1、名词解释：卷曲密码：多肽链中的氨基酸序列，包含知道它折叠成天然构象的信息。遗传密码：核苷酸序列中的遗传信息，三个碱基决定一个氨基酸。超二级结构：两个或多个相邻的构象单元被长度、走向不规则的连接肽彼此连接，进一步组合成有规律的、空间上可以辨认的局部折叠。锌指结构：一种常出现在DNA结合蛋白中的一种结构基元。是由一个含有大约30个氨基酸的环和一个与环上的4个Cys或2个Cys和2个His配位的Zn2+构成，形成的结构像手指状。亮氨酸拉链：一种常见的蛋白质超二级结构模体，此结构的C-端为螺旋区，靠近N-端一侧的一段螺旋富含碱性残基，其后的一段螺旋每隔6个残基就有一个leu，每个这样的螺旋不少于4个l
2、eu，且都处于螺旋同一侧，当形成同源或异源二聚体时，此结构中的leu残基借助疏水作用彼此靠拢，形同拉链。EF手：由两个-螺旋与连接它们的环组成，E螺旋含9个残基，用右手食指表示；与Ca2+结合的环含12个残基，用弯曲的中指表示；F螺旋含18个残基，用拇指表示。结构域：蛋白质分子内存在的相对未定的球状亚结构，其间由单肽链相互连接，是独立的结构单位、功能单位和折叠单位。分子伴侣：结合并未定靶蛋白不同的不稳定构象，通过控制与靶蛋白的结合和释放，推动其在活体内正确的折叠、组装、运输到位，或控制其在活化/钝化构象之间转换但并不构成靶蛋白组成部分的蛋白质。热激蛋白：又叫热休克蛋白，广泛存在于原核细胞和真核
3、细胞中的一类在生物体受到高温等逆境刺激后大量表达的保守性蛋白质家族。在肽链折叠或解折叠变化中发挥作用。Ks/Kcat：专一性不可逆抑制剂分为Ks和Kcat两种，Ks型专一性不可逆抑制剂，部分结构与底物类似，可直接结合于活性部位，另一部分则与活性中心某基团反应，对其进行共价修饰使酶失活；Kcat型专一性不可逆抑制剂具有类似于底物的结合和反应基团，可结合于酶的活性部位并在其作用下发生反应，与底物不同的是它还有潜伏的反应基团，受酶催化之后即被活化，与酶活性中心某基团共价结合，使酶丧失活性。酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并完成催化的结构区域，该部位化学基团集中，并构成一定的空间构象。别构酶：活性
4、受别构调节物调控的酶。酶分子的非催化部分与某些化合物可逆的共价结合后发生构象的改变，进而引起酶活性状态的改变，具有这种调节活性的酶称为别构酶。核酶：具有催化功能的RNA即为核酶。线粒体跨膜转位：N-聚糖/O-聚糖：糖蛋白的种类，糖蛋白中可以根据糖肽连接键的类型进行分类，寡糖链（GlcNAC的-羟基）与Asn的酰胺基、N-未端的a-氨基、Lys或Arg的W-氨基相连的称为N-聚糖；寡糖链（GalNAC的-羟基）与Ser、Thr和羟基赖氨酸、羟脯氨酸的羟基相连称为O-聚糖。蛋白质泛素化：泛素化是指泛素分子在一系列酶作用下，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。蛋白质泛素化作用是后翻译修饰的一种常见形式，该
5、过程能够调节不同细胞途径中各式各样的蛋白质底物。激酶：从高能供体分子（如ATP）转移磷酸基团到特定靶分子（底物）的酶接头蛋白：信号传递中一类特殊的蛋白质，不具备酶活性和转录因子活性，功能是吧上游与下游的信号传递分子联系起来，为信号传递提供空间上的保障。通常含有多个结合其它分子的特殊蛋白模体或与蛋白模体结合的结构。G蛋白：GTP结合蛋白或鸟苷酸调节蛋白，是一个蛋白质家族。细胞因子：是由细胞合成分泌的一类可溶性低分子量蛋白或多肽，具有调节免疫、细胞增殖、分化和胚胎发育等多方面的生物活性。蛋白激酶：能把磷酸基供体如ATP的-磷酸基团转移到靶蛋白氨基酸受体上得酶类。PKG：cGMP-dependent
6、 protein kinase，蛋白激酶的一种，参与心钠素、NO、亚硝酸盐类血管扩张药的信号转导。MAPK：mitogen-activated protein kinase，促分裂素原活化蛋白激酶，是真核生物信号传递网络中的重要途径之一，在基因表达调控和细胞质功能活动中发挥关键作用。蛋白质磷酸化：指由蛋白质激酶催化的把ATP或GTP上位的磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的过程，是生物体内一种普通的调节方式，在细胞信号转导的过程中起重要作用。等电点：氨基酸所带正负电荷相等时，即净电荷为零时的PH。细胞信号转导：研究细胞感受、转导环境刺激的分子途径及其引起的代谢生理反应和基因表达调控过程。次生代
7、谢：指生物合成生命非必需物质并储存次生代谢产物的过程。基础代谢：生物合成生命必需物质的过程。锚定蛋白：是一类特殊的接头蛋白，除结合多种信号分子外，还通过它的一端与细胞膜结构相结合，把胞浆中与同一信号传递过程密切相关的信号分子定位在近膜区，在其N-末端有特殊的膜定位结构。细胞凋亡：是正常机体细胞在受到生理和病理性刺激后出现的一种自发的死亡过程，它受相关基因的调控，因此又称程序性死亡。二维电泳：结合了等电聚焦技术（根据蛋白质等电点进行分离）以及SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳技术（根据蛋白质的大小进行分离） 蛋白质混合物在第一维方向上的分离是利用蛋白质等电点的不同在大孔凝胶中将蛋白质分离开，这一过程被称作
8、等电聚焦。 蛋白质混合物存第二维方向上的分离是按照蛋白质的相对分子质量的大小进行分离。 简答题：1、 球形蛋白的结构类型？全-结构蛋白质，此类结构中-螺旋占有极大比例，按反平行方式排列，相邻螺旋以环连接成简状螺旋束，因而也成为上下型螺旋束。/-结构，此类结构以平行或混合型-折叠片为基础，分为两个亚类：单绕平行-桶和双绕平行-片或马鞍形扭曲片。全-结构，主要由反平行-折叠片排列形成，-股之间以-回折或跳过相邻-股的条带相连。富含金属或二硫键，许多不足100个氨基酸残基组成的小蛋白质或结构域往往不规则，只有很少量的二级结构元件，但富含金属或二硫键，通过金属形成的配位键或二硫键稳定其构象。2、 三维
9、结构与功能的关系（球形蛋白为例）球形蛋白质分子含有多种二级结构元件。球状蛋白质的结构具有明显而丰富的折叠层次。多肽链中相邻的残基首先形成二级结构元件；随着肽链的进一步卷曲，若干相邻的结构元件形成超二级结构；超二级结构进一步组装成结构域；两个或多个结构再装配成紧密的球状或椭球状的三级结构。球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体，即使紧密装配，蛋白质总体积约有25%并未被蛋白质原子占据。这个空间几乎全为很小的空腔，偶尔有水分子大小或更大的空腔存在。值得注意的是邻近活性部位的区域密度比平均值低得多，这可能意味着活性部位有较大的空间可塑性，允许其中的结合基团和催化基团有较大的活动范围。这大概就是功能蛋
10、白与其配体相互作用的结构基础。球状蛋白质具有疏水的内核和亲水的表面，首先，肽链必须满足自身结构固有的限制，包括手性效应和-碳二面角在折叠上的限制；其次，肽链在熵因素驱动下必须尽可能地埋藏疏水侧链，使之与溶剂水的接触降到最小程度，同时让亲水侧链暴露在分子表面，与环境中水分子形成广泛的氢键连系。球状蛋白质分子表面有一个分布着许多疏水残基的空穴或裂隙，常是结合底物、效应物等配体并行使生物学功能的活性部位，这样的空穴为发生化学反应营造了一个低介电区域。3、 蛋白质结构与功能关系（举例说明）肌红蛋白（Mb）的分子包括一条153个氨基酸残基组成的多肽链和一个血红素，整个肽链有8个长短不一的螺旋段，在侧链基
11、团相互作用下盘曲形成4.3 nm35 nm2.3nm扁园的球体。绝大多数亲水残基分布在分子表面，使肌红蛋白可溶于水；疏水残基则埋藏于分子内部。肌红蛋白分子表面有一狭缝，E螺旋和F螺旋位于狭缝两侧，形成一个疏水微环境。肌红蛋白的辅基血红素就结合在这个狭缝内。血红素辅基的功能在一定程度上依赖于它所结合的多肽链提供的微环境。在肌红蛋白中，远侧His（E7）的存在对其与CO的结合显然会产生更大的位阻效应，结果大大降低了对CO的亲和力和CO中毒的危险，从而保证在生理条件下肌红蛋白能有效地履行贮藏和输送O2的功能。脱氧肌红蛋白中-螺旋含量约60%，三维结构比较松散，稳定性下降。与血红素结合后，构象发生变化
12、，-螺旋含量恢复至75%，分子结构比较紧凑，稳定性也明显提高。这说明血红素辅基对肽链折叠也有影响。4、 蛋白质二级结构构象单元。螺旋（helix），多肽主链C-N的重复排列，使它容易形成有规律的卷曲构型，即形成螺旋，常见的有-螺旋，此外还有螺旋、螺旋等。-片层：两股或多股几乎完全伸展的肽链并列聚集，靠主链肽键N上的H与相邻羰基C上的O原子间规律的氢键，形成-折叠片。回折：肽链要折叠成坚实的球形，必须以某种方式多次改变其方向，如同一肽链形成的-折叠股之间的连接肽。34个氨基酸残基通过特殊的氢键系统使肽链走向改变180度称为回折或转角。包括-回折和-回折。环：多肽链中由616个氨基酸残基组成的环状
13、节段，两端距离小于0.1nm，状似字形，因此得名。连接条带：伸展的肽链条带连接在结构元件之间，它们的长度、走向颇不规则，有的是肽链走向改变，有些使肽链微微弯曲，可是肽链密集，也可出现扭结，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中就有明确的结构作用。无序结构：X-射线分析发现，蛋白质分子的确存在空间结构不确定的区域，这种无序结构因其不断运动，或是具有不同的构象，因而得不到X-射线衍射图像，常表现为无序结构。5、 酶活性调节方式别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态；共价修饰调节：某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解
14、离，从而改变酶的活性；酶原激活：酶原经有限水解成为有活性的酶，可视为不可逆的共价修饰。可逆的共价修饰：在酶作用下，靶酶被修饰成不同活性状态，可逆磷酸化最普遍滞后酶和记忆酶：滞后酶从T态转变为R态需数分钟，比别构酶慢得多，记忆酶通常以对底物亲和力较低的稳定构象存在，与底物结合后转变为亲和力较高的另一构象，释放产物后仍呈现易结合底物的构象。其它调节方式：寡聚糖通过聚集解聚调节活性；通过与细胞骨架或细胞器表明的缔合解离调节酶活性；有些酶的调节亚基具有抑制蛋白或改变亚基的功能，或者有接应蛋白的功能，催化亚基可逆地与这样的调节亚基结合对活性进行调控。6、 别构酶结构调节的齐变类型（是不是也是别构酶的作用
15、机制）齐变模型，别构酶至少以两种构象存在，即松弛态或R态和紧固态或T态。一个酶分子中所有原题必需保持同一构象，或全为R态，或全为T态。未结合配体的R态与T态酶分子间保持动态平衡。别构抑制剂（I）只与T态原体结合，使平衡向RoTo移动，相当于只增大L，提高了酶与底物的同位协同效应，使S-v的S型曲线右移；别构激活剂（A）只与R态原体结合，使平衡向ToRo移动，相当于减小L，使S-v的S型曲线左移且渐趋双曲线。序变模型，不存在RoTo平衡，T-R的转变是在配体诱导下发生的，寡聚体内的原体逐个发生转变，因此同一分子中存在不同状态的原体，配体结合影响同一分子中其余空闲部位对配体的亲和力。如增强亲和力则
16、表现为正协同，反之则表现为负协同。7、 Na+-K+-ATPase（或称钠钾泵）为例，物质主动运输的过程初级主动运输系统直接通过ATP等高能化合物提供能量，推动离子和某些代谢物的主动运输。几乎所有的细胞都有Na+-K+-ATPase活力，可把细胞内的Na+泵出细胞外，同时又把细胞外的K+泵入细胞内。Na+-K+-ATPase的工作原理目前普遍认可构象变化假说。即在正常情况下Na+-K+-ATPase（E1构象），在Mg2+存在下（不需要K+）与膜内侧Na+结合而激活ATPase活性，将ATP的-磷酸基转移到一个Asn残基上，形成磷酸化的E1-P中间体，导致的构象变化使其对Na+的亲和力降低，把
17、Na+释放到细胞外，同时酶变为E2-P构象。E2-P与细胞质膜外侧的K+结合（不需要Na+和Mg2+）后促使酶去磷酸化，又恢复原来的E1构象，把K+释放到胞液中。8、 生物膜的功能区隔化或房室化：生物模式连续、环闭的薄壳体，质膜把整个细胞包裹起来，内膜系统以及核膜、线粒体膜和叶绿体模等，把细胞分隔成相对独立的房室。在这些分隔开的区间内，各自进行着不同的生命活动。物质的跨膜运输：作为通透性屏障，生物膜一方面防止细胞与环境之间以及细胞内各房室之间的物质自由混合；另一方面又要维持各区间物质有控制的交流。质膜和各种内膜上都有物质运输装置，调节物质的跨膜运输也就成了这些膜系统最基本的功能之一。能量转换：
18、叶绿体类囊体膜结合的色素可吸收太阳光，把光能转换为光合电子传递链上的电子流动，最后形成同化力，再经光合碳素途径转换成以糖类形式储存的化学能。线粒体内膜能把能源物质氧化时释放的能量转换成可以做功的能量形式ATP中的化学能。可见，生物膜在细胞能量转换中起着重要作用。细胞识别：细胞通过其表面的特殊受体与胞外信号物质分子或配体选择性地相互作用，触发细胞内一系列生理生化变化，最终导致细胞的总体生物学效应相应改变。9、 细胞胞间信号共同特点特异性：胞间信号分子只能与可识别它的靶组织、靶细胞上的受体特异结合，改变受体的构象，并转换成细胞内信号，然后才能调节细胞功能。多效性和重复性：同一种化学信号分子与不同细
19、胞上的不同受体相互作用或不同细胞的同一类型受体相互作用产生不同的反应；不同信号分子与同一细胞各自的受体相互作用产生相同的反应。时效性：神经递质介导的反应最快；协调细胞代谢的信号传导也比较快；影响细胞生长发育、组织器官分化的化学信号时效一般较持久。半寿期与溶解性：亲水性化学信号分泌后很快被清除，它们的半寿期只有几毫秒到几分钟。这类信号分子通常与靶细胞表面受体相互作用；疏水性化学信号在血液中与特殊的载体蛋白相结合，半寿期数小时，被释放后进入细胞，与胞内受体结合，在于DNA结合，调节基因表达模式，影响生长发育和分化。10、 细胞信号转导中受体基本特征及细胞表面受体类型受体基本特征：特异性，受体最基本
20、的特征或功能就是能准确的识别特定的信号分子并与之结合，否则就无法准确的传递信息。受体上的结合部位与信号分子的三维构象互补，它们的结合也是分子识别的过程。敏感性，胞间信号和受体的浓度通常都极低，因此受体必须具有极高的敏感性，它们的结合服从质量作用定律。饱和性，在一定生理条件下，细胞的某种受体数目保持相对恒定，受体以高亲和力特异的结合配体一般很容易被饱和，而低亲和力的非特异性结合可能只是一种物理吸附作用。可调控性，首先，受体数目恒定是相对的，在一定的条件下可以进行上调或下调；其次有些受体被磷酸化后对配体的亲和力下降，或与某种磷蛋白结合而不能与下游信号蛋白偶联，都能影响或调解受体的功能。细胞表面受体
21、的类型：所有的水溶性胞间信号和个别脂溶性信号分子的受体都属于细胞表面受体，按照其信号转换机制和受体分子的结构特征，又将它们在划分成离子通道型受体、G蛋白偶联的受体和具有酶活性的受体。离子通道型受体共同特点是由多亚基组成受体/离子通道复合体，膜外侧的配体结合部位与信号分子结合后，立即打开离子通道，导致离子跨膜流动，引起膜电位发生变化，继而引发生物学效应，介导可兴奋信号的快速传递。G蛋白偶联受体介导的信号途径既有起效较快的短期效应，又有其啸叫吗的长期效应，可通过改变保胞内信使的浓度赋予反应系统敏感性、灵活性及多样化。具有酶活性的膜受体是具有跨膜结构的酶蛋白，其胞外域与配体结合而被激活，通过胞内酶活
22、性域催化的反应将信号传至胞内。11、 糖蛋白和蛋白聚糖的特点广义的糖蛋白泛指糖肽共价复合物。为了研究的方便，目前已将肽聚糖和蛋白聚糖划分出来，狭义的糖蛋白专指肽链与一个或多个聚糖链共价结合形成的复合物，其聚糖链通常少于15个单糖残基（少数聚糖链可能含有20030个单糖残基），且大多数具有分枝。糖蛋白中的聚糖链均由其还原端以共价方式与肽链特定部位的氨基酸侧链基团相连接，主要分为以下两大类：N-连接键和O-连接键。蛋白聚糖是由核心蛋白与共价键连接的糖胺聚糖（glycosaminoglycan, GAG）组成的大分子。蛋白聚糖广泛存在于脊椎动物结缔组织、皮肤、脉管、骨骼等组织内，是构成胞外基质重要的
23、大分子。自1970年代以来，由于发现细胞表面蛋白聚糖与包括细胞因子在内的其它大分子相互作用，参与细胞粘附和信号转导，调节许多重要的生理过程，蛋白聚糖的合成途径基本上与糖蛋白相同，即首先在核糖体上合成核心蛋白，再由糖基转移酶在适当的糖基化位点上逐个转移糖基，合成聚糖链，然后再进行硫酸化修饰。与糖蛋白的降解一样，蛋白聚糖的降解也是个高度有序受调控的过程。12、 cAMP信号传递通路（产生、灭活、作用、效应）通过与G蛋白偶联的受体相结合，激活膜内侧与受体偶联的G蛋白，活化的GGTP即可作用于ACase，改变细胞内cAMP的浓度，产生预定的生物学效应。如果配体与刺激性受体结合, 激活的GsGTP可使A
24、Case活性增大，胞内cAMP上升；如果配体作用于抑制性受体，活化的GiGTP则抑制ACase，胞内cAMP下降。cAMP信号产生之后，通过激活依赖cAMP的蛋白激酶（cAMP-dependent protein kinase, PKA），对靶蛋白的Ser/Thr进行磷酸化修饰，调节其活性，产生生物学效应。cAMP信号途径的功能都是靠激活PKA来实现的。PKA的靶蛋白很多，包括糖代谢、脂类代谢、蛋白质代谢和类固醇合成等过程关键的酶类；膜运输系统；转录因子等磷酸二酯酶使cAMP水解而灭活，在cAMP信号通路中有着重要作用。举例：PKA由两种亚基组成，一种是催化亚基C，一种是调节亚基R，调节亚基抑
25、制催化亚基，当cAMP结合到调节亚基上后，就使无活性的催化亚基-调节亚基复合体解离，产生出有活性的、自由的催化亚基以及cAMP-调节亚基复合体。激活的PKA可使磷酸化酶发生磷酸化作用，如使糖原合酶磷酸化作用，从而使糖原合酶不具有活性。最终促进糖原分解，抑制糖原合成，导致血液中葡萄糖升高。13、 G蛋白作用机制 ？G蛋白即GTP结合蛋白或鸟苷酸调节蛋白，已发现它是一个蛋白质家族，其中有许多在细胞信号传导中起着偶联膜受体与效应器的中介作用。G蛋白的GTP结合形式为其活化状态，GDP结合形式为其非活化状态。通常按其分子大小分为异源三聚体（）G蛋白，缩写为Gp，和单链小分子G蛋白。一般情况下，信号分子
26、与细胞表面的受体结合，然后，由以G蛋白为核心的信号传递系统把信息从胞外传递到胞内。G蛋白系统是细胞中最常见的信号传递方式。细胞中存在数以千计的特异性G蛋白偶联受体：有些识别激素，改变新陈代谢的水平；有些在神经系统中传递神经信号。G蛋白在信号转导过程中起着分子开关的作用。与GDP（紫色）结合后，G蛋白处于非活性状态。GTP取代GDP后，G蛋白活化并传递信号。G蛋白形式多样，大多数用于信号传递，有些则在诸如蛋白质合成中起重要作用。以Ras为例：Ras是最早被发现的小G蛋白，是ras基因的产物，Ras在细胞信号转导中的主要作用是把上游受体型酪氨酸蛋白激酶接收的信号传递到下游MAPK级联系统和PI-3
27、K通路。Ras参与的信号途径涉及成纤维细胞的生长和癌变；造血细胞的增殖与分化；T细胞的活化；嗜铬细胞瘤细胞的分化；上皮细胞的生长抑制。14、 共价修饰新生多肽链离开核糖体很少是有功能的，多数都必须经过翻译后修饰才会转变为成熟的蛋白质。许多蛋白质要分别经过甲基化、羟基化、糖基化、泛肽化、羧基化、磷酸化、乙酰化、脂酰化和异戊烯基化等共价修饰。蛋白质翻译后的修饰：蛋白质前体的加工性部分水解，氨基酸残基的修饰，包括甲基化、羧基化、糖基化、泛肽化、羧基化、磷酸化、乙酰化等，蛋白质与脂类共价结合。乙酰化与去乙酰化：核心组蛋白（H2A、H2B、H3、H4）2的N-端富含Lys残基，由组蛋白乙酰基转移酶（HA
28、T）催化其乙酰化，使正电荷减少而产生构象改变，外侧结合的DNA松解，才能与调控蛋白结合。TATA box结合蛋白（TBP）的某些亚基也有HAT活性，可催化H3和H4的乙酰化。CREB介导基因转录中，CREB先与CRE结合，然后通过CREB结合蛋白（CBP）与其它蛋白质因子组装转录起始复合物，这种CBP就有HAT活性。组蛋白脱乙酰基酶催化去除乙酰基，与HAT共同调节组蛋白的乙酰化状态。组蛋白乙酰化/去乙酰化修饰的生物学意义：参与新合成的组蛋白组装成核小体调节染色质的压缩和折叠程度与异染色质的建立和扩展有关提高基因的转录活性组蛋白去乙酰化酶是阻遏复合物的组分组蛋白去乙酰化酶在另一些多蛋白复合物中促
29、进转录并防止编码区内脱离正轨的起始组蛋白乙酰化/去乙酰化修饰与改变染色质的结构和活性状态的转变相关：在许多情况下，多部位乙酰化/去乙酰化协同地、组合地起作用；在某些情况 下，特定部位个别残基的乙酰化/去乙 酰化具有明确的效应，如H4K16。15、 泛素介导的蛋白质降解过程、生物学意义。真核细胞中，细胞溶胶和细胞核内多数蛋白由泛肽26S蛋白酶体途径降解。泛肽是由76个氨基酸残基组成的高度保守的小蛋白，在一系列酶的作用下与靶蛋白共价连接，多泛肽化的靶蛋白可被26S蛋白酶体识别并迅速降解。泛肽途径的酶促过程概括如下：泛肽活化酶E1激活泛素，该过程需要ATP 提供能量，在E1的催化下活化的泛肽以硫脂键
30、连接在E1上；在泛肽缀合酶E2的作用下，活化的泛肽以硫脂键连接在E2上；泛肽连接酶E3可特异性识别需要破坏的靶蛋白，与目标蛋白质接近的E2泛肽复合体将泛肽转移至靶蛋白一个Lys残基的-氨基N上；E3释放出被泛肽标记的靶蛋白；被标记的靶蛋白分子尾端形成一小段泛素分子链；泛素分子链在26S蛋白酶体的端口被识别并脱离靶蛋白，靶蛋白进入蛋白酶复合体的桶状通道最终降解为氨基酸并由另一端释放出去。通常只有一种E1催化泛肽的活化，而E2和E3却存在很多种，尤其是E3，主要负责蛋白泛肽连接的选择性或蛋白质降解的专一性。26S蛋白酶体由至少30多种不同的亚基组成，包括空桶状的20S蛋白酶体和结合在其两端的19S
31、调节复合物，催化多泛肽靶蛋白降解。生物学意义：一些短寿命蛋白往往是一些重要的蛋白质转录因子、限速酶等，如不及时清除，会干扰到正常的生命活动，泛肽途径主要负责细胞溶胶和细胞核内短寿命蛋白和反常蛋白的降解。16、 双底物双产物酶促反应动力学分类（EAB-EPQ）如苹果酸脱氢酶 （1）序列有序反应（sequential ordered reaction）（2）序列随机反应（sequential random reaction）QPBA如肌酸激酶EQEAEEEPEB（EAB-EPQ）PQAB （3）乒乓反应（ping-pong reacion）如谷-丙转氨酶（EA-FP）（FB-EQ）RNase变性-复性实验表明，它的氨基酸序列包含指导其正确折叠和四个二硫键正确匹配的信息。而枯草杆菌蛋白酶变性之后却不能复性，因为它的前体在成熟时将N-端部分片段切掉了，表明被切去的N-端片段含有指导酶原正确折叠的重要信息。
