1、生物化学 试题及答案 一名词解释 1 糖苷： 单糖半缩醛结构羟基可与其他含羟基的化合物（如醇、酚等）这类糖苷大多都有苦味或特殊香气，不少还是剧毒物质，但微量时可作药用。例 :苦杏仁苷 HCN 2. 糖脎 ： 单糖游离羰基与 3分子苯肼作用生成糖脎，各种糖脎的结晶形状与熔点都不相同，常用糖脎的生成判断糖的类型 3. 糖胺聚糖 ： 同下 4.蛋白聚糖： 是一种长而不分枝的多糖链，既糖胺聚糖，其一定部位上与若干肽链相连，多糖呈双糖的系列的重复结构，其总体性质与多糖更相近。 （特点：含糖量一般比糖蛋白高，糖链 长而不分支 作用：由于蛋白聚糖中的糖胺聚糖密集的负电荷，在组织中可吸收大量的水而具有粘性和弹
2、性，具有稳定、支持、保护细胞的作用，并在保持水盐平衡方面有重要作用） 5. 酸败 ： 油脂是在空气中暴露过久即产生难闻的臭味这种现象称为酸败。 (酸值（价）中和 1g 油脂中的游离脂肪酸所需 KOH 的 mg 数。 水解性酸败：由于光、热或微生物的作用，使油脂水解生成脂酸，低级脂酸有臭味，称水解性酸败。 氧化性酸败：由于空气中的氧使不饱和脂酸氧化，产生醛和酮等，称氧化性酸败。 ) 6. 碘价 ：指 100 克油脂与碘作用所需碘的 克数。 7. 鞘磷脂： 即鞘氨醇磷脂， 由一个鞘氨醇、一个脂肪酸、一个磷酸、一个胆碱或乙醇胺组成 。 8. 卵磷脂： 磷脂酰胆碱也称卵磷脂 ， 卵磷脂的结构中极性部分
3、是胆碱 ， 胆碱成分是是一种季铵离子 。 卵磷脂是生物膜的主要成分之 一。 胆固醇： 胆固醇 又称胆甾醇。一种环戊烷多氢菲的衍生物 。甾核 C3有一个羟基， C17有 8 个碳的侧链， C5 C6 有一双键。（ 胆固醇主要存在于动物细胞，是生物膜的主要成分，也是类固醇激素和胆汁酸及维生 D3的前体，过多引起胆结石、动脉硬化等 ） 9. 凯氏定氮法： 100 克有机物中蛋白质 的含量 =1 克样品中含氮的克数 6.25 100. 10.茚三酮反应 ：茚三酮在弱酸性溶液中与氨基酸共热引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，最后茚三酮与反应产物发生作用，生成蓝紫色物质。（用于定性显色鉴定） 11.蛋白质的别构
4、效应： 寡聚蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能改变的作用 12.Edman 降解 ： 是测定蛋白质一级结构的方法，主要是从蛋白质或多肽氨基末端进行分析。 苯异硫氰酸酯与多肽氨基作用分三部分进行：偶联反应；环化反应；转化反应；每次反应只切下一个氨基酸残基，如此 循环和依次切下氨基酸残基。 13 镰状细胞贫血病 ： 镰刀状细胞贫血病由遗传基因的突变导致血红蛋白分子中氨基酸残基被更换造成，反映了氨基酸顺序决定二、三、四级结构中的作用。患者血红蛋白含量和红细胞数仅为正常人的一半，红细胞中有大量的镰刀状或新月形细胞。脱氧时镰形红细胞明显增加，细胞的变形是由不正常的血红蛋
5、白分子造成的。 镰刀状红细胞血红蛋白的氨基酸顺序的变化造成不正常血红蛋白分子。 14、双缩脲反应 ： 双缩脲是由 2 分子尿素缩合成的化合物。双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应产生紫红色配合物，次反应称双缩脲反 应 15. 酶活性中心 : 三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。 16. 同工酶： 这类酶有两个或两个以上的亚基聚合而成，他们催化同一反应，但分子结构、理化性质及反应机理不同。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织中，也可存在于同一组织和细胞中。 17.丝氨酸蛋白酶 ：活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋
6、白质 18 .Tm 值： 双螺旋失去一半时的温度 19. 别嘌呤醇 ：别嘌呤醇结构与次黄嘌呤相似，对黄嘌呤氧化酶有很强的抑制作用，与 酶活性中心 Mo(IV)牢固结合，自杀底物，成为酶的灭活物，经别嘌呤醇治疗的患者排泄黄嘌呤和次黄嘌呤以代替尿酸。 20.核酸变性 ; 双螺旋氢键的断裂，不涉及共价键 -磷酸二酯键断裂 21.减（增）色效应 : 若变性 DNA 复性形成双螺旋结构后，其 260nm紫外吸收会降低（增加），此现象为减（增）色效应 22.激素 : 是生物体内特定细胞产生的对某些靶细胞具有特殊刺激作用的微量物质；在机体的代谢过程或生理过程起调控作用。如肾上腺素、胰岛素、甲状腺素等。 23
7、 .酮体 : 脂肪酸在肝脏中不完全氧化的中间产物，是羟 丁酸（约占总量 70、乙酰乙酸（约占 30）和丙酮（含量极微）的统称。 24.痛风 : 嘌呤代谢障碍有关 ,正常血液： 2-6mg /100ml, 大于8mg/100ml, 尿酸钾盐或钠盐沉积于软组织、软骨及关节等处 ,形成尿酸结石及关节炎 ,沉积于肾脏为肾结石 ,基本特征为高尿酸血症。 25、联合脱氨基 : 机体内的大多数 氨基 酸通过转 氨基 作用和谷氨酸脱氢酶催化的氧化 脱氨基 作用两种方式 联合 起来进行脱氨基，称为 联合脱氨基 。 （转氨作用只有氨基的转移而没有氨基的真正脱落 ,氧化脱氨能直接脱氨 ,但只有 Glu 脱氢酶活性最
8、高 ,仅 靠它脱氨是不够的 .联合脱氨是主要的脱氨方式。 转氨酶和谷氨酸脱氢酶联合脱氨方式 2 嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基方式 26、嘌呤（嘧啶）核苷酸从头合成 : 1.嘌呤核苷酸的从头合成过程 先形成 IMP，然后在单磷酸的水平上转变成 AMP、 GMP IMP 合成从 5-P-核糖开始的，在 ATP 参与下先形成 PRPP 嘌呤的各个原子是在 PRPP 的 C1 上逐渐加上去的。由 Asp、 Gln、 Gly、甲酸、 CO2 提供 N 和 C ，合成时先形成右环，再形成左环（共 11 步反应） 四氢叶酸（ FH4）是一碳单位的载体 （嘌呤核 苷酸环上原子来源 腺嘌呤和鸟嘌呤核糖核苷酸的合成
9、 ） 2 嘧啶核苷酸从头合成 嘧啶环上原子来源 嘧啶环的前体是氨甲酰磷酸和天冬氨酸 尿嘧啶核糖核苷酸的合成 27.解偶联（剂 ）： 使电子传递和 ATP 形成两个过程分离。它只抑制 ATP 的形成过程，不抑制电子传递过程，使电子传递所产生的自由能变为热能 二简答题 1. 简要说明可用于判断和确定酶活性中心的一些主要方法。 1、酶分子侧链基团的化学修饰 （ 1）非特异性共价修饰：某些化学试剂与酶 AA 残基侧链基团发生氧化或还原等修饰反应，使基团 结构和性质发生改变 （ 2）特异性共价修饰：某一种化学试剂专一地修饰酶活性部位的某一 AA 残基，使酶失活。 3）亲和标记法 专一性引入酶活性部位 ,
10、与底物结构相似的修饰剂与活性部位某一基团共价结合。 2、动力学参数测定法 通过动力学方法求得相关参数，作出相应判断。活性部位 AA 解离状态与酶活性有直接关系。 3、 X-射线晶体衍射法 解析酶的三维结构，了解活性中心位置。 4、定点诱变法 改变编码蛋白质的 DNA 基因，研究酶活性部位的必需氨基酸。 5.差别标记 利用过量底物与酶结合后，加入某种修饰剂处理，然后除去底物，再用 同位素标记的同一种修饰剂作用，水解分离出带标记氨基酸即为活性中心氨基酸。 2目前研究了多种球状蛋白质的三维结构后，发现它们有哪些共同特征？ 1、球状蛋白分子含有多种二级结构元件。 2、球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层
11、次。 3、球状蛋白质是紧密球形或椭球形实体，如酶、抗体、蛋白激素等。 4、球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在水表面。 5 球蛋白分子或亚基表面上，通常有一疏水裂隙、裂隙周围分布许多疏水侧链，常是结合底物、效应物等配体并行使生物功能的活性部位 3. 简述如何利用酶的竞争性抑制剂的理 论来寻找合成控制代谢的药物。 4何为生物氧化？生物氧化的特点是什么？ 人们把有机分子糖、脂、蛋白质等在活细胞内氧化分解，产生 CO2、H2O 并释放能量形成 ATP 的过程称生物氧化（细胞氧化、细胞呼吸、组织呼吸）。 生物氧化是在活细胞内进行，并且必须有酶参加，放出能量以 ATP形式储存起来，供需要时使
12、用。 1、体温条件下，有机分子经系列酶促反应，逐步氧化释能，可以使放出的能量得到最有效的利用。 2、在氧化过程中产生的能量一般都贮存在一些特殊的化合物中，主要是 ATP。 3、生物氧化具有严格的细胞内定位，原核生物 是在细胞膜上进行的，真核生物是在线粒体内膜上进行的。 5. 有一个蛋白质分子在 pH7 的水溶液中可以折叠成球状，通常是带极性侧链的氨基酸位于分子内部，带非极性侧链的氨基酸位于分子外部。请回答：（ 8 分） (1)在 Val（缬氨酸）， Pro（脯氨酸）， Phe（苯丙氨酸）， Asp（天冬氨酸）， Lys（赖氨酸）， Ile（异亮氨酸）和 His（组氨酸）中，哪些位于分子内部？哪
13、些位于分子外部？ (2)为什么球蛋白内部和外部都能发现 Gly 和 Ala？ (3)Ser， Thr， Asn 和 Gln 都是极性氨基酸，为什么分子内部发现？ (4)在球蛋白的分子内部和外部都能找到 Cys，为什么？ （ 1） Val、 Pro、 Phe、 Ile 是带有非极性测链的氨基酸，这些氨基酸残基位于分子内部 ； Asp、 Lys、 His 是带有极性侧键的氨基酸，这些氨基酸残基位于分子的外部。 （ 2）因为 Ala 和 Gly 两者的侧链都比较小，疏水性和极性都小； Gly只有一个 H与 碳原子相连， Ala 只有 CH3 与 碳原子相连，故它们既可以出现在分子内部，也可以出现在分
14、子外部。 （ 3） Ser、 Thr、 Asn、 Gln 在 pH 7.0 时含有不带电荷的极性侧链，参与分子内部的氢键形成， 从而减少了它们的极性，故会在分子内部发现。 （ 4）因为 Cys 属于不带电荷的极性氨基酸，可位于分子外部，但又由于 Cys 常常参与链内和链间的二硫键形成，使其极性减弱（少），放在球蛋白分子的内部也能找到 Cys。 （ 总结 ： 1、非极性氨基酸（疏水氨基酸） 8 种 丙氨酸 （ Ala） 缬氨酸 （ Val） 亮氨酸 （ Leu）异亮氨酸 （ Ile） 脯氨酸 （ Pro） 苯丙氨酸 （ Phe） 色氨酸 （ Trp）蛋 /甲硫氨酸 （ Met） 2、极性氨基酸（
15、亲水氨基酸）： 1）极性不带电荷： 7 种 甘氨酸 （ Gly） 丝氨酸 （ Ser） 苏氨酸 （ Thr） 半胱氨酸 （ Cys） 酪氨酸 （ Tyr） 天冬酰胺 （ Asn） 谷氨酰胺 （ Gln） 2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3 种 赖氨酸 （ Lys） 精氨酸 （ Arg） 组氨酸（ His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2 种 天冬氨酸（ Asp） 谷氨酸 （ Glu） ） 6. 经常接触铅、汞等重金属离子的人群可以补充维生素 C，以保护体内巯基酶活性，预防重金属中毒，请简单介绍其原理。 经常接触铅、汞等重金属离子的人群可以补充维生素 C，以保护体内巯基酶活性，预防重金属中毒，请简单介绍其原理。 维生素 C 参与体内的氧化还原反应，保持巯基酶的活性和谷胱甘肽的还原态 ，起解毒作用。可对重金属起解毒作用。
