1、生物化学重点总结- 1 -第一章 蛋白质的结构与功能1.20 种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是 L-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸 甘氨酸：分子量最小，-C 原子不是手性 C 原子，无旋光性.4.色氨酸：分子量最大5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有OH 的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有S 的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区（220300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键
2、是由一个氨基酸的 羧基与另一个氨基酸的 氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面：肽键的特点是 N 原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N 键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将 C、H、O、N 原子与两个相邻的 -C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面12.合成蛋白质的 20 种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的 原子上13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式：螺旋折叠片层转角无规卷曲。螺旋特点：以肽键平面为单位，C 为转轴，形成右手螺旋，每 3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为 0.
3、54nm，维持 -螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构决定它的高级结构以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变） ，能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a. 别构效应 ，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与 Hb 一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb 的别构（变构）
4、效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b. 变性生物化学重点总结- 2 -作用 ，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏 本质：破坏非共价键和二硫键，不改变一级结构以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系Anfinsen 实验：可逆抑制剂以非共价键与酶或酶底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物，并使酶活性暂时降低或消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复综上，一级结构决定蛋白质的构象，构象决定功能，若一级结构改变并不引起构象改变，则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。16.蛋白质一级结构：氨基酸序列，
5、化学键：肽键、二硫键蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，化学键：氢键蛋白质三级结构：在二级结构和模体等结构层次的基础上，由于侧链 R 基团的相互作用，整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲，化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局，化学键：疏水键、氢键、离子键17在某一 pH 下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，成电中性，此时的 pH 值为该氨基酸的等电点。18.蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷水化膜19、蛋白质的分离和纯化、沉淀，见六、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的
6、，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。 b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋生物化学重点总结- 3 -白质其密度与形态各不相同而分开。第一章 蛋白质的结构与功能 测试题一、名词解释1必需氨基酸2
7、等电点 3稀有氨基酸4非蛋白质氨基酸 5蛋白质的一级结构6蛋白质的二级结构7结构域8蛋白质的三级结构 9蛋白质的四级结构 10超二级结构) 11蛋白质的变性12蛋白质的复性 13电泳 二、单项选择题1测得某一蛋白质样品的氮含量为 040g，此样品约含蛋白质多少？A200g B250g C640g D300g E625g2下列含有两个羧基的氨基酸是：A精氨酸 B赖氨酸 C甘氨酸 D色氨酸 E谷氨酸3维持蛋白质二级结构的主要化学键是：A盐键 B疏水键 C肽键 D氢键 E二硫键4关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A天然蛋白质分子均有的这种结构B具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C三级结构
8、的稳定性主要是次级键维系D亲水基团聚集在三级结构的表面 bioooE决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5具有四级结构的蛋白质特征是：A分子中必定含有辅基B在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C每条多肽链都具有独立的生物学活性D依赖肽键维系四级结构的稳定性E由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A溶液 pH值大于 pIB溶液 pH值小于 pIC溶液 pH值等于 pID溶液 pH值等于 74生物化学重点总结- 4 -E在水溶液中7蛋白质变性是由于：bioooA氨基酸排列顺序的改变 B氨基酸组成的改变 C肽键的断裂 D蛋
9、白质空间构象的破坏 E蛋白质的水解8变性蛋白质的主要特点是：A粘度下降 B溶解度增加 C不易被蛋白酶水解D生物学活性丧失 E容易被盐析出现沉淀9若用重金属沉淀 pI为 8的蛋白质时，该溶液的 pH值应为：A8 B8 C8 D8 E810蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？A半胱氨酸 B蛋氨酸 C胱氨酸 D丝氨酸 E瓜氨酸1下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？A亮氨酸 B酪氨酸 C赖氨酸D蛋氨酸 E苏氨酸2下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？A丝氨酸 B脯氨酸 C亮氨酸 D组氨酸3下列哪一项不是蛋白质 -螺旋结构的特点？A天然蛋白质多为右手螺旋 B肽链平面充分伸展C每隔 3.6个氨基酸螺旋上升一圈。 D
10、每个氨基酸残基上升高度为 0.15nm.4下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？ALeu BAla CGly DSer EVal5下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？A氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位B电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相C蛋白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一D蛋白质的空间结构主要靠次级键维持6持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：A盐键 B疏水键 C氢键 D二硫键7维持蛋白质三级结构稳定的因素是：A肽键 B二硫键 C离子键 D氢键 E次级键8. 下列哪项与蛋白质的变性无关？A. 肽键断裂 B氢键被破坏C离子键被破坏 D疏水键被破坏9蛋白质的一级结构是指：A
11、蛋白质氨基酸的种类和数目 B蛋白质中氨基酸的排列顺序C蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕 D包括 A,B和 C三、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分）1含硫氨基酸包括：A蛋氨酸 B苏氨酸 C组氨酸 D半胖氨酸2下列哪些是碱性氨基酸：A组氨酸 B蛋氨酸 C精氨酸 D赖氨酸3芳香族氨基酸是：A苯丙氨酸 B酪氨酸 C色氨酸 D脯氨酸4关于 -螺旋正确的是：A螺旋中每 36 个氨基酸残基为一周B为右手螺旋结构C两螺旋之间借二硫键维持其稳定D氨基酸侧链 R基团分布在螺旋外侧5蛋白质的二级结构包括：生物化学重点总结- 5 -A-螺旋 B-片层 C-转角 D无规卷曲6下列关
12、于 -片层结构的论述哪些是正确的：A是一种伸展的肽链结构B肽键平面折叠成锯齿状C也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D两链间形成离子键以使结构稳定7维持蛋白质三级结构的主要键是：A肽键 B疏水键 C离子键 D范德华引力8下列哪种蛋白质在 pH5的溶液中带正电荷？ApI 为 45 的蛋白质 BpI 为 74 的蛋白质CpI 为 7的蛋白质 DpI 为 65 的蛋白质9使蛋白质沉淀但不变性的方法有：A中性盐沉淀蛋白 B鞣酸沉淀蛋白C低温乙醇沉淀蛋白 D重金属盐沉淀蛋白10变性蛋白质的特性有：A溶解度显著下降 B生物学活性丧失C易被蛋白酶水解 D凝固或沉淀四、填空题1组成蛋白质的主要元素有_，
13、_，_，_。2不同蛋白质的含_量颇为相近，平均含量为_%。3蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带_电荷，在碱性溶液中带_电荷。当蛋白质处在某一 pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相待，此时的蛋白质成为 _，该溶液的 pH值称为蛋白质的_。4蛋白质的一级结构是指_在蛋白质多肽链中的_。5在蛋白质分子中，一个氨基酸的 碳原子上的_与另一个氨基酸 碳原子上的_脱去一分子水形成的键叫_，它是蛋白质分子中的基本结构键。6蛋白质颗粒表面的_和_是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。7蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_键，使天然蛋白质原有的_与_性质改变。8按照分子形状分类，蛋白质分子
14、形状的长短轴之比小于 10的称为_，蛋白质分子形状的长短轴之比大于 10的称为_。按照组成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称_，分子组成中除了蛋白质部分还分非蛋白质部分的称_，其中非蛋白质部分称_。1蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_基和另一氨基酸的_基连接而形成的。2大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为_%，如测得 1克样品含氮量为 10mg, 则蛋白质含量为_%。3在 20种氨基酸中，酸性氨基酸有_和_2 种，具有羟基的氨基酸是_和_，含硫的氨基酸有_和_。能形成二硫键的氨基酸是_.4蛋白质中的_、_和_3 种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。5精氨酸的
15、pI值为 10.76,将其溶于 pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的_方向移动。6蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_和_。7-螺旋结构是由同一肽链的_和 _间的_键维持的，螺距为_, 每圈螺旋含_个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为_。天然蛋白质分子中的 -螺旋大都属生物化学重点总结- 6 -于_手螺旋。8在蛋白质的 -螺旋结构中，在环状氨基酸_存在处局部螺旋结构中断。9维持蛋白质的一级结构的化学键有_和_；维持二级结构靠_键；维持三级结构和四级结构靠_键，其中包括_、_、_和_.10今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为 8.0、4.5 和 10.0,当在
16、 pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲_，乙_，丙_。11谷氨酸的 pK1(-COOH)2.19, pK2 (-NH+3 ) = 9.67, pKR(R基)= 4.25, 谷氨酸的等电点为_。12一个 -螺旋片段含有 180个氨基酸残基，该片段中有_圈螺旋，该 -螺旋片段的轴长为_.五、判断题( ) 1因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。( ) 2所有的蛋白质都有酶活性。( ) 3蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。( ) 4一氨基一羧基氨基酸的 pI为中性，因为-COOH 和-NH2 的解离度相同。( ) 5蛋白质的变性是蛋白质立体
17、结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。( ) 6蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。( ) 7蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的 R基团。( ) 8在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。( ) 9蛋白质的空间结构就是它的三级结构。( )10具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。六、简答题1蛋白质的 螺旋结构有何特点？2什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？参考答案一、名词解释1两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。2必需氨基酸：指人体（和其它
18、哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的 pH值，用符号 pI表示。4稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的 20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。5非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。6构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。7蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生
19、的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。10结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。生物化学重点总结- 7 -11蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。12氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与 N-H或 O-H的氢原子间的相互吸引力。13蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。14离子键
20、：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。15超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。16疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。17范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。18盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨） ，使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。19盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20蛋白质的变性作用
21、：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。21蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。22蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。23凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。24层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。二、单
22、项选择题1B 2E 3D 4B 5E 6C 7D 8D 9B 10E三、多项选择题1AD 2ACD 3ABD 4ABD 5ABCD6ABC 7BCD 8BCD 9AC 10ABC四、填空题1碳 氢 氧 氮2氮 163正 负 两性离子（兼性离子） 等电点4氨基酸 排列顺序5氨基 羧基 肽键生物化学重点总结- 8 -6电荷层 水化膜7次级键 物理化学 生物学8球状蛋白质 纤维状蛋白质 单纯蛋白质 结合蛋白质 辅基1. 氨；羧基； 2 16 ；6.25 3 谷氨酸；天冬氨酸；丝氨酸；苏氨酸4 苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸；紫外吸收 5 负极 6 组氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸 7 -螺旋结构；-折叠结构8 C
23、=O；N=H；氢；0.54nm； 3.6；0.15nm；右9 脯氨酸；羟脯氨酸 10极性；疏水性 11蓝紫色；脯氨酸12肽键；二硫键；氢键；次级键；氢键；离子键；疏水键；范德华力13表面的水化膜；同性电荷 14谷胱甘肽；巯基15增加；盐溶；减小；沉淀析出；盐析；蛋白质分离16带电荷量；分子大小；分子形状；方向；速率 17两性离子；最小 18FDNB 法（2,4-二硝基氟苯法） ；Edman 降解法（苯异硫氢酸酯法）19沉降法；凝胶过滤法；SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE 法）20不动；向正极移动；向负极移动； 21两性离子；负；223.2223氢键；24C；a；b 2516 67
24、2； 66 687； 2650 圈；27nm五、判断题1错：脯氨酸与茚三酮反应产生黄色化合物，其它氨基酸与茚三酮反应产生蓝色化合物。2对：在肽平面中，羧基碳和亚氨基氮之间的键长为 0.132nm，介于 CN 单键和 CN 双键之间，具有部分双键的性质，不能自由旋转。3错：蛋白质具有重要的生物功能，有些蛋白质是酶，可催化特定的生化反应，有些蛋白质则具有其它的生物功能而不具有催化活性，所以不是所有的蛋白质都具有酶的活性。4错：-碳和羧基碳之间的键是 CC单键，可以自由旋转。5对：在 20种氨基酸中，除甘氨酸外都具有不对称碳原子，所以具有 L-型和 D-型 2种不同构型，这两种不同构型的转变涉及到共
25、价键的断裂和从新形成。生物化学重点总结- 9 -6错：由于甘氨酸的 -碳上连接有 2个氢原子，所以不是不对称碳原子，没有 2种不同的立体异构体，所以不具有旋光性。其它常见的氨基酸都具有不对称碳原子，因此具有旋光性。7错：必需氨基酸是指人（或哺乳动物）自身不能合成机体又必需的氨基酸，包括 8种氨基酸。其它氨基酸人体自身可以合成，称为非必需氨基酸。8对：蛋白质的一级结构是蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，不同氨基酸的结构和化学性质不同，因而决定了多肽链形成二级结构的类型以及不同类型之间的比例以及在此基础上形成的更高层次的空间结构。如在脯氨酸存在的地方 -螺旋中断，R 侧链具有大的支链的氨基酸聚集的地
26、方妨碍螺旋结构的形成，所以一级结构在很大程度上决定了蛋白质的空间构象。9错：一氨基一羧基氨基酸为中性氨基酸，其等电点为中性或接近中性，但氨基和羧基的解离度，即pK值不同。10错：蛋白质的变性是蛋白质空间结构的破坏，这是由于维持蛋白质构象稳定的作用力次级键被破坏所造成的，但变性不引起多肽链的降解，即肽链不断裂。11对：有些蛋白质是由一条多肽链构成的，只具有三级结构，不具有四级结构，如肌红蛋白。12对：血红蛋白是由 4个亚基组成的具有 4级结构的蛋白质，当血红蛋白的一个亚基与氧结合后可加速其它亚基与氧的结合，所以具有变构效应。肌红蛋白是仅有一条多肽链的蛋白质，具有三级结构，不具有四级结构，所以在与
27、氧的结合过程中不表现出变构效应。13错：Edman 降解法是多肽链 N端氨基酸残基被苯异硫氢酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，经层析鉴定可知 N端氨基酸的种类，而余下的多肽链仍为一条完整的多肽链，被回收后可继续进行下一轮 Edman反应，测定 N末端第二个氨基酸。反应重复多次就可连续测出多肽链的氨基酸顺序。FDNB法（Sanger 反应）是多肽链 N末端氨基酸与 FDNB（2,4-二硝基氟苯）反应生成二硝基苯衍生物（DNP-蛋白） ，然后将其进行酸水解，打断所有肽键，N 末端氨基酸与二硝基苯基结合牢固，不易被酸水解。水解产物为黄色的 N端 DNP-氨基酸和各种游离氨基酸。将 DNP-氨基
28、酸抽提出来并进行鉴定可知 N端氨基酸的种类，但不能测出其后氨基酸的序列。14对：大多数氨基酸的 -碳原子上都有一个自由氨基和一个自由羧基，但脯氨酸和羟脯氨酸的 -碳原子上连接的氨基氮与侧链的末端碳共价结合形成环式结构，所以不是自由氨基。15对：蛋白质是由氨基酸组成的大分子，有些氨基酸的 R侧链具有可解离基团，如羧基、氨基、咪唑基等等。这些基团有的可释放 H+ ,有的可接受 H+ ,所以使得蛋白质分子即是酸又是碱，是两性电解质。蛋白质分子中可解离 R基团的种类和数量决定了蛋白质提供和接受 H+ 的能力，即决定了它的酸碱性质。16对：在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基
29、。17错：具有两个或两个以上肽键的物质才具有类似于双缩脲的结构，具有双缩脲反应，而二肽只具有一个肽键，所以不具有双缩脲反应。18错：二硫键是由两个半胱氨酸的巯基脱氢氧化而形成的，所以两个半胱氨酸只能形成一个二硫键。19对：盐析引起的蛋白质沉淀是由于大量的中性盐破坏了蛋白质胶体的稳定因素（蛋白质分子表面的水化膜及所带同性电荷互相排斥） ，从而使蛋白质溶解度降低并沉淀，但并未破坏蛋白质的空间结构，所以不引起变性。根据不同蛋白质盐析所需的盐饱和度分段盐析可将蛋白质进行分离和纯化。20错：蛋白质的空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构三个层次，三级结构只是其中一个层次。生物化学重点总结- 10 -2
30、1错：维持蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、疏水键、范德华力以及二硫键，其中最重要的是疏水键。22错：具有四级结构的蛋白质，只有所有的亚基以特定的适当方式组装在一起时才具有生物活性，缺少一个亚基或单独一个亚基存在时都不具有生物活性。23错：蛋白质变性是由于维持蛋白质构象稳定的作用力（次级键和而硫键）被破坏从而使蛋白质空间结构被破坏并山个丧失生物活性的现象。次级键被破坏以后，蛋白质结构松散，原来聚集在分子内部的疏水性氨基酸侧链伸向外部，减弱了蛋白质分子与水分子的相互作用，因而使溶解度将低。24错：蛋白质二级结构的稳定性是由链内氢键维持的，如 -螺旋结构和 -折叠结构中的氢键均起到稳定结构的作
31、用。但并非肽链中所有的肽键都参与氢键的形成，如脯氨酸与相邻氨基酸形成的肽键，以及自由回转中的有些肽键不能形成链内氢键。六、解答题1答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。2答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。3答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有 3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为 0.1
32、5nm.。（2）-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的 NH与前面第四个氨基酸的 CO 形成氢键。（3）天然蛋白质的 -螺旋结构大都为右手螺旋。4答：-折叠结构又称为 -片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。（2）氨基酸之间的轴心距为 0.35nm（反平行式）和 0.325nm（平行式） 。（3）-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。5答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。蛋白质的生物学功能是蛋白质分
33、子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。6答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。7答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。
