米氏方程概述3页.doc

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米氏方程概述v=VmaxS/(Km+S),这个方程称为Michaelis-Menten方程,是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的,其中 Km 值称为米氏常数,Vmax是酶被底物饱和时的反应速度,S为底物浓度。由此可见Km值的物理意义为反应速度(v)达到1/2Vmax时的底物浓度(即Km=S),单位一般为mol/L,只由酶的性质决定,而与酶的浓度无关。可用Km的值鉴别不同的酶。当底物浓度非常大时,反应速度接近于一个恒定值。在曲线的这个区域,酶几乎被底物饱和,反应相对于底物S是个零级反应。就是说再增加底物对反应速度没有什么影响。反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度Vmax。对于给定酶量的Vmax可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n。对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式: n(饱和时)=Vmax=kES0=kEtotal=k catES速度常数k等于催化常数k cat,k cat是ES转化为游离的E和产物的速度常数。饱和时,所有的E都是以ES存在。方程(3.2)中还有另一个简单的关系式:Vmax=k

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