什么是蛋白质的二级结构,他主要有哪几种?蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。它主要有-螺旋,-折叠,-转角和无规则卷曲四种。简述-螺旋结构特征:1、在-螺旋结构中,多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键,以维持-螺旋稳定。简述常用蛋白质分离、纯化方法:盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。简述谷胱甘肽的结构和功能:组成:谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽,功能基团:半胱氨酸残基中的巯基。功能:1、作为还原剂清除体内H2O2,使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化,维持细胞膜的完整性。2.具有嗜核特性,与亲电子的毒物或药物结合,保护核酸和蛋白质免遭损害。哪些原因影响蛋白质-螺旋结构的形成或稳定?1、一条多肽链中,带有相同电荷的氨基酸彼此相邻,相互排斥,妨碍-螺旋的形成。2、含有大侧链的氨基酸残基,彼此相邻,空间位阻较大也会影响-螺旋的形成。3、