方法使蛋白质变性，主要是破坏蛋白质分子中的 氢键，在变化过程中也没有化
6、学键的断裂和生成，没有新物质生成，因此是物理变化。否 则，鸡蛋煮熟后就不是蛋白质了。而我们知道，熟鸡蛋依然有营养价值，其中的蛋白质反 而更易为人体消化系统所分解吸收。 5应用价值编辑 1、鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟后更易消化。 2、细菌、病毒加热，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒） 。 3、动物、昆虫标本固定保存、防腐。 4、很多毒素是蛋白质，加甲醛固定，减毒、封闭毒性碱基团作类毒素抗原，制作抗 毒素。 5、用于蛋白纯化中杂蛋白的沉淀。 6相关编辑 复性 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致 天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不 可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化 不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性， 这种现象称为蛋白质复性（renaturation） 。例如胃蛋白酶加热至80 90时，失去溶解性， 也无消化蛋白质的能力，如将温度再降低到37，则又可恢复溶解性和消化蛋白质的能力。
