肌红蛋白,血红蛋白,蛋白质折叠的自由能漏斗,第一章蛋白质化学,蛋白质(protein)是由许多不同的-氨基酸按一定的序列通过酰胺键(蛋白质化学中专称为肽键)缩合而成的,具有较稳定的构象并具有一定生物功能的生物大分,第十 节蛋白质蛋白质的分离与纯化的分离与纯化一、 引言二、 蛋白质(酶)分离纯化的前处
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1、肌红蛋白,血红蛋白,蛋白质折叠的自由能漏斗,第一章蛋白质化学,蛋白质(protein)是由许多不同的-氨基酸按一定的序列通过酰胺键(蛋白质化学中专称为肽键)缩合而成的,具有较稳定的构象并具有一定生物功能的生物大分。
2、第十 节蛋白质蛋白质的分离与纯化的分离与纯化一、 引言二、 蛋白质(酶)分离纯化的前处理三、蛋白质(酶)分离与纯化四、层析技术五、电泳技术六、离心技术四、层析技术 层析法也称色谱法,是 1906年俄国植物学家 Michael Tswett发现并命名的。他将植物叶子的色素通过装填有吸附剂的柱子,各种色素以不同的速率流动后形成不同的色带而被分开,由此得名为 “色谱法 ”(Chromatography) 。 后来无色物质也可利用吸附柱层析分离。 1944年出现纸层析。 以后层析法不断发展,相继出现薄层层析、气相层析、高压液相层析、亲和层析、凝胶层析。
3、 蛋白质综合实验蛋白质浓度测定介绍 四种古老的经典方法: 定氮法,双缩尿法(Biuret法)、Folin酚试剂法(Lowry法)和紫外吸收法。新的测定法: 考马斯亮蓝法(Bradford法)。 还有近来广为应用的蛋白定量方法BCA法。在选择方法时应考虑实验对测定所要求的灵敏度和精确度;蛋白质的性质;溶液中存在的干扰物质;测定所要花费的时间。紫外吸收法 较为灵敏; 快速;510分钟; 原理:蛋白质中的酪氨酸和色氨酸残基在280nm处的光吸收. 干扰物质:各种嘌吟和嘧啶;各种核苷酸 说明:用于层析柱流出液的检测;不消耗样品,测定后样品仍 收 用.BCA。
4、蛋白质结构与功能的多样性,山西大学生物技术研究所李玉英,Diversity of Structure and Function of Protein,问题讨论: 1.你能够说出多少种富含蛋白质的食品?2.为什么有些食品中要添加某些氨基酸?3.你知道蛋白质在生命活动中的主要作用有哪些?,当你购买某些食品时,包装上常附有食品成分说明.你会发现蛋白质是许多食品的重要成分,有时还会添加某些氨基酸的食品.,一、什么是蛋白质?,蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。,二、蛋白质的生物学重要性,1. 蛋白质是生物体重要组成。
5、蛋白质分解代谢,catabolismofprotein,本章主要内容,蛋白质的营养作用蛋白质的消化、吸收和腐败氨基酸的一般代谢一些氨基酸的特殊代谢,第一节蛋白质的营养作用,蛋白质营养的重要性:,1、参与催化、代谢调节、运动、运。
6、第三章 蛋白同化制剂,董贵俊山东体育学院,国际奥委会禁用药物名单,蛋白质同化制剂分两类:,雄性/合成类固醇2-激动剂,第一节 雄性/合成类固醇,从有机化学结构来说,类固醇(或称甾体)是一类含环戊烷多氢菲基本骨架结构的化合物,睾酮就是这一类化合物中的一种。,睾丸素,又称睾酮,是一种类固醇荷尔蒙,由男性的睾丸或女性的卵巢分泌,肾上腺亦分泌少量睾酮。它是主要的男性性激素及 促进蛋白质合成代谢(同化)两个生理作用。不论是男性或女性,它对健康及有着重要的影响,包括增强性欲、力量、免疫功能、对抗骨质疏松症等功效。据统计。
7、第四章 生命中的基础有机化学物质第3节 蛋白质与核酸(课时2)本节课的主要授课内容是酶、核酸和氨基酸。由于学生在第1课时中主要学习了蛋白质的性质,因此本节课采取问题导入法,复习提问:蛋白质的化学性质是什么?如何鉴别蛋白质?然后讲授酶及其特点,核酸,氨基酸的概念、结构及其性质。对于氨基酸脱水缩合反应,课件中配有例题和练习题,通过讲练结合,教师要引导学生总结、归纳氨基酸脱水缩合的一些规律。复习提问:(1)蛋白质的化学性质是什么?(2)如何鉴别蛋白质?二、神奇的蛋白质酶生物催化剂1、什么是酶一类由细胞产生的,对生。
8、蛋白质生化技术,南开大学生命科学学院Protein Biochemistry Lab Nankai University叶丽虹,SELDI蛋白指纹技术GST Pull-Down报告基因系统PTDs,蛋白质芯片-飞行质谱系统及其在分子生物学中的应用,背景介绍,蛋白指纹质谱技术(SELDI,Surface Enhanced Laser Desorption/Ionization,表面增强激光解吸技术)是 2002年诺贝尔化学奖的核心技术,具有快速、简单和灵敏等优点,它不仅可在肿瘤诊断中用于发现标志物、观察治疗效果,还可用于研究蛋白质的修饰、相互作用、信号传导和酶促调节等,从而实现在蛋白质水平的大规模功能研究。,传统蛋白组学研。
9、第二节 蛋白质与动物营养三 单胃动物蛋白质营养特点及其应用四 反刍动物蛋白质营养特点及其应用三 单胃动物蛋白质营养特点及其应用2 饲粮氨基酸的平衡饲粮氨基酸含量的表示法氨基酸占饲粮的百分比 :即整个饲粮中各种氨基酸占饲粮风干物质的百分比。便于配合饲粮。氨基酸占粗蛋白质的百分比 :即饲粮中各氨基酸含量占饲粮粗蛋白质的百分比。便于了解饲粮中各种氨基酸与理想蛋白质的差距。三 单胃动物蛋白质营养特点及其应用2 饲粮氨基酸的平衡氨基酸的缺乏一般是指在低蛋白质饲粮情况下,可能有一种或几种必需氨基酸含量不能满足动物的需要。
10、蛋白质的生物合成,蛋白质的生物合成,Pro 生物合成的本质:基因的表达包括肽键的形成和AA排列顺序的确定,基因表达遗传信息的传递:DNAmRNA蛋白质生物性状,蛋白质的生物合成,DNA并不直接参与Pro的合成,Pro的合成是mRNA为模板,AA的“搬运工”tRNA,“装配机” rRNA(核蛋白体)及其它许多酶及辅助因子的协助下进行的。,一遗传密码 mRNA,遗传密码:mRNA中核苷酸的排列顺序与蛋白质中AA的排列顺序的关系称为遗传密码。 1密码子AA的代码四种核苷酸如何决定二十种AA的排列顺序?人工合成的核苷酸序列为模板,进行体外蛋白质合成。如 多聚UUC,得。
11、2017蛋白质专题复习 组成元素 C、 H、 O、 N( S ) 导致 氨基酸 种类: 必需氨基酸: 8种 非必需氨基酸: 12种 通式: C H C H2N OH O R 特点: 脱水缩合 多肽 组成蛋白质的氨基酸种类不同 氨基酸的数目不同 氨基酸排列顺序不同 蛋白质的空间结构不同 折叠盘旋 蛋白质 结构多样性 功能多样性 构成生物体,如结构蛋白 运输作用,如血红蛋白、载体 催化作用,如 RNA聚合酶、限制酶 调节作用,如胰岛素、生长激素 免疫作用,如抗体 信息交流:糖蛋白、神经受体 组成 导致 20种 至少有一个 NH2和一个 COOH, 且都有一个氨基 和一个羧基连在同。
12、蛋白质组学Proteomics,Which is the origin of life,一背景 二基本概念掌握 三特点 四内容和技术 五应用,omics,一产生背景 1. 20世纪中后期,生命科学研究进入了分子生物学时代。 2. 随着人类基。
13、第一章蛋白质化学,北京大学医学部生化与分子生物学系,生物大分子的结构与功能-概念,分子结构,结构与功能的关系,理化性质,酶促反应动力学,物质代谢 过程, 动态,1 层次:2 枢纽:3 性质:4 亚细胞定位:,糖原,葡萄糖,丙酮酸、 乳酸等,聚合分子,单体,小分子,脂肪/甘油三酯,脂肪酸 、甘油,乙酰辅酶A等,蛋白质,氨基酸,尿素 、酮酸等,分解,合成,层次与性质,异柠檬酸脱氢酶,柠檬酸合酶,-酮戊二酸脱氢酶复合体,注重枢纽,血糖的来源与去路,注意总结归纳,7,代谢篇的重点内容,代谢途径的关键步骤代谢途径的关键酶(限速酶)代谢途径的组织、细胞。
14、 第 2节 生命活动的主要承担者蛋白质必修一第二章高考考点:v蛋白质的结构v蛋白质的功能知识点分析:v1。氨基酸的种类v2。氨基酸的通式v3。氨基酸的脱水缩合v4。蛋白质的结构及其多样性v5。蛋白质的合成和相关计算v6。蛋白质的功能含蛋白质丰富的食物消化酶的作用类比: 蛋白质必需经过消化,成为各种氨基酸,才能被人体吸收和利用。一、氨基酸及其种类尽管蛋白质相对分子质量很大,分子结构复杂,但都由基本单位 氨基酸 组成。 组成生物体蛋白质的氨基酸约有种。1.氨基酸的形成 HC HHH甲烷HCHH COOH乙酸HCHCOOHNH2甘氨酸羧基取代一个 H原。
15、第一节 蛋白质的降解、吸收和转运,第二节 氨基酸的分解,第三节 氨基酸的合成,第四节 蛋白质的合成,第五节 蛋白质代谢的调节,第九章 蛋白质代谢,第一节 蛋白质的降解、 吸收和转运,一、蛋白质的降解,二、蛋白质的吸收和转运,一、 蛋白质的降解,蛋白质在生物体内的降解,就是在酶的催化下通过加水分解,使蛋白质中的肽键断裂,最后生成氨基酸的过程。,1、蛋白质降解的特性,(1)细胞选择性降解非正常蛋白质(2)机体降解外源蛋白质,(1)细胞选择性降解非正常蛋白质,细胞有选择性地降解蛋白质,主要是通过泛素介导的。绝大多数活性变化快速。
16、2020/1/4,玉溪农职院动物营养与饲料,1,第二节蛋白质营养,2020/1/4,玉溪农职院动物营养与饲料,2,主要内容,蛋白质与氨基酸的营养作用;蛋白质不足或过量的影响;单胃动物蛋白质营养特点及其应用;反刍动物蛋白。
17、第一章 蛋白质化学,一.蛋白质的生物学意义 二.蛋白质的元素组成三.蛋白质的氨基酸组成四. 肽五. 蛋白质的结构六.蛋白质分子结构与功能的关系七.蛋白质的性质八.蛋白质的分离与分析技术九.氨基酸序列的测定十.蛋白质分类,蛋白质的生物学意义,蛋白质 (protein):是由许多不同的-氨基酸按一定的序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的,具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。,一.蛋白质的生物学意义,蛋白质存在于所有的生物细胞中,是构成生物体最基本结构和功能的物质。蛋白质是生命活动的物质基础,它参与几乎所有的生命活动过程。,1.作。
18、第六章 氨基酸、蛋白质和蛋白质纤维,1.掌握氨基酸和蛋白质的化学结构和性质2.了解蛋白质纤维的形态、结构和性质 3.通过本章的学习,为今后解决科研、工作和生活中的一些问题打下坚实的基础,第一节 氨基酸一、氨基酸结构、分类和命名二、氨基酸的性质三、氨基酸的制备,第二节 多肽一、多肽的命名 二、多肽结构的测定,第三节 蛋白质一、蛋白质的组成和分类 二. 蛋白质的结构 三、蛋白质的性质,第四节 蛋白质纤维一、羊毛二、蚕丝,一、氨基酸结构、分类和命名,分子中含有氨基和羧基的化合物叫氨基酸。,氨基酸可按氨基和羧基的相对位置分为-氨。
19、蛋白质和氨基酸,一、蛋白质的存在,广泛存在于动物的肌肉、皮肤、血液、毛、发、蹄、角和植物的种子中,酶、某些激素、血红蛋白、细菌、病毒、抗体等也存在蛋白质。蛋白质是生命的基础,是生命的存在形式。,从元素组成看:含有C、H、O、N、S等元素。从分子的组成来看:蛋白质的相对分子质量很大,从几万到几千万,蛋白质属于天然高分子化合物。从分子的结构来看:蛋白质在酶的催化作用下能发生水解,水解的最终产物为氨基酸。氨基酸是构建天然的高分子化合物蛋白质的基石。,二、蛋白质的组成,蛋白质是一类非常复杂的化合物。,天然蛋白质水。
20、認識蛋白質,蛋白質對身體的重要性,維持生命與生長,肌肉,臟器,核蛋白,免疫蛋白,酵素,賀爾蒙,運輸蛋白,膠原蛋白,白蛋白,每日需要量,蛋白質消化、吸收與代謝,消化:胃部(胃液)、腸道(胰液和小腸液),吸收:空腸和小腸,代謝:肝臟是蛋白質代謝主要器官,也是合成尿素之重要器官,再送到腎臟排出體外,小腸黏膜細胞大約每1-3天就更新1次。每天光是肌肉蛋白質的置換就可達75公克之多。每天需攝取足夠的蛋白質。,蛋白質來源,動物性蛋白質:通常伴有飽和脂肪及膽固醇,是造成血清膽固醇及低密度脂蛋白 (LDL)升高的兩個因子。,植物性蛋白質:例如大豆。